Emblème du ministère de l’Enseignement supérieur et de la Recherche scientifiqueRépublique Algérienne Démocratique et Populaire · Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Génie enzymatique

Étudier les enzymes et leurs applications biotechnologiques.

DiplômeIngénieur d’État
DuréeSecond cycle · trois ans

Le génie enzymatique associe les sciences biologiques et l’ingénierie pour concevoir et optimiser des procédés fondés sur les enzymes et les microorganismes. Ses applications concernent notamment l’agroalimentaire, les biotechnologies, l’environnement et la valorisation des ressources.

Génie enzymatique — illustration moléculaire
Génie enzymatique — illustration moléculaire
01

Responsable de spécialité

Dr Omar Khelil

02

Département

Département du Second Cycle

03

Objectifs de la formation

Former à l’étude des enzymes et à leur utilisation dans les biotechnologies industrielles. Comprendre leur production, leur purification et leur caractérisation, puis évaluer leurs applications pour répondre à des questions industrielles et environnementales.

04

Disciplines et enseignements

Enzymologie, biologie moléculaire, génétique microbienne, chimie analytique et bioénergétique. Bioprocédés : fermentation, bioréacteurs, transferts de matière et de chaleur, conception et contrôle des procédés. Purification et caractérisation des enzymes, immobilisation et valorisation des résidus agro-industriels.

05

Compétences développées

Caractériser une activité enzymatique et analyser un bioprocédé ; mobiliser les transferts, les réacteurs, les plans d’expériences et la bioinformatique. Conduire un projet de valorisation, travailler en équipe et présenter des résultats scientifiques.

06

Domaines d’application

Bioproduction, agroalimentaire, pharmacie, environnement et valorisation des ressources et résidus agro-industriels.

07

Organisation et pratique

Les six semestres associent enzymologie et sciences moléculaires, génie des procédés, ateliers appliqués et projet de fin d’études. Les ateliers portent notamment sur la microbiologie appliquée, la biologie moléculaire et la valorisation des résidus agro-industriels. L’entrepreneuriat, la propriété intellectuelle et la bioéthique complètent le parcours.

08

Stages

Stages en laboratoire de recherche ou en entreprise.

09

Projet de fin d’études

Projet mobilisant les acquis scientifiques et pratiques.

10

Perspectives professionnelles

Ingénierie des bioprocédés, recherche, production, assurance qualité et contrôle qualité, purification, recherche et développement. L’entrepreneuriat en biotechnologie constitue également une perspective.

11

Doctorat et recherche

La formation prépare à la recherche et à une candidature en doctorat selon les conditions d’accès et les offres ouvertes. À l’ESSBO, les formations doctorales en Biotechnologie et Santé et en Biotechnologie Microbienne prolongent l’environnement scientifique des sciences biologiques.

Maquette pédagogique · 2026

Votre parcours, semestre par semestre

48 matières affichées

Semestre 19 matières
  1. Fondements de l’enzymologie
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 00h45TP / semaine: 00h45Autres heures: 55h

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S1
    Fondements de l’enzymologie

    Repères

    b) Prérequis

    Bases solides recommandées en biochimie et chimie organique.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours fournit des bases rigoureuses en enzymologie : structure, classification, mécanismes catalytiques, énergétique et cinétique. Il étudie les interactions enzyme-substrat, les données cinétiques et d’inhibition avec Michaelis–Menten et Lineweaver–Burk, ainsi que la régulation. Cours, TD et TP apportent les compétences conceptuelles et pratiques pour la technologie enzymatique, l’ingénierie métabolique et la biocatalyse. De solides bases en biochimie et chimie organique sont recommandées.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Comprendre structure, propriétés, nomenclature et classification enzymatiques.

    Expliquer les relations structure-fonction : site actif, fixation du substrat, catalyses covalente, acido-basique et métallique.

    Décrire les voies réactionnelles, cofacteurs, coenzymes et facteurs physicochimiques.

    Interpréter énergie d’activation, état de transition, énergie de Gibbs et spontanéité thermodynamique.

    Appliquer Michaelis–Menten et Lineweaver–Burk pour déterminer Km et Vmax et analyser l’activité.

    Distinguer inhibitions réversibles et irréversibles, mécanismes et applications biotechnologiques et pharmacologiques.

    Comprendre allostérie, modifications covalentes, activation protéolytique et régulation génétique.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux :

    Chapitre

    Titre

    Contenu

    1

    Introduction à l’enzymologie

    1. Historique 2. Définition et importance 3. Structure générale 4. Propriétés et caractéristiques 5. Localisation cellulaire 6. Taille et masse moléculaire 7. Nomenclature et classification

    2

    Relations structure-fonction

    1. Architecture fonctionnelle 2. Isoenzymes et rôles physiologiques 3. Composition et topologie du site actif 4. Sites de fixation et catalytique 5. Rôle des résidus du site actif 6. Facteurs de liaison enzyme-substrat 7. Clé-serrure et ajustement induit 8. Interactions non covalentes

    3

    Réaction enzymatique

    1. Définition et principes 2. Étapes mécanistiques 3. Éléments clés 4. Facteurs influents 5. Réactions à deux substrats

    4

    Énergétique des réactions enzymatiques

    1. Énergie d’activation Ea 2. Théorie de l’état de transition 3. Variation d’enthalpie ΔH 4. Énergie libre ΔG 5. Spontanéité et réversibilité

    5

    Cinétique enzymatique

    1. Introduction 2. Bases de cinétique chimique 3. Phases réactionnelles 4. Vitesse initiale V₀ 5. Michaelis–Menten 6. Km et Vmax 7. Lineweaver–Burk et linéarisations

    6

    Mécanismes moléculaires de catalyse

    1. Proximité et orientation 2. Catalyse covalente 3. Catalyse acido-basique 4. Catalyse par ions métalliques

    7

    Inhibition enzymatique

    1. Introduction 2. Effecteurs de modulation 3. Types d’inhibiteurs 4. Conception et applications en biotechnologie et médecine

    8

    Régulation enzymatique

    1. Panorama 2. Enzymes régulatrices et fonctions 3. Mécanismes de régulation

    II- Travaux dirigés :

    Séance

    Titre

    Contenu

    1

    Quantification de l’activité

    Méthodes de mesure, dosages spectrophotométriques et définition des unités

    2

    Quantification : exercices

    Unités enzymatiques, activité spécifique et vitesses de réaction

    3

    Cinétique : exercices

    Analyse avec Michaelis–Menten et Lineweaver–Burk

    4

    Inhibition : exercices

    Inhibitions compétitive, non compétitive et incompétitive ; variations de Km et Vmax

    III- Travaux pratiques

    Séance

    Titre

    Objectif

    Activités

    Techniques

    1

    Introduction et mise en place des dosages

    Préparer et standardiser les dosages.

    • Extraire ou produire une enzyme simple • Dosage protéique de Bradford • Mettre en place un dosage d’activité • Calculer l’activité

    • Spectrophotométrie • Pipetage • Courbes d’étalonnage

    2

    Effets du pH et de la température

    Étudier l’influence du milieu.

    • Activité à pH 2–10 • Températures 10°C–70°C • Dénaturation et état de transition

    • Tampons • Contrôle thermique

    7

    Cinétique de Michaelis–Menten

    Déterminer Km et Vmax.

    • Vitesses selon la concentration en substrat • Tracer les courbes • Interpréter les paramètres

    • Linéarisation • Ajustement des courbes • Calculs cinétiques

    8

    Inhibition enzymatique

    Caractériser inhibitions compétitive et non compétitive.

    • Enzyme modèle et inhibiteurs • Comparer avec/sans inhibiteur • Classer par Lineweaver–Burk

    • Préparation des inhibiteurs • Modélisation cinétique

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Objectif

    1. Devoirs et fiches de TD

    10%

    Consolider les concepts, la résolution de problèmes et l’esprit critique.

    2. Performance et rapports de TP

    15%

    Évaluer pratique, interprétation et rédaction scientifique.

    3. Épreuve écrite intermédiaire

    10%

    Vérifier définitions, cinétiques et mécanismes.

    4. Participation et quiz

    5%

    Encourager l’engagement régulier et suivre les progrès.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    American Chemical Society. (2020). Mechanistic enzymology: bridging structure and function. American Chemical Society.

    BUGG, Tim DH. Introduction to enzyme and coenzyme chemistry. John Wiley & Sons, 2012.

    Choubane, S. (2021). Enzymologie fondamentale [Class handout]. Higher School of Biological Sciences of Oran.

    CORNISH-BOWDEN, Athel et CORNISH-BOWDEN, Athel. Fundamentals of enzyme kinetics. Weinheim, Germany : Wiley-Blackwell, 2012.

    FENTON, Aron W. Allostery: an illustrated definition for the ‘second secret of life’. Trends in biochemical sciences, 2008, vol. 33, no 9, p. 420-425.

    Holdgate, G. A., Turberville, A., & Lanne, A. (2024). Laboratory Guide to Enzymology. John Wiley & Sons.

    PURICH, Daniel L. Enzyme kinetics: catalysis and control: a reference of theory and best-practice methods. Elsevier, 2010.

    SAURO, Herbert M. Enzyme kinetics for systems biology. Future Skill Software, 2011.

    SEGEL, Irwin H. Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems. 1975.

  2. Biologie moléculaire
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S1
    Biologie moléculaire

    Repères

    b) Prérequis

    Introduction à la biologie cellulaire

    Bases de génétique

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours apporte les bases de la biologie moléculaire : structure et propriétés des acides nucléiques, organisation des génomes et des gènes procaryotes et eucaryotes, mécanismes de réplication, transcription et traduction. Il étudie également les lésions de l’ADN et les mécanismes cellulaires de réparation et de stabilité génétique.

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Décrire la structure chimique et les rôles biologiques de l’ADN et de l’ARN.

    Comprendre l’organisation et le maintien du matériel génétique chez les organismes.

    Expliquer les mécanismes moléculaires d’expression et de régulation des gènes.

    Identifier les causes et conséquences des lésions de l’ADN et les systèmes de réparation associés.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Contenu

    1

    Introduction à la biologie moléculaire

    Historique et importance ; dogme central de la biologie moléculaire

    2

    Structure des acides nucléiques

    Constituants chimiques ; nucléosides et nucléotides ; polymérisation ; structure et organisation de l’ADN ; structure, types et fonctions des ARN ; manipulation des acides nucléiques

    3

    Organisation du génome et des gènes

    Concepts clés ; organisation du génome ; organisation des gènes

    4

    Réplication de l’ADN

    Principes et enzymes impliquées ; réplication chez les procaryotes et les eucaryotes

    5

    Variation génétique et maintien de l’ADN

    Intégrité et lésions de l’ADN ; réponses cellulaires ; mécanismes de réparation ; variation génétique et mutations

    6

    Transcription de l’ADN

    Principes ; unité de transcription ; transcription procaryote et eucaryote

    7

    Traduction

    Code génétique ; machinerie de traduction ; traduction procaryote et eucaryote ; modifications post-traductionnelles. Précision : la traduction porte sur l’ARN messager, pas directement sur l’ADN.

    8

    Introduction à l’intelligence artificielle en biologie moléculaire

    Bases de l’IA, de l’apprentissage automatique et profond ; bases biologiques ; bio-informatique ; analyse de séquences et prédiction structurale assistées par IA ; annotation du génome ; régulation génique et analyse des protéines

    I- Travaux dirigés

    Fiche

    Titre

    Activités et thèmes principaux

    01

    Structure des acides nucléiques

    • Structure chimique de l’ADN et de l’ARN • Nucléotides, appariement et liaisons phosphodiester • Double hélice et types d’ARN

    02

    Organisation du génome et des gènes

    • Génomes procaryotes et eucaryotes • Structure et types de gènes • Éléments transposables et dynamique du génome

    03

    Réplication de l’ADN

    • Mécanismes procaryotes et eucaryotes • Enzymes de réplication • Origine et fourche de réplication

    04

    Variation génétique et maintien de l’ADN

    • Lésions endogènes et exogènes • Voies de réparation • Types de mutations et effets

    05

    Transcription de l’ADN

    • Brin matrice et brin codant • Activité de l’ARN polymérase • Transcription procaryote et eucaryote

    06

    Traduction

    • Code génétique et machinerie • Initiation, élongation et terminaison • Différences procaryotes/eucaryotes ; il s’agit de la traduction de l’ARN messager

    07

    Applications de l’IA en biologie moléculaire

    • Bases et outils biologiques, dont BLAST, Ensembl et AlphaFold ; tous ne relèvent pas de l’IA • Classification des similarités de séquences • Outil simple d’alignement fondé sur l’IA • Démonstration d’apprentissage supervisé, par exemple un arbre de décision pour classer les mutations • Prédiction structurale des ARN et protéines en ligne

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Objectifs visés

    Épreuve écrite intermédiaire

    20%

    Questions courtes et QCM sur les chapitres 1–4 : structure, réplication et organisation du génome ; légendes de schémas et problèmes élémentaires.

    • Comprendre structure et réplication des acides nucléiques • Décrire l’organisation du génome et les types de gènes

    Participation et fiches de TD

    10%

    Participation active, résolution des problèmes et remise des fiches hebdomadaires TD01–TD07.

    • Appliquer les concepts à des problèmes réels • Consolider l’expression génique et la réparation de l’ADN

    Mini-projet de bio-informatique

    10%

    Projet individuel ou collectif durant les séances d’IA, semaine 7 : – Recherche de séquences, NCBI ou Ensembl – Alignement avec BLAST et Clustal Omega – Prédiction structurale avec AlphaFold et RNAFold – Interprétation et rapport de 2 à 3 pages

    • Utiliser les bases biologiques • Analyser similarité et structure des séquences • Appliquer des outils d’IA en biologie moléculaire

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Morgan, D., Raff, M., Roberts, K., ... & Hunt, T. (2017). Molecular biology of the cell. WW Norton & Company.

    Arluison, V., & Valverde, C. (Eds.). (2024). Bacterial Regulatory RNA. Springer New York.

    Bob B. Buchanan, Wilhelm Gruissem and Russell L. Jones. 2015. Biochemistry and Molecular Biology of Plants. Second Edition. American Society of Plant Biology.John Wiley & Sons, Ltd, UK.

    Krebs JE, Goldstein ES and Kilpatrick ST (2014) Lewin’s Gene XI, Jones andBarlett Publishers.

    Mahami, F. (2021). Biologie Moléculaire [Class handout]. Higher School of Biological Sciences of Oran.

    Malacinski, GM (2015) Freifelder’s Essentials of Molecular Biology(4th Student edition) Jones and Bartlett Publishers, Inc.

    McLennan A, Bates A, Turner P and White, M (2012). BIOS Instant Notes in Molecular Biology, Taylor & Francis publishers.

    Valero, J. (2023). DNA and RNA Origami.

    Watson JD, Baker TA, Bell SP, Gann A, Levine M &Losick R (2014) Molecular Biology of the Gene, 7th Edition, Cold Spring Harbor Laboratory Press, New York.

    Weaver, RF (2012) Molecular Biology (5th edition). McGraw Hill HigherEducation Inc.

  3. Bilans macroscopiques
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S1
    Bilans macroscopiques

    Repères

    b) Prérequis :

    Calcul différentiel et intégral

    Physique générale

    Introduction à la thermodynamique

    Chimie fondamentale

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours introduit la conservation de la masse, de l’énergie et de la quantité de mouvement dans les systèmes biologiques et chimiques. Par une approche macroscopique à l’échelle du système, les étudiants modélisent et analysent des procédés stationnaires et transitoires comportant écoulements, réactions et changements de phase. L’accent porte sur des problèmes réels de conception, de changement d’échelle et de spécification des équipements.

    Acquis d’apprentissage

    À l’issue du cours, les étudiants pourront :

    Comprendre et appliquer les principes de conservation de la masse, de l’énergie et de la quantité de mouvement.

    Modéliser les procédés biologiques et chimiques à l’échelle macroscopique par des bilans différentiels et intégraux.

    Résoudre les bilans de masse et d’énergie stationnaires et transitoires, avec ou sans réaction.

    Analyser les écoulements et volumes de contrôle du génie biochimique.

    Utiliser les équations de bilan pour la simulation, le changement d’échelle et la conception des équipements.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Unité

    Intitulé

    Sujets abordés

    1

    Introduction aux bilans d’ingénierie

    • Définition d’un procédé • Système et volume de contrôle • Régimes stationnaires et transitoires • Variables extensives et intensives • Schémas de procédé : blocs et schémas de circulation PFD

    2

    Unités et dimensions

    • Homogénéité dimensionnelle • Conversion des unités et système SI • Analyse dimensionnelle et introduction au théorème π de Buckingham • Vérification de cohérence des équations

    3

    Bilans de masse sans réaction

    • Équation générale du bilan de masse • Systèmes discontinus, semi-continus et continus • Régimes stationnaires et transitoires • Procédés à une ou plusieurs unités • Calculs de recyclage, dérivation et purge

    4

    Bilans avec réactions chimiques ou biochimiques

    • Stœchiométrie des réactions • Réactifs limitants et en excès • Conversion, rendement et sélectivité • Bilans avec croissance microbienne ou réaction enzymatique • Application : bilan d’oxygène en fermentation aérobie

    5

    Bilans d’énergie sans réaction

    • Premier principe pour les systèmes fermés et ouverts • Chaleur, travail, énergie interne et enthalpie • Bilans stationnaires et transitoires • Calcul d’enthalpie : capacités calorifiques et changements de phase • Bilans en mélange, chauffage et évaporation

    6

    Bilans d’énergie avec réaction

    • Chaleur de réaction • Chaleurs de formation et de combustion • Bilans avec réactions biochimiques, par exemple rendement en ATP • Problèmes combinant masse et énergie

    7

    Introduction au bilan de quantité de mouvement

    • Chute de pression en conduite : Bernoulli et pertes par frottement • Forces sur des surfaces immergées • Bases de la statique et de la dynamique des fluides • Applications aux cuves agitées, fermenteurs et filtres

    8

    Applications en génie des bioprocédés

    • Bilans de matière et d’énergie des bioréacteurs • Cas : fermentation discontinue et alimentée • Cas : stérilisation et traitement en aval • Introduction à la simulation : SuperPro, HYSYS ou modèles Excel

    II- Travaux dirigés :

    Format : résolution guidée de problèmes, activités en équipe et discussion

    Objectif : appliquer les bilans macroscopiques de masse, d’énergie et de quantité de mouvement à des scénarios réalistes de bioprocédés.

    TD

    Intitulé

    Notions clés

    Intérêt pour le génie des bioprocédés

    Exemple

    1

    Unités, dimensions et schémas de procédé

    • Unités SI et homogénéité dimensionnelle • Schémas : discontinu ou continu, amont ou aval

    • Préparation des milieux, stérilisation et récupération en aval

    • Interpréter un schéma fermentation–centrifugation • Convertir les débits, par exemple L/h en m³/s

    2

    Bilans de masse sans réaction

    • Bilan indiqué : entrée = sortie, correspondant à l’absence d’accumulation • Systèmes stationnaires et transitoires

    • Préparation des milieux, dilution des nutriments et tampons pour cultures discontinues

    • Calculer la concentration en glucose après dilution • Bilan de masse d’un lavage de biomasse

    3

    Bilans avec recyclage, dérivation et purge

    • Courants de recyclage, dérivation et purge • Systèmes à plusieurs unités

    • Recyclage des substrats non convertis ou de l’eau ; purge du CO₂ pour contrôler la contamination, selon la formulation du programme

    • Analyser un fermenteur alimenté avec recyclage partiel du substrat • Calculer le débit de purge d’un fermenteur aérobie

    4

    Bilans avec réactions chimiques ou biochimiques

    • Stœchiométrie • Réactifs limitants et en excès, conversion, rendement, sélectivité

    • Modèles de croissance, rendement de fermentation et conception métabolique

    • Modéliser la fermentation du glucose en éthanol • Calculer le rendement de biomasse et la consommation d’oxygène

    5

    Bilans d’énergie sans réaction

    • Premier principe en système fermé ou ouvert • Chaleurs sensible et latente, échangeurs

    • Énergie de stérilisation, chauffage du bioréacteur et évaporation de solvant

    • Calculer l’énergie pour chauffer 500 L de milieu de 25 à 121 °C • Estimer la demande de vapeur de stérilisation

    6

    Bilans d’énergie avec réaction

    • Chaleur de réaction • Enthalpie de formation • Bilans combinés de masse et d’énergie

    • Fermentations exothermiques, procédés thermophiles et digestion anaérobie

    • Estimer la chaleur d’une fermentation aérobie du glucose • Calculer le refroidissement nécessaire à la production d’acide lactique

    7

    Introduction aux bilans de quantité de mouvement

    • Bernoulli, chute de pression et frottements • Statique des fluides et dimensionnement des pompes

    • Agitation, injection d’air, filtration et transport des fluides en bioréacteur

    • Calculer la chute de pression en filtration membranaire • Estimer la puissance d’une pompe de recirculation

    8

    Cas intégré : fermentation et traitement en aval

    • Bilans combinés de matière et d’énergie • Analyse d’un procédé à plusieurs étapes

    • Réflexion intégrée : amont, gestion thermique et efficacité de séparation

    • Cas : fermentation du glucose → séparation des cellules → distillation • Calculer les flux, le recyclage et la consommation d’énergie

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation hebdomadaire en TD

    5%

    Implication dans la résolution guidée et les échanges entre pairs ; préparation des séances à partir des lectures et exercices fournis.

    Rapports collectifs de résolution

    20%

    Résolution écrite de problèmes réalistes issus des TD. Chaque équipe remet 4–5 rapports sélectionnés avec calculs, schémas et discussion des hypothèses.

    Questionnaire individuel

    10%

    En classe ou à domicile, évaluation des unités, bilans masse-énergie, réactions et quantité de mouvement, avec calculs et questions de raisonnement court.

    Rapport de cas final et présentation

    5%

    En petites équipes, étude intégrée avec schémas des flux de matière et d’énergie, calculs et court exposé des résultats et décisions de conception.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Cerro, R. L., Higgins, B. G., & Whitaker, S. (2005). Material balances for chemical engineers. na.

    Mauri, R. (2023). Macroscopic Balances. In Transport Phenomena in Multiphase Flows (pp. 49-73). Cham: Springer International Publishing.

    Veverka, V. V., & Madron, F. (1997). Material and energy balancing in the process industries: From microscopic balances to large plants (Vol. 7). Elsevier.

    Ashrafizadeh, S. A., & Tan, Z. (2018). Mass and Energy Balances Basic Principles for Calculation, Design, and Optimization of Macro/Nano Systems. Springer.

    Bogaerts, P., & Hanus, R. (2000). Macroscopic modelling of bioprocesses with a view to engineering applications. In Engineering and manufacturing for biotechnology (pp. 77-109). Dordrecht: Springer Netherlands.

    Moser, A. (1996). General Methodology in Bioprocess Engineering. In Computer and Information Science Applications in Bioprocess Engineering (pp. 349-364). Dordrecht: Springer Netherlands.

  4. Chimie analytique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S1
    Chimie analytique

    Repères

    b) Prérequis :

    Bases de chimie organique, inorganique et de physique

    Co-requis : atelier de chimie analytique, 3 heures de TP par semaine

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours apporte une base complète en analyse quantitative et instrumentale, associant théorie et pratique. Il forme à préparer et analyser précisément des solutions, appliquer des méthodes classiques et modernes à des échantillons réels, évaluer les erreurs et garantir les données, en concevant des démarches analytiques adaptées aux problèmes.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Maîtriser les principes et outils de l’analyse quantitative et instrumentale

    Préparer, manipuler et analyser précisément les solutions

    Appliquer titrimétrie, gravimétrie et méthodes instrumentales à des problèmes réels

    Comprendre les erreurs et garantir la qualité analytique

    Concevoir et justifier une démarche analytique complète

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux :

    Module

    Chapitre

    Titre

    Thèmes

    Module 1 Fondements analytiques

    1

    Introduction à la chimie analytique

    • Rôle et domaine • Qualitatif et quantitatif • Démarche analytique • Méthodes classiques et instrumentales • Industrie, environnement, santé et alimentation

    Module 1 Fondements analytiques

    2

    Mesures et erreurs

    • Unités et grandeurs • Erreurs aléatoires, systématiques et grossières • Exactitude, fidélité, limites de détection et quantification • Blancs, contrôles et répétitions • Étalonnage et standardisation

    Module 1 Fondements analytiques

    3

    Chimie des solutions

    • Interactions solvant-soluté • Électrolytes et non-électrolytes • M, m, ppm et % • Dilution, mélange et force ionique • Solubilité et ion commun

    Module 1 Fondements analytiques

    4

    Données et statistiques

    • Chiffres significatifs et arrondis • Moyenne, écart-type et erreur relative • Intervalles de confiance • Tests Q, t et F • Étalonnage et régression linéaire

    Module 2 Analyse chimique quantitative

    5

    Équilibres chimiques

    • Constante K, quotient réactionnel Q et énergie libre ΔG • Équilibres acido-basiques, pH, pKa et tampons • Solubilité et précipitation • Complexation et constantes de stabilité

    Module 2 Analyse chimique quantitative

    6

    Méthodes quantitatives classiques

    • Gravimétrie : précipitation et séchage • Titrimétrie : — Acido-basique — Oxydoréduction, KMnO₄ et I₂ — Complexométrie, EDTA — Précipitation • Indicateurs et points finaux • Calcul de concentration de l’analyte

    Module 3 Électrochimie et spectroscopie

    7

    Analyse électrochimique

    • Principes • Potentiels et Nernst • Potentiométrie, pH-mètres et électrodes sélectives • Conductimétrie • Titrages rédox et coulométrie • Voltamétrie et ampérométrie

    Module 3 Électrochimie et spectroscopie

    8

    Spectroscopies moléculaire et atomique

    • UV-visible et fluorimétrie facultative • AAS, AES et ICP • Beer–Lambert • Étalonnage • Instrumentation et maintenance

    Module 4 Séparations analytiques

    9

    Séparation et analyse instrumentale

    • Principes • Extraction liquide–liquide • Filtration, centrifugation et membranes • Chromatographies papier, CCM, CPG, HPLC, échange d’ions, exclusion stérique et affinité • Électrophorèse et électrophorèse capillaire • Introduction à la spectrométrie de masse

    II- Travaux dirigés :

    Objectif : consolider les calculs et concepts par des problèmes guidés et des applications réelles, relier théorie et pratique, préparer les TP, l’interprétation et les projets. Les exercices collaboratifs et contextualisés développent la précision, le choix des méthodes et l’application des connaissances à l’université et en industrie.

    Semaine

    Thème

    Activités

    Applications et logiciels

    1

    Méthodes et erreurs

    • Classer les erreurs • Chiffres significatifs et erreur en % • Comparer les méthodes, vitamine C des jus par exemple

    Étiquetage nutritionnel Outil cité : ChemCollective Virtual Lab

    2

    Concentrations et dilutions

    • Molarité, ppm et % masse/volume • Concevoir les dilutions • Convertir les unités

    Réactifs de contrôle qualité Outil cité : Dilutions Interactive Tool — ChemCollective

    3

    Force ionique, solubilité et pH

    • Calculer la force ionique • Prédire la solubilité • Estimer le pH

    Solutions intraveineuses et milieux de fermentation Outil cité : PHET pH Simulator

    4

    Étalonnage et statistiques

    • Construire une courbe • Test Q, écart-type et intervalles de confiance

    Dosage pharmaceutique UV-visible Excel ou Desmos pour la régression

    5

    Tampons et équilibres acido-basiques

    • pH et capacité tampon • Henderson–Hasselbalch • Comparer théorie et mesure

    Tampons pour essais enzymatiques Outil cité : Buffer Maker — OpenWetWare

    6

    Solubilité et gravimétrie

    • Problèmes de Ksp • Précipitation • Rendement gravimétrique

    Métaux traces dans l’eau Outil cité : Virtual Gravimetric Analysis — ChemCollective

    7

    Titrages acido-basiques, rédox et EDTA

    • Stœchiométrie • Concentrations • Choix d’indicateurs

    Dureté de l’eau et acidité des boissons Outil cité : Titration Simulator — ChemCollective

    8

    Analyse électrochimique

    • Nernst • Données de pH • Courbes de titrage

    pH de fermentation et capteurs sélectifs environnementaux Outil cité : Electrochemistry Sim — PHET

    9

    Spectrophotométrie UV-visible

    • Beer–Lambert • Étalonnage • Absorbance

    Protéines et colorimétrie alimentaire Outil cité : Spectragryph

    10

    Chromatographie et séparation

    • Rf • Chromatogrammes • Comparer CPG, CCM et HPLC

    Pesticides et contrôle pharmaceutique Outil cité : TLC Viewer — ACD Labs, version gratuite selon la source

    11

    Extraction, cristallisation et purification

    • Coefficients de partage • Étapes d’extraction • Cristallisation

    Antibiotiques et arômes Outil cité : LibreChem Sketcher

    12

    Démarche intégrée et révision

    • Concevoir une analyse complète • Relecture entre équipes • Problèmes intégrateurs

    Validation alimentaire/pharmaceutique Calc pour le schéma et les calculs

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    1. Participation et résolution en TD

    10%

    Engagement hebdomadaire, problèmes collectifs et vérifications courtes ; qualité et régularité suivies.

    2. Quiz en classe

    10%

    Épreuves individuelles : QCM, calculs et réponses courtes.

    3. Test intermédiaire

    10%

    Applications de certains modules : titrages, tampons et étalonnage.

    4. Devoir final : mini-plan analytique

    10%

    Stratégie individuelle ou en binôme pour jus, bouillon de fermentation ou eau ; justifier méthodes, calculs et assurance qualité.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Tola, K. B., & Geleta, G. S. (2025). Practical Chemistry: Instrumental Analysis and Quantitative Analytical Chemistry. Walter de Gruyter GmbH & Co KG.

    Burgot, G., & Burgot, J. L. (2023). General Analytical Chemistry: Separation and Spectral Methods. CRC Press.

    Ham, B. M., & MaHam, A. (2024). Analytical Chemistry: A Toolkit for Scientists and Laboratory Technicians. John Wiley & Sons.

    Burgot, J. L. (2024). General Analytical Chemistry: Electrochemical Analysis Methods. CRC Press.

    Harvey, D. (2010). Analytical Chemistry 2.0. LibreTexts.

    Somasundaran, P., & Wang, D. (2006). Solution chemistry: minerals and reagents (Vol. 17). Elsevier.

  5. Atelier d’enzymologie microbienne appliquée
    6 créditsCoefficient 3Volume semestriel: 60h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 4h30Autres heures: 85h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S1
    Atelier d’enzymologie microbienne appliquée

    Repères

    b) Prérequis :

    Microbiologie générale

    Introduction à la biochimie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier engage les étudiants dans une démarche expérimentale complète d’enzymologie microbienne appliquée, à partir de bactéries environnementales produisant plusieurs enzymes extracellulaires d’intérêt industriel : amylase, protéase, cellulase et lipase. Le projet collectif comprend échantillonnage, isolement, criblage, identification et optimisation de production.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin de l’atelier, les étudiants pourront :

    Réaliser un échantillonnage microbiologique environnemental raisonné et documenté : sol, rhizosphère et eau ;

    Isoler des souches sporulantes du genre Bacillus et évaluer leur production multienzymatique sur milieux solides spécifiques ;

    Identifier les isolats sélectionnés par critères morphologiques, microscopiques et biochimiques ;

    Effectuer des cultures submergées et quantifier l’activité par colorimétrie, notamment DNSA et azocaséine ;

    Étudier les effets du pH, de la température et de la salinité sur la croissance et la production d’une souche choisie ;

    Interpréter et organiser les résultats puis les présenter dans un rapport scientifique et un exposé.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Calendrier de projet sur 12 semaines

    Semaine

    Thème

    Activités principales

    Livrable

    1

    Lancement, conception expérimentale et carnet

    Sécurité, équipes, production multienzymatique et intérêt industriel

    Plan collectif et stratégie d’échantillonnage

    2

    Échantillonnage

    Collecte de sols/rhizosphère, métadonnées et gestion des échantillons

    Catalogue des échantillons

    3

    Milieux et dilutions en série

    Milieux généraux et sélectifs : amidon, lait écrémé, CMC et tributyrine ; dilutions

    Échantillons ensemencés sur quatre milieux

    4

    Isolement de Bacillus spp.

    Prétraitement par choc thermique, gélose nutritive et isolement par stries

    Colonies isolées et purifiées

    5

    Criblage d’activités extracellulaires

    Amylase sur amidon, protéase sur lait, cellulase sur CMC, lipase sur tributyrine

    Halos et profils enzymatiques

    6

    Caractérisation morphologique et microscopique

    Colonies, Gram et endospores

    Photographies et descriptions

    7

    Identification phénotypique des isolats

    Catalase, oxydase, fermentation glucose/lactose ; galeries API facultatives

    Identification présomptive des souches retenues

    8

    Préparation de l’optimisation de croissance

    Matrice pH/température/salinité et inoculation des précultures

    Journal expérimental

    9

    Production en conditions optimisées

    Fermentation submergée, prélèvements temporels et OD600

    Courbes de croissance et production

    10

    Dosages en milieu liquide

    DNSA pour amylase, tyrosine libérée pour protéase, sucres réducteurs à partir de CMC pour cellulase, etc.

    Activités en U/mL

    11

    Tests applicatifs

    Détachage, amélioration de pâte et décoloration de colorants, par exemple

    Comparaison photographique ou cotée

    12

    Interprétation et comparaison

    Profils d’activité, conditions optimales, performances et applications potentielles

    Synthèse provisoire et matrice comparative

    Enrichissements facultatifs

    Comparer les isolats de rhizosphère, compost et sols salins.

    Cribler des sources économiques de carbone/azote, comme son de blé ou balles de riz.

    Discuter les débouchés : détergents, textiles et valorisation des déchets.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation
    Évaluation continue orientée projet : techniques de laboratoire, méthodes microbiologiques et biochimiques, recherche collective, analyse, interprétation et présentation des résultats.

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    1. Performance et cahier de laboratoire

    Évaluation hebdomadaire des compétences individuelles, protocoles, sécurité et qualité des traces.

    30%

    2. Rapport de criblage et d’isolement

    Analyse et interprétation des criblages sur boîtes pour amylase, protéase, cellulase et lipase.

    15%

    3. Optimisation de croissance et dosages

    Analyse et présentation de la croissance et des activités selon les conditions.

    15%

    Examen final

    40%

    1. Rapport scientifique collectif

    Objectifs, méthode, résultats, tableaux et graphiques, discussion et références.

    20%

    2. Exposé ou poster collectif

    Contexte, méthodes, résultats et conclusions ; clarté, structure et rigueur évaluées.

    20%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Burlage, R. S., Atlas, R., Stahl, D., Sayler, G., & Geesey, G. (Eds.). (1998). Techniques in microbial ecology. Oxford University Press on Demand.

    Johnson, T. R., & Case, C. L. (2004). Laboratory experiments in microbiology. Pearson/Benjamin Cummings.

    Himmel, M. E. (2009). Biomass recalcitrance: deconstructing the plant cell wall for bioenergy. Wiley-Blackwell.

    RATLEDGE, Colin (ed.). Biochemistry of microbial degradation. Springer Science & Business Media, 2012.

    Granato, P. A., & Granato, P. A. (2018). Laboratory Manual and Workbook in Microbiology: Applications to Patient Care. McGraw-Hill.

    Benson, H. J. (2002). Microbiological applications: a laboratory manual in general microbiology. [McGraw-Hill].

  6. Atelier de chimie analytique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 3h00Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S1
    Atelier de chimie analytique

    Repères

    b) Prérequis :

    Bases de chimie générale et organique.

    Introduction à la chimie analytique.

    Compétences pratiques : verrerie, pipetage, pesée et instruments courants, notamment pH-mètre et spectrophotomètre UV-visible.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier guide la caractérisation analytique d’un bouillon de fermentation produit par des bactéries acétiques, par exemple Acetobacter aceti. Le projet reproduit une situation de laboratoire alimentaire, de bioprocédés ou d’environnement nécessitant l’analyse chimique d’échantillons biologiques complexes. Les étudiants appliquent titrimétrie, gravimétrie, spectrophotométrie et chromatographie pour identifier et doser les acides organiques, sucres résiduels, éthanol et ions minéraux. L’accent porte sur la planification, le choix des méthodes, la précision et l’interprétation.

    Acquis d’apprentissage

    À l’issue de l’atelier, les étudiants pourront :

    Appliquer les techniques analytiques classiques — titrimétrie, gravimétrie, spectrophotométrie et chromatographie — au dosage des constituants du bouillon.

    Préparer des échantillons biologiques complexes par filtration, dilution, centrifugation et extraction adaptées.

    Construire et interpréter des courbes d’étalonnage à partir de données spectrophotométriques et titrimétriques.

    Intégrer les résultats de plusieurs techniques dans un profil analytique complet d’un échantillon réel.

    Évaluer l’exactitude, la fidélité et la fiabilité des mesures par répétitions, blancs et essais de récupération d’ajouts dosés.

    Communiquer clairement les résultats dans des rapports et exposés, en mobilisant travail collectif et raisonnement scientifique.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Étape

    Intitulé

    Activités

    Résultat

    Théorie associée et notes

    1

    Lancement et attribution des échantillons

    • Définir les objectifs • Recevoir les consignes et le bouillon • Identifier les analytes et paramètres : acide acétique, pH, sucres, éthanol et ions • Répartir les rôles

    • Plan analytique d’équipe en une page • Fiche de réception

    Conception du projet et inventaire des analytes

    2

    Prétraitement

    • Filtration • Centrifugation si trouble • Mesure du pH • Aliquotage

    • Échantillons préparés • pH initial

    Manipulation et reproductibilité

    3

    Dosage titrimétrique de l’acide acétique

    • Titrage par NaOH avec indicateur ou pH-mètre • Calcul de la molarité et de la masse

    • Concentration en g/L ou % v/v

    Équilibres acido-basiques et pKa

    4

    Titrage redox de l’éthanol résiduel

    • Dichromate ou permanganate • Distillation optionnelle • Stœchiométrie redox

    • Teneur en éthanol qualitative ou quantitative

    Oxydoréduction et produits de fermentation

    5

    Dosage des ions métalliques par EDTA — optionnel

    • EDTA avec noir ériochrome T • Cibles : Ca²⁺ et Mg²⁺

    • Dureté ou concentration en mg/L

    Titrage complexométrique

    6

    Gravimétrie des sels résiduels

    • Précipiter sulfate ou chlorure • Filtrer, sécher et peser • Calculer la teneur initiale

    • Masse et pourcentage de l’ion

    Solubilité et gravimétrie

    7

    Spectrophotométrie UV-visible des sucres réducteurs

    • DNSA ou réactif de Benedict • Étalonnage avec le glucose • Loi de Beer-Lambert

    • Concentration en mg/L ou %

    Beer-Lambert et sucres réducteurs

    8

    Analyse qualitative par CCM

    • Migration avec des étalons • Révélation à l’iode ou aux UV • Calcul des Rf

    • Composés identifiés • Image du chromatogramme

    Principes chromatographiques

    9

    Contrôle qualité et validation de récupération

    • Récupération d’ajouts dosés • Blancs et répétitions • Taux de récupération et écart-type relatif

    • Fiche de contrôle avec taux de récupération

    Exactitude et fidélité analytiques

    10

    Traitement final et interprétation

    • Regrouper les données • Identifier les corrélations principales • Comparer aux références

    • Tableaux et figures provisoires

    Analyse et comparaison bibliographique

    11

    Rapport final et présentation

    • Rapport collectif • Affiche ou exposé • Commentaires des pairs et de l’enseignant

    • Note finale du projet

    Communication scientifique et travail collectif

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 100 %. Le document indique aussi une répartition 60 %/40 % incompatible avec les sous-totaux ci-dessous ; le barème doit être confirmé par le département.

    L’évaluation porte sur l’application des techniques, le travail collectif, la qualité et l’exactitude des données et la communication scientifique. La note finale repose sur les contributions individuelles et collectives tout au long de l’atelier, en considérant les performances techniques et l’esprit critique.

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    1. Pratique et exécution technique

    Évaluation continue des compétences, de l’exactitude, du respect des procédures, de la collaboration et de la sécurité.

    20%

    2. Feuilles d’analyse et résultats intermédiaires

    Résultats partiels des semaines 3–9 : titrages, étalonnages, rendements gravimétriques et chromatogrammes de CCM, brièvement commentés.

    15%

    3. Contrôle qualité — semaine 9

    Réalisation des répétitions, blancs et récupérations d’ajouts ; interprétation des récupérations et erreurs.

    5%

    4. Contribution individuelle et cahier

    Cahier personnel, régularité, exactitude, réflexion et enregistrement des données.

    10%

    Examen final

    40%

    5. Rapport écrit final

    Rapport collectif structuré : préparation, méthodes, données, analyse, discussion des erreurs et conclusion.

    30%

    6. Présentation et discussion scientifique

    Affiche ou diapositives en groupe avec questions-réponses ; clarté, contenu, qualité visuelle et défense des choix analytiques.

    20%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Tola, K. B., & Geleta, G. S. (2025). Practical Chemistry: Instrumental Analysis and Quantitative Analytical Chemistry. Walter de Gruyter GmbH & Co KG.

    Burgot, G., & Burgot, J. L. (2023). General Analytical Chemistry: Separation and Spectral Methods. CRC Press.

    Ham, B. M., & MaHam, A. (2024). Analytical Chemistry: A Toolkit for Scientists and Laboratory Technicians. John Wiley & Sons.

    Burgot, J. L. (2024). General Analytical Chemistry: Electrochemical Analysis Methods. CRC Press.

    Harvey, D. (2010). Analytical Chemistry 2.0. LibreTexts.

    Somasundaran, P., & Wang, D. (2006). Solution chemistry: minerals and reagents (Vol. 17). Elsevier.

  7. Thermodynamique et bioénergétique
    2 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 10h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S1
    Thermodynamique et bioénergétique

    Repères

    b) Prérequis :

    Chimie générale

    Introduction à la biologie ou biologie cellulaire

    Mathématiques de base

    Physique : notions fondamentales de thermodynamique

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente les principes thermodynamiques nécessaires pour comprendre, modéliser et optimiser les procédés microbiens et enzymatiques industriels. Il privilégie la fermentation, la biocatalyse et la conception de voies métaboliques. Les étudiants apprendront à :

    Appliquer les lois thermodynamiques à la croissance microbienne, aux réactions enzymatiques et aux transformations énergétiques biologiques.

    Analyser les arrêts de fermentation ou les bioprocédés peu efficaces à l’aide de l’énergie libre de Gibbs et des calculs d’oxydoréduction.

    Définir des conditions économes en énergie pour la production et la stabilité des enzymes ainsi que les opérations en aval.

    Évaluer les compromis des systèmes microbiens, comme la vitesse de croissance face au rendement en produit, sous l’angle thermodynamique.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Définir et manipuler les variables thermodynamiques des systèmes microbiens et enzymatiques.

    Calculer les variations d’énergie libre de Gibbs, d’enthalpie et d’entropie des réactions biochimiques.

    Relier les réactions d’oxydoréduction aux chaînes de transfert d’électrons et au métabolisme énergétique microbien.

    Interpréter les contraintes bioénergétiques des voies métaboliques et des fermentations.

    Concevoir ou ajuster les paramètres opératoires pour améliorer la bioconversion et le bilan énergétique.

    Utiliser les concepts thermodynamiques pour évaluer la faisabilité et les performances des biocatalyseurs industriels.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux :

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Fondements de la thermodynamique

    • Système et milieu extérieur • Variables et fonctions d’état U, H, S, G • Premier et deuxième principes • Équilibre thermodynamique et réversibilité

    2

    Énergie libre de Gibbs et équilibre chimique

    • Énergie libre ΔG et ΔG°′ • Enthalpie, entropie et spontanéité • Constante d’équilibre et sens de réaction • Couplage réactionnel et transduction énergétique

    3

    Bioénergétique et transformations énergétiques biologiques

    • ATP, monnaie énergétique cellulaire • Composés phosphatés à haute énergie • Couplage énergétique biologique • Transformations énergétiques biologiques

    4

    Thermodynamique de l’oxydoréduction et métabolisme énergétique microbien

    • Réactions et potentiel d’oxydoréduction • Transporteurs et chaînes de transfert d’électrons • Métabolismes énergétiques aérobie et anaérobie

    5

    Thermodynamique de la croissance microbienne et de la bioconversion

    • Énergétique de la croissance • Formation de biomasse et utilisation du substrat • Contraintes thermodynamiques du métabolisme • Efficacité énergétique en fermentation

    6

    Thermodynamique de la biocatalyse et des bioprocédés industriels

    • Réactions catalysées par les enzymes • Faisabilité thermodynamique des bioprocédés • Aspects énergétiques des biotechnologies industrielles • Études de cas d’optimisation

    II- Travaux dirigés :

    Séance

    Titre

    Contenu

    1

    Fondements thermodynamiques

    Systèmes, variables d’état, premier et deuxième principes

    2

    Énergie libre de Gibbs et équilibre chimique

    Énergie libre, spontanéité, constantes d’équilibre et couplage réactionnel

    3

    Bioénergétique

    ATP, transformations énergétiques biologiques et couplage énergétique

    4

    Thermodynamique de l’oxydoréduction

    Réactions rédox, transporteurs d’électrons et métabolisme énergétique microbien

    5

    Énergétique de la croissance microbienne

    Rendement en biomasse, utilisation du substrat et contraintes thermodynamiques de croissance

    6

    Thermodynamique des bioprocédés

    Efficacité énergétique, énergétique de fermentation et applications industrielles

    7

    Résolution de problèmes intégrés

    Application des principes aux systèmes microbiens et enzymatiques

    8

    Révision et études de cas

    Intégration des concepts au moyen de cas biotechnologiques

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Séries d’exercices de TD, 4 à 6 séries

    15%

    Exercices sur l’énergie libre de Gibbs, l’oxydoréduction, la bioénergétique et les calculs thermodynamiques.

    Examen intermédiaire

    10%

    Principes thermodynamiques, énergie libre, équilibre chimique et oxydoréduction.

    Rapport de mini-étude de cas

    10%

    Analyse individuelle ou en binôme d’un procédé biologique ou biotechnologique sous l’angle thermodynamique.

    Participation aux TD et discussions

    5%

    Participation active aux séances, à la résolution de problèmes et à l’étude des cas.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Amadei, A., & Aschi, M. (2025). Statistical Mechanics for Chemical Thermodynamics and Kinetics.

    Burgot, J. L. (2019). Thermodynamics in bioenergetics. CRC Press.

    Cahn, S. B., Mahan, G. D., & Nadgorny, B. E. (1994). A Guide to Physics Problems: Part 2: Thermodynamics, Statistical Physics, and Quantum Mechanics. Springer Science & Business Media.

    Demirel, Y., & Sandler, S. I. (2002). Thermodynamics and bioenergetics. Biophysical Chemistry, 97(2-3), 87-111.

    Fleisher, P. (2002). Matter and Energy: Principles of Matter and Thermodynamics. Twenty-First Century Books.

    Granger, R. A. (Ed.). (1994). Experiments in heat transfer and thermodynamics. Cambridge University Press.

    Juretic, D. (2021). Bioenergetics: a bridge across life and universe. CRC Press.

    Kagawa, Y. (1984). Bioenergetics, New Comprehensive Biochemistry.

    Kuo, J. (2024). Chemistry, thermodynamics, and reaction kinetics for environmental engineers. CRC Press.

    Mallet, M. J. D. (2009). Thermodynamics and statistical physics for engineering.

    Nicholls, D. G. (2013). Bioenergetics. Academic press.

    Swendsen, R. H. (2020). An introduction to statistical mechanics and thermodynamics. Oxford University Press.

    Yadav, M., & Yadav, H. S. (Eds.). (2021). Biochemistry: fundamentals and bioenergetics. Bentham Science Publishers.

  8. Introduction à l’ingénierie
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S1
    Introduction à l’ingénierie

    Repères

    b) Prérequis :

    Aucun prérequis nécessaire.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente aux étudiants l’identité, la manière de penser et les responsabilités de l’ingénieur, en mettant l’accent sur leurs futurs rôles en génie enzymatique et en génie des bioprocédés. Il les aide à comprendre la profession, à préciser leurs motivations et leurs objectifs personnels et à se préparer à la collaboration interdisciplinaire dans l’industrie.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants seront capables de :

    Définir l’ingénierie et la distinguer des sciences et de la technologie, en reconnaissant le rôle et les responsabilités de l’ingénieur dans la société.

    Décrire les fonctions propres aux ingénieurs en génie enzymatique et en bioprocédés dans les grands secteurs industriels : alimentation, pharmacie, bioénergie et environnement.

    Adopter une démarche d’ingénieur en mobilisant la pensée systémique, la créativité sous contraintes et des habitudes professionnelles essentielles telles que la curiosité, la rigueur et la résilience.

    Cartographier le cursus de génie enzymatique, repérer les compétences clés développées chaque semestre et planifier un parcours académique personnel cohérent.

    Discuter les principes éthiques et les objectifs de durabilité pertinents pour la pratique de l’ingénierie et les appliquer à des cas concrets de bioprocédés.

    Identifier les différents parcours professionnels des ingénieurs en génie enzymatique — R&D, production, qualité, affaires réglementaires, activités commerciales et entrepreneuriat — et préciser les compétences requises pour chacun.

    Formuler une identité d’ingénieur et un plan de développement personnels à travers une réflexion guidée, un travail écrit et une présentation orale.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I. Cours magistraux

    Unité

    Intitulé

    Thèmes principaux

    1

    Qu’est-ce que l’ingénierie ?

    • Définitions et démarche de résolution de problèmes en ingénierie • Différences entre sciences, technologie et ingénierie • Disciplines de l’ingénierie au XXIe siècle • Responsabilité de l’ingénieur envers la société

    2

    Le rôle de l’ingénieur en génie enzymatique et en bioprocédés

    • Fonctions des ingénieurs en génie enzymatique et en bioprocédés • Secteurs industriels : alimentation, pharmacie, bioénergie et environnement • Exemples concrets et études de cas • Intervention d’un professionnel ou analyse documentaire, facultative

    3

    Devenir ingénieur : état d’esprit et outils

    • Pensée systémique et conception de procédés • Innovation et créativité sous contraintes • Outils modernes : croquis, modélisation et planification de projets • Habitudes de l’ingénieur : curiosité, rigueur et résilience

    4

    Feuille de route du cursus de génie enzymatique

    • Structure de la spécialisation sur trois ans • Concepts et compétences clés par semestre • Intégration des modules scientifiques et d’ingénierie • Planification du parcours académique personnel

    5

    Éthique, responsabilité et durabilité

    • Codes de déontologie des ingénieurs • Ingénierie et objectifs de développement durable des Nations unies • Étude de cas : utilisation d’enzymes dans des procédés durables • Éthique personnelle dans la recherche et l’industrie

    6

    Compétences professionnelles et développement de carrière

    • Types de fonctions : R&D, production, qualité, affaires réglementaires et entrepreneuriat • Communication technique : rapports, présentations et travail en équipe • Aperçu du marché de l’emploi, stages et réseaux professionnels • Construction d’un plan de développement personnel

    7

    Carrières industrielles des ingénieurs en génie enzymatique

    • Recherche et développement • Procédés et production • Ingénierie d’application et assistance technique • Formulation et développement de produits • Qualité et affaires réglementaires • Activités commerciales, ventes et stratégie • Innovation et entrepreneuriat

    8

    Travailler avec d’autres ingénieurs dans l’industrie

    • Organisation des équipes d’ingénierie dans les industries de bioprocédés • Rôles des ingénieurs en mécanique, électricité, automatisation, environnement et qualité • Exemples de collaboration entre fonctions : installation d’un fermenteur, changement d’échelle • Communication et dynamique d’équipe

    10

    Projet personnel : « Mon parcours d’ingénieur »

    • Réflexion guidée sur les valeurs, les objectifs et les motivations • Cartographie du parcours professionnel futur • Rédaction d’une déclaration d’identité professionnelle • Présentation orale et retours des pairs

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Participation et activités de réflexion

    15%

    Cartographie du cursus et plan de développement

    15%

    Présentation orale finale

    30%

    Examen final

    40%

    « Mon parcours d’ingénieur » : rapport écrit

    40%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    DIRECTOR, S. W. (2004). The engineer of 2020 visions of engineering in the new century.

    Brain, M. (2015). The Engineering Book: From the Catapult to the Curiosity Rover, 250 Milestones in the History of Engineering. Union Square & Co..

    Gordon, J. E. (2009). Structures: or why things don't fall down. Da Capo.

    Tenner, E. (2015). The design of everyday things by Donald Norman. Technology and Culture, 56(3), 785-787.

    Jamieson, M., & Donald, J. (2020). Building the engineering mindset: Developing leadership and management competencies in the engineering curriculum. Proceedings of the Canadian Engineering Education Association (CEEA).

    Riley, D. (2008). Mindsets in engineering. In Engineering and social justice (pp. 33-45). Cham: Springer International Publishing.

  9. Anglais pour la communication scientifique
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S1
    Anglais pour la communication scientifique

    Repères

    b) Prérequis :

    Connaissances de base en anglais général : niveau A2 au minimum selon le CECRL.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours initie les étudiants en ingénierie biologique aux compétences essentielles de communication en anglais dans les contextes scientifiques. Il développe l’aisance orale, la compréhension de documents scientifiques à l’écoute et les bases de la présentation en biologie et en bioprocédés. Discussions, analyse de médias et exposés courts renforcent la confiance dans l’usage quotidien de l’anglais scientifique.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Se présenter en anglais dans un contexte universitaire et professionnel.

    Comprendre et résumer de courtes vidéos et des podcasts scientifiques.

    Participer à des discussions scientifiques simples et exprimer un avis.

    Présenter de courts exposés oraux sur des sujets biologiques simples.

    Développer une écoute active des contenus scientifiques.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Thème scientifique

    Activités

    Objectif linguistique

    1

    Introduction à la communication scientifique

    • Activités de prise de contact • Se présenter comme étudiant en sciences

    Vocabulaire : présentation universitaire, études et objectifs Grammaire : présent simple, « I study », « I am interested in... » Fonction : se présenter

    2

    Bases des systèmes biologiques

    • Vocabulaire des cellules, de l’ADN et des enzymes • Prononciation

    Vocabulaire : termes biologiques fondamentaux Grammaire : noms et adjectifs, « cellular structure », « genetic material » Fonction : décrire des concepts

    3

    Compréhension orale scientifique 1 : sciences de la vie

    • Visionner un extrait TED-Ed/BBC • Repérer le sens général et les mots clés

    Écoute : identifier les idées principales Vocabulaire : sciences de la vie Grammaire : prétérit pour évoquer les découvertes

    4

    Décrire des processus biologiques

    • Décrire un processus simple, comme la photosynthèse ou la fermentation

    Vocabulaire : verbes de processus, « absorb », « convert », « release » Grammaire : voix passive, « Glucose is produced by... » Fonction : décrire des mécanismes

    5

    Compréhension orale scientifique 2 : innovations en ingénierie biologique

    • Écouter un court récit d’innovation • Résumer et discuter

    Écoute : reconnaître les termes techniques Vocabulaire : biotechnologie et innovation Grammaire : auxiliaires modaux, « can », « could »

    6

    Anglais fonctionnel : questionner et expliquer en sciences

    • Demander des précisions • Donner des explications scientifiques simples

    Vocabulaire : expliquer, « This means that... » Grammaire : formes interrogatives, « What does it do? », « How does it work? » Fonction : clarifier et expliquer

    7

    Mini-exposé 1 : concept biologique simple

    • Préparer et présenter un exposé de 2 minutes sur un terme ou processus biologique

    Vocabulaire : processus, « grow », « transform » Grammaire : connecteurs, « first », « then », « finally » Fonction : présenter clairement les idées

    8

    Présenter des données scientifiques

    • Décrire des graphiques, tableaux et résultats expérimentaux simples

    Vocabulaire : tendances, « increase », « decrease », « stable » Grammaire : comparatifs et superlatifs, « higher », « more significant » Fonction : interpréter les données

    9

    Compréhension orale scientifique 3 : applications environnementales

    • Écouter un bref exposé, par exemple sur les biocarburants ou la durabilité • Extraire les arguments principaux

    Écoute : suivre l’argumentation Vocabulaire : environnement et technologies vertes Grammaire : cause et conséquence, « due to », « as a result »

    10

    Mini-exposé 2 : résumé d’une actualité scientifique

    • Présenter une actualité récente choisie avec l’enseignant

    Vocabulaire : rapporter une actualité, « recently discovered », « researchers found » Grammaire : temps du passé et discours rapporté

    11

    Atelier de préparation finale

    • S’entraîner à présenter • Prononciation, fluidité et enchaînements

    Vocabulaire : transitions, « however », « moreover » Grammaire : phrases complexes pour argumenter Fonction : organiser un exposé

    12

    Épreuve orale finale

    • Examen oral : exposé individuel sur un sujet simple d’ingénierie biologique, suivi de questions-réponses

    Évaluation : aisance, richesse lexicale, structure, prononciation et clarté scientifique

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation Note : le barème source est incohérent entre 100% et 60%/40% ; les sous-composantes du contrôle continu totalisent 70%. Le département doit confirmer les pondérations.

    Contrôle continu : 100%

    Composante

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Participation aux travaux dirigés

    20%

    Exercices de compréhension orale

    20%

    Deux mini-exposés, séances 7 et 10

    30%

    Examen final

    40%

    Exposé oral individuel final, séance 12

    40%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Cunningham, S., Moor, P., Crace, A., Greene, S., & Cosgrave, A. (2013). Cutting Edge: Elementary. Pearson Education Limited.

    Folse, K. S. (1996). Discussion starters: Speaking fluency activities for advanced ESL/EFL students. University of Michigan Press.

    Glendinning, E. H., & Bonamy, D. (2007). Oxford English for Careers: Technology 1. Oxford University Press.

    McDonough, J. (2006). English for Academic Study Writing Reading Extended Writing and Research Skills. ELT Journal, 60(3), 303-306.

    Soars, J., & Soars, L. (2010). New headway: beginner student's book. Oxford: Oxford University Press, 2010.

    Soars, J., Soars, L., Falla, T., & Cassette, W. (2002). American Headway: Starter: Student Book. Oxford University Press.

    Tamzen, A. (2011). Cambridge English for Scientists. Cambridge: CUP.

    Wallwork, A. (2012). English for research: Usage, style, and grammar. Springer Science & Business Media.

    Transfert de chaleur et de matière

    Plans d’expériences

    Immobilisation des systèmes biologiques

    Génétique microbienne

    Atelier de biologie moléculaire

    Atelier de valorisation des résidus agro-industriels

    UE de découverte

    Transfert de quantité de mouvement

    UE transversale

    Bio-innovation et entrepreneuriat

    Écologie industrielle

Consulter les syllabus disponibles
Semestre 29 matières
  1. Transfert de chaleur et de matière
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S2
    Transfert de chaleur et de matière

    Repères

    b) Prérequis :

    Bilans macroscopiques

    Thermodynamique et bioénergétique

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours apporte les principes et outils pour analyser, modéliser et concevoir les transferts de chaleur et de matière en biotechnologie, notamment dans les systèmes biologiques et enzymatiques où température et flux influencent productivité, efficacité et qualité.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Comprendre les mécanismes de transfert thermique et matériel biologiques.

    Quantifier les transferts en régimes permanent et transitoire.

    Analyser fermenteurs, échangeurs, séchoirs et membranes selon leurs performances de transfert.

    Appliquer les modèles pour optimiser la productivité enzymatique et microbienne.

    Utiliser Re, Pr, Nu, Sh et Sc pour le changement d’échelle et l’interprétation.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Introduction aux transferts en bioprocédés

    • Importance dans les procédés enzymatiques et microbiens • Génie des bioprocédés et bioséparations • Liens avec thermodynamique et bilans • Conception des réacteurs et procédés

    2

    Mécanismes de transfert thermique

    • Conduction, convection et rayonnement • Conductivité, diffusivité et chaleur spécifique • Matériaux et fluides biologiques • Résistance thermique

    3

    Conduction

    • Loi de Fourier • Conduction permanente unidimensionnelle : paroi, cylindre, sphère • Parois composites et isolation • Transitoire : modèle à capacité concentrée

    4

    Convection thermique

    • Loi de Newton • Convection naturelle et forcée • Reynolds, Prandtl et Nusselt • Corrélations • Bioréacteurs et refroidissement

    5

    Échangeurs de chaleur

    • Calandre-tubes, plaques et double tube • Coefficient global U • Différence de température moyenne logarithmique, DTML/LMTD • Méthode efficacité–NTU • Stérilisation des milieux et régulation thermique

    6

    Bases du transfert de matière

    • Diffusion moléculaire et convection • Première et deuxième lois de Fick • Coefficients de diffusion • Analogies chaleur/matière

    7

    Transfert convectif de matière

    • Théorie du film et résistances • Coefficients de transfert • Sherwood, Schmidt et Reynolds • Systèmes gaz–liquide et solide–liquide

    8

    Transferts dans les équipements

    • Principes gaz–liquide • Oxygène en fermentation : kLa, aération, agitation • Ultrafiltration, nanofiltration et osmose inverse • Extraction solide–liquide et récupération enzymatique • Limitations au changement d’échelle

    9

    Transferts dans les opérations unitaires

    • Séchage des enzymes, biomasses et probiotiques • Lyophilisation et atomisation • Évaporation et diffusion d’humidité • Stérilisation et nettoyage en place, NEP/CIP

    II- Travaux dirigés

    Séance

    Thème

    Activités

    Pertinence

    1

    Introduction et cartographie

    • Réflexion sur les transferts • Annoter un fermenteur ou séchoir par atomisation

    Mobiliser les acquis et les relier au réel

    2

    Conduction permanente dans les parois

    • Pertes à travers métal et isolant • Comparer les isolants

    Conception des fermenteurs et cuves

    3

    Conduction transitoire et inactivation enzymatique

    • Modéliser le chauffage transitoire • Relier aux courbes de dénaturation

    Stockage et traitement thermique

    4

    Convection forcée

    • Calculer h • Comparer double enveloppe et serpentin

    Régulation thermique

    5

    Dimensionnement d’échangeur

    • Concevoir un échangeur à plaques • Comparer co-courant et contre-courant

    Stérilisation et refroidissement

    6

    Diffusion membranaire

    • Diffusion du glucose à travers une membrane de dialyse • Temps d’équilibre

    Encapsulation et immobilisation cellulaire

    7

    Transfert d’oxygène

    • Estimer kLa • Équilibrer apport et demande microbienne

    Fermentations aérobies

    8

    Transfert dans les enzymes immobilisées

    • Résistance des matrices poreuses • Effets internes et externes

    Conception du réacteur et rendement

    9

    Convection et extraction

    • Extraction aqueuse d’amylase • Optimiser l’agitation

    Récupération des bioactifs et enzymes

    10

    Transferts au séchage

    • Temps de séchage des poudres enzymatiques • Facteurs de stabilité

    Poudres enzymatiques et probiotiques

    11

    Cas d’optimisation

    • Défaillance ou inefficacité en atomisation ou refroidissement • Améliorer la conception

    Résolution de problèmes et coûts

    12

    Révision et préparation

    • Problèmes de diffusion, échangeur et séchage • Consolidation et questions-réponses

    Préparation à l’évaluation finale

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    1. Séries de problèmes, 4 à 5

    15%

    Conduction, convection, diffusion, kLa et dimensionnement des échangeurs.

    2. Examen intermédiaire, semaine 6 ou 7

    10%

    Questions conceptuelles et calculs de transfert thermique et matériel.

    3. Mini-projet ou rapport de cas

    10%

    Travail individuel ou en petite équipe sur un problème réel ou simulé : séchage enzymatique ou oxygénation d’un fermenteur.

    4. Participation aux TD

    5%

    Présence, discussions et activités, éventuellement suivies par courts journaux réflexifs ou quiz.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Benitez, J. (2022). Principles and applications of mass transfer: the design of separation processes for chemical and biochemical engineering. John Wiley & Sons.

    Chan, B. K. (2023). Simultaneous Mass Transfer and Chemical Reactions in Engineering Science. John Wiley & Sons.

    Doran, P. M. (1995). Bioprocess engineering principles. Elsevier.

    Felder, R.M. and R.W. Rousseau (1978) Elementary Principles of Chemical Processes, Chapter 5, John Wiley,New York.

    Geankoplis, C. (2003). Transport processes and separation process principles. Prentice Hall Press.

    Himmelblau, D. M., & Riggs, J. B. (2012). Basic principles and calculations in chemical engineering. FT press.

    Qiu, L., & Feng, Y. (2024). Thermal Engineering: Engineering Thermodynamics and Heat Transfer. Walter de Gruyter GmbH & Co KG.

    Santacesaria, E., Tesser, R., & Russo, V. (2023). Industrial Chemistry Reactions: Kinetics, Mass Transfer and Industrial Reactor Design (II). Processes, 11(7), 1880.

    Sherwood, T. K. (1961). Transport phenomena. R. Byron Bird, Warren E. Stewart and Edwin N. Lightfoot: John Wiley, New York, London. 1960, 780 pp. 13· 75. Chemical Engineering Science, 15(3), 332-333.

    Sun, L. (2024). Heat Transfer Enhancement in Chemical Processes. Elsevier.

    Uddin, N. (2024). Heat Transfer: A Systematic Learning Approach. CRC Press.

    Whitwell, J.C. and R.K. Toner (1969) Conservation of Mass and Energy, Chapter 4, Blaisdell, Waltham,Massachusetts.

  2. Plans d’expériences
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: 1h30Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S2
    Plans d’expériences

    Repères

    b) Prérequis :

    Connaissances fondamentales en statistiques et analyse de données.

    Bases en microbiologie et en mesure de l’activité enzymatique.

    Objectifs

    a) Objectifs de l’enseignement

    Ce cours présente les plans d’expériences, une démarche statistique rigoureuse permettant aux ingénieurs et scientifiques d’évaluer les effets de plusieurs facteurs sur les performances d’un procédé. Les étudiants apprennent à remplacer les essais-erreurs et les méthodes à un facteur à la fois par des plans structurés et statistiquement robustes, révélant les effets principaux et les interactions. L’accent porte sur la technologie enzymatique et les biotechnologies.

    Acquis d’apprentissage

    À l’issue du cours, les étudiants pourront :

    Concevoir des expériences statistiquement valides pour les systèmes biologiques et biochimiques.

    Identifier et interpréter les effets principaux et les interactions.

    Appliquer les plans factoriels, factoriels fractionnaires et de criblage.

    Optimiser les procédés biologiques par la méthodologie des surfaces de réponse.

    Analyser les données expérimentales avec des logiciels statistiques.

    Valider les modèles prédictifs et communiquer les résultats expérimentaux.

    Programme

    c) Contenu de la matière

    I. Cours

    Chapitre

    Intitulé

    Thèmes clés

    Exemples en génie biologique

    1

    Introduction aux plans d’expériences

    • Principes et objectifs des plans d’expériences DoE • Variables expérimentales et réponses • Erreur expérimentale, répétition, randomisation et mise en blocs • Un facteur à la fois OFAT comparé aux plans d’expériences • Introduction à l’ANOVA

    • Effet du pH sur l’activité enzymatique • Comparaison de souches microbiennes pour la production d’enzymes

    2

    Plans factoriels

    • Plans factoriels complets • Effets principaux et interactions • Plans factoriels fractionnaires • Confusion des effets et résolution des plans • Plans de criblage, notamment Plackett–Burman

    • Criblage des paramètres de fermentation influençant la production d’enzymes • Identification des facteurs critiques d’optimisation des bioprocédés

    3

    Surfaces de réponse et optimisation des procédés

    • Méthodologie des surfaces de réponse RSM • Plan composite centré CCD • Plan de Box–Behnken BBD • Modèles de régression • Optimisation des réponses et fonctions de désirabilité • Validation des modèles

    • Optimisation des conditions de production enzymatique • Optimisation des milieux de fermentation et des conditions opératoires

    4

    Plans avancés et applications industrielles

    • Plans de mélanges • Aperçu des plans en parcelles divisées et des plans emboîtés • Conception robuste des procédés, méthodes de Taguchi • Applications industrielles • Introduction à R, Design-Expert, JMP et Minitab

    • Optimisation de formulations enzymatiques • Études de changement d’échelle et optimisation industrielle des bioprocédés

    II. Travaux pratiques

    Mini-projet : conception et optimisation de la production enzymatique par plans d’expériences

    Ce mini-projet donne une expérience pratique de l’utilisation des plans d’expériences pour optimiser la production enzymatique. Les équipes conçoivent les expériences, collectent et analysent les données, optimisent les conditions par modélisation statistique et valident les résultats. Le projet renforce la planification expérimentale, l’interprétation des données, la résolution de problèmes et la communication scientifique dans un contexte directement lié au génie biologique.

    Élément

    Détails

    Titre du projet

    Conception et optimisation de la production enzymatique par plans d’expériences

    Objectif | Appliquer le cycle complet des plans d’expériences, de l’analyse d’un seul facteur à l’optimisation avancée, pour améliorer la production d’α-amylase par une souche microbienne ou fongique. Les équipes conçoivent, réalisent, analysent et présentent leur projet expérimental.

    Livrables

    • Résultats expérimentaux de toutes les phases • Rapports d’analyse avec sorties Excel ou R • Présentation orale collective • Rapport final écrit

    Calendrier

    6 séances de TP de 3 heures chacune

    Remarque : le choix précis de l’enzyme étudiée sera fixé par le comité de coordination du cours.

    Plan détaillé

    Séance

    Axe

    Activités

    Résultats attendus

    TP 1

    Introduction et expérience à un facteur

    • Choisir une variable clé, par exemple température, pH ou source de carbone • Réaliser une étude à une variable à la fois OVAT • Tracer l’activité enzymatique en fonction de la variable

    • Courbe OVAT • Identification des tendances et premières hypothèses

    TP 2

    Plan factoriel complet 2² ou 2³

    • Choisir deux ou trois facteurs majeurs • Construire une matrice factorielle complète • Réaliser les expériences • Tracer les effets principaux et les interactions

    • Données du plan factoriel • Interprétation des effets principaux et interactions

    TP 3

    Plans de criblage de Plackett–Burman

    • Appliquer un plan de Plackett–Burman • Cribler plusieurs composants du milieu, par exemple source d’azote, sels et minéraux • Effectuer une analyse statistique élémentaire

    • Identification des facteurs les plus influents • Recommandation d’une étude d’optimisation

    TP 4

    Plan de surface de réponse CCD ou BBD

    • Utiliser deux ou trois facteurs clés pour concevoir un plan CCD ou BBD • Collecter les réponses • Analyser avec R, package rsm, ou Design-Expert

    • Modèle de surface de réponse • Courbes de niveau et graphiques 3D • Résultats d’optimisation

    TP 5

    Validation du modèle et analyse des résidus

    • Réaliser des expériences de confirmation • Analyser les résidus et l’ajustement : normalité, homoscédasticité • Calculer R², R² ajusté, PRESS, etc.

    • Rapport de validation du modèle • Conditions optimisées finales

    TP 6

    Rapport et présentation finale

    • Préparer et présenter un poster scientifique ou un exposé • Défendre les choix de conception, les résultats et l’optimisation • Relecture entre groupes

    • Présentation finale par diapositives ou poster • Rapport final structuré comme un article : introduction, méthodes, résultats, discussion

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Description

    Pondération

    Participation aux TD et résolution de problèmes

    Participation active aux exercices, résolutions de problèmes et discussions collectives.

    10%

    Tests courts en cours

    Trois à quatre tests pendant le semestre : théorie, calculs courts, vrai/faux et QCM. Généralement 10 à 15 minutes à la fin de certains cours.

    10%

    Mini-projet, TP 1–6

    Application des plans d’expériences : OVAT, plan factoriel, criblage, surfaces de réponse et validation. Comprend la réalisation des TP, l’analyse des données et le rapport.

    20%

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Lenth, R. V. (2002). The Theory of the Design of Experiments.

    Selvamuthu, D., & Das, D. (2024). Introduction to probability, statistical methods, design of experiments and statistical quality control. Springer.

    Antony, J. (2023). Design of experiments for engineers and scientists. Elsevier.

    Taback, N. (2022). Design and analysis of experiments and observational studies using R. Chapman and Hall/CRC.

    Kaltenbach, H. M. (2021). Statistical design and analysis of biological experiments (p. 269). New York: Springer.

  3. Immobilisation des systèmes biologiques
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: 1h30Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S2
    Immobilisation des systèmes biologiques

    Repères

    b) Prérequis :

    Biochimie

    Microbiologie

    Enzymologie fondamentale

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente les principes, techniques et applications de l’immobilisation des enzymes et cellules microbiennes. Il étudie les méthodes physicochimiques, supports, cinétiques hétérogènes et transferts de matière, puis les applications en biocatalyse industrielle et biotechnologie environnementale.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Expliquer principes, avantages et limites de l’immobilisation enzymatique et cellulaire.

    Comparer les méthodes physiques et chimiques et choisir celles adaptées à l’application.

    Évaluer supports naturels, synthétiques et inorganiques selon leurs propriétés et les exigences du procédé.

    Analyser les effets de l’immobilisation sur cinétique, stabilité, activité et fonctionnement.

    Évaluer les limitations de transfert interne et externe avec le module de Thiele et le facteur d’efficacité.

    Choisir un réacteur à biocatalyseur immobilisé en justifiant contraintes et productivité.

    Interpréter les données comparant rendement d’immobilisation, catalyse, stabilité opérationnelle et réutilisation.

    Recommander des systèmes immobilisés pour industrie, environnement, alimentation, pharmacie et bioraffinerie.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Introduction à l’immobilisation

    • Importance industrielle et environnementale • Systèmes libres et immobilisés : avantages et limites • Enzymes et cellules immobilisées

    2

    Méthodes d’immobilisation

    • Méthodes physiques • Méthodes chimiques • Stratégies combinées • Sélection de la méthode

    3

    Supports et porteurs

    • Matériaux organiques, inorganiques et synthétiques • Propriétés physicochimiques • Critères de sélection

    4

    Cinétique et transfert de matière dans les systèmes immobilisés

    5

    Immobilisation des cellules microbiennes

    • Avantages des cellules entières • Comparaison aux cellules libres • Inclusion et encapsulation • Éthanol et bioremédiation

    6

    Conception et intégration des bioréacteurs

    • Réacteurs discontinus, lits fixes, lits fluidisés et membranes • Temps de séjour et sélection • Stabilité et réutilisation • Changement d’échelle et productivité • Intégration et traitement en aval

    7

    Applications industrielles et cas

    • Isomérisation du glucose par glucose isomérase immobilisée • Bioéthanol par levures immobilisées • Décoloration par laccase immobilisée • Biocapteurs, nanosupports et supports 3D

    II- Séances de laboratoire :

    Mini-projet : comparaison des techniques d’immobilisation enzymatique

    Les étudiants testent et comparent l’adsorption, l’inclusion, l’encapsulation dans des liposomes et les agrégats enzymatiques réticulés (CLEA). Ils caractérisent le rendement d’immobilisation, l’activité enzymatique, la stabilité et la réutilisation, puis discutent les avantages et limites de chaque méthode. L’encapsulation dans des liposomes relève des méthodes physiques, sauf si une liaison chimique supplémentaire intervient.

    Élément

    Détails

    Titre du mini-projet

    Conception, immobilisation et évaluation comparées de systèmes enzymatiques par méthodes physiques et chimiques

    Enzyme ou système

    Choix du comité de coordination : α-amylase, lipase, laccase ou cellules de levure, par exemple.

    Livrables

    • Données expérimentales par méthode • Analyse comparative • Poster collectif et exposé oral • Rapport écrit

    Plan détaillé de 6 séances

    Séance

    Thème

    Activités

    Résultats attendus

    1

    Introduction et préparation

    • Comparaison physique/chimique • Préparation par : – Adsorption – Inclusion, par exemple billes d’alginate – Microencapsulation dans les liposomes – Agrégats enzymatiques réticulés CLEA

    • Quatre méthodes proposées ; chaque équipe en tire une au sort et l’étudie durant le projet.

    2

    Rendement d’immobilisation et activité initiale

    • Activité libre/immobilisée • Efficacité d’immobilisation en % • Reproductibilité en triplicat

    • Tableau des rendements • Graphiques d’activité initiale

    3

    Cinétique : affinité apparente, Km et Vmax

    • Mesures par méthode • Paramètres apparents • Lineweaver–Burk ou ajustements non linéaires

    • Km et Vmax libres/immobilisés • Interprétation des modifications cinétiques

    4

    Stabilité opérationnelle et réutilisation

    • Réactions discontinues répétées • Activité résiduelle après chaque cycle • Fuite d’enzyme ou perte d’activité

    • Courbes de réutilisation • Comparaison de stabilité

    5

    Transfert de matière et microenvironnement

    • Effet de l’agitation ou de la matrice • Estimation des limitations diffusionnelles • Effets des liposomes et CLEA

    • Activité selon agitation ou matrice • Hypothèses stériques et diffusionnelles

    6

    Analyse comparative, rapport et présentations

    • Comparer avantages et limites • Préparer et présenter poster ou exposé • Remettre le rapport scientifique

    • Tableau comparatif et conclusions • Présentation réalisée • Rapport remis

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Travail de laboratoire et participation

    10%

    Préparation, bonne exécution des protocoles, coopération, initiative, sécurité et résolution des difficultés.

    Rapports intermédiaires, TP 2–5

    10%

    Données brutes, calculs de rendement, cinétique et stabilité, interprétation brève et difficultés expérimentales.

    Présentation orale ou poster final, TP 6

    10%

    Étude complète : objectifs, méthode, données, interprétation, analyse critique et réponses aux pairs et à l’enseignant.

    Rapport final du mini-projet

    10%

    Introduction, matériels et méthodes, résultats illustrés, discussion des limites et améliorations, conclusions ; qualité rédactionnelle, organisation et profondeur d’analyse.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    DiCosimo, R., McAuliffe, J., Poulose, A. J., and Bohlmann, G. (2013) Industrial use of immobilized enzymes. Chemical Society reviews 42, 6437–74.

    Dwevedi, A. (2016). Enzyme immobilization: advances in industry, agriculture, medicine, and the environment. Springer.

    Fukui, S., & Tanaka, A. (1982). Immobilized microbial cells. Annual Reviews in Microbiology, 36(1), 145-172.

    Guisan, J. M., Lopez-Gallego, F., Bolivar, J. M., Rocha-Martın, J., & Fernandez-Lorente, G. (2020). 4. Immobilization of Enzymes and Cells. Methods and Protocols 7.

    Messing, R. (Ed.). (2012). Immobilized enzymes for industrial reactors. Elsevier.

    Wingard, L. B., Katchalski-Katzir, E., & Goldstein, L. (Eds.). (2014). Immobilized Enzyme Principles: Applied Biochemistry and Bioengineering, Vol. 1. Elsevier.

  4. Génétique microbienne
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S2
    Génétique microbienne

    Repères

    b) Prérequis :

    Microbiologie de base

    Génétique générale

    Biologie moléculaire

    Biochimie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours étudie la structure, l’expression, la régulation et la transmission du matériel génétique des bactéries, archées et microorganismes eucaryotes modèles comme la levure. Il présente les outils moléculaires et leurs applications en biotechnologie et microbiologie industrielle.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Décrire organisation, réplication, expression et régulation des génomes bactériens, archéens et eucaryotes microbiens.

    Expliquer mutations, réparation, recombinaison et transfert horizontal.

    Analyser opérons, ARN régulateurs, atténuation et autres contrôles transcriptionnels.

    Comparer bactéries, archées et levures en reliant génétique, physiologie et adaptation évolutive.

    Interpréter cartes génétiques, opérons, données de mutation et expériences.

    Évaluer plasmides, transposons, intégrons et CRISPR-Cas en biotechnologie.

    Concevoir des stratégies élémentaires d’amélioration des souches industrielles.

    Appliquer la génétique microbienne à la production enzymatique, à l’ingénierie métabolique et à la microbiologie industrielle.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Introduction à la génétique microbienne

    • Importance et histoire • Génomes bactériens, archéens et eucaryotes microbiens

    2

    Organisation du génome bactérien

    • Structure et topologie chromosomiques • Plasmides : structure, classification, réplication et propriétés • Éléments mobiles : – Transposons, mécanismes réplicatif et conservatif – Intégrons, structure, cassettes et origines • Arrangement des gènes et opérons

    3

    Réplication, mutation et réparation bactériennes

    • Réplication • Types et conséquences des mutations • Mutagènes et détection • Réparation directe, excision, mésappariements et réponse SOS

    4

    Transfert horizontal de gènes

    • Transformation : compétence naturelle et artificielle • Conjugaison : plasmides F et souches Hfr • Transduction généralisée et spécialisée • Cartographie et recombinaison

    5

    Expression et régulation

    • Transcription et traduction • Opérons lac et trp • Atténuation et antiterminaison • Épigénétique et ARN régulateurs • Inversions et commutateurs régulateurs

    6

    Génétique de la levure modèle

    • Biologie et culture de Saccharomyces cerevisiae • Génome, transcriptome et protéome • Inactivation génique et analyse de tétrades • Complémentation et conversion génique • Génétique mitochondriale

    7

    Diversité et génétique des archées

    • Caractéristiques et écologie • Génome et réplication • Expression génique • Archées d’Asgard et évolution

    8

    Outils et applications biotechnologiques

    • Plasmides, transposons et éléments intégratifs • Édition par CRISPR-Cas • Biologie synthétique et circuits régulateurs • Amélioration de souches

    II- Travaux dirigés

    Séance

    Thème

    Activités

    Compétences

    1

    Génomes microbiens

    • Comparer taille, structure et caractéristiques des bactéries, archées et levures • Relier les génomes aux adaptations

    • Interprétation des données • Structure génomique

    2

    Opérons et organisation génique

    • Analyser les cartes lac et trp • Prédire l’expression selon les mutations

    • Analyse d’opérons • Raisonnement régulateur

    3

    Éléments génétiques mobiles

    • Étudier les insertions de transposons et leurs conséquences • Effets sur régulation et évolution

    • Résolution de problèmes • Prédiction génétique

    4

    Mutations et réparation

    • Classer les mutations de séquences données • Associer lésions et réparation directe, mésappariement, excision ou SOS

    • Analyse des mutations • Choix du système de réparation

    5

    Mécanismes de transfert horizontal

    • Analyser transformation, conjugaison et transduction • Prédire les résultats

    • Compréhension du transfert • Esprit critique sur la mobilité

    6

    Régulation au-delà des opérons

    • Problèmes d’atténuation et d’antiterminaison, dont trp • Analyser ribocommutateurs et petits ARN hypothétiques

    • Régulation transcriptionnelle avancée • Contrôle par ARN

    7

    Génétique de levure et tétrades

    • Interpréter la dissection de tétrades et la liaison génétique • Complémentation et conversion génique

    • Cartographie classique • Modèle levure

    8

    Génétique des archées

    • Comparer réplication et transcription bactériennes/archéennes • Analyser l’expression des extrêmophiles

    • Analyse évolutive et fonctionnelle

    9

    CRISPR-Cas et édition génomique

    • Concevoir une expérience simple : ARN guide, Cas et stratégie • Analyser hors-cibles et éthique

    • Compréhension pratique de l’édition • Réflexion éthique

    10

    Applications biotechnologiques

    • Améliorer une souche pour l’éthanol ou la sécrétion enzymatique • Concevoir une démarche élémentaire

    • Application aux problèmes réels • Conception expérimentale

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et résolution de problèmes

    10%

    Problèmes génétiques, cas, interprétation expérimentale et activités collectives.

    Quiz de cours

    10%

    3 à 4 quiz : QCM, classification de mutations, prédiction d’opérons et transfert génétique.

    Devoir individuel : régulation génique

    10%

    Analyse courte d’un système, lac, atténuation ou ARN régulateur, avec données réelles ou simulées.

    Devoir collectif : CRISPR ou amélioration de souche

    10%

    Stratégie en petit groupe utilisant plasmide, transposon ou CRISPR-Cas ; proposition précisant objectifs, méthodes et résultats attendus.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Blum, P. (2008). Archaea: Molecular and Cellular Biology.

    Dale, J. W., & Park, S. F. (2013). Molecular genetics of bacteria. John Wiley & Sons.

    Maloy, S.R., J.E. Cronan, and D. Freifelder, Microbial Genetics. 1994: Jones and Bartlett Publishers

    Pierce, G., & Scott, L. (2019). Microbial physiology genetics and ecology. Scientific e-Resources.

    Smith, J. S., & Burke, D. J. (Eds.). (2014). Yeast genetics: methods and protocols. New York City, NY: Humana Press.

    Streips, Uldis N., and Ronald E. Yasbin, eds. Modern microbial genetics. Vol. 344. New York: Wiley-Liss, 2002.

  5. Atelier de biologie moléculaire
    6 créditsCoefficient 3Volume semestriel: 60h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 4h30Autres heures: 85h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S2
    Atelier de biologie moléculaire

    Repères

    b) Prérequis :

    Microbiologie fondamentale

    Biologie moléculaire

    Génétique

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier porte sur les bases expérimentales de la biologie moléculaire appliquées à l’identification et à la caractérisation moléculaire des micro-organismes. Les étudiants emploient des techniques fondées sur les acides nucléiques pour identifier une souche de Bacillus préalablement isolée pour son activité α-amylase et caractériser ses propriétés génétiques. L’accent est mis sur l’extraction d’ADN, l’amplification par PCR, l’électrophorèse et l’analyse bioinformatique, dont la construction d’arbres phylogénétiques.

    Acquis d’apprentissage

    À l’issue de l’atelier, les étudiants pourront :

    Préparer les tampons et réactifs de biologie moléculaire

    Extraire et quantifier l’ADN génomique bactérien par deux techniques

    Amplifier des gènes conservés et fonctionnels par PCR

    Analyser la qualité de l’ADN et les résultats de PCR par électrophorèse sur gel

    Identifier les espèces microbiennes par analyse du gène de l’ARNr 16S et construire un arbre phylogénétique

    Interpréter les données de séquençage et organiser les résultats dans un rapport scientifique

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Intitulé

    Activités principales

    1

    Introduction : plan du projet, biosécurité et préparation des tampons

    • Présentation du projet et biosécurité • Préparation des tampons et solutions de base

    2

    Extraction d’ADN génomique par relargage salin

    • Extraction par relargage salin • Évaluation de la pureté par le rapport A260/A280

    3

    Extraction d’ADN génomique sur colonne centrifuge et comparaison des méthodes

    • Extraction sur colonne centrifuge • Comparaison du rendement et de la pureté avec le relargage salin

    4

    Principes de la PCR, choix des amorces et préparation de la réaction

    • Principes de la PCR et choix des amorces • Préparation du mélange réactionnel pour les gènes de l’ARNr 16S et de l’α-amylase • Choix et préparation des témoins positifs et négatifs • Bonnes pratiques : prévention des contaminations, pipetage aseptique et embouts filtrants

    5

    Réalisation de la PCR et résolution des problèmes

    • Réalisation de la PCR • Première recherche immédiate des causes en cas de problème

    6

    Électrophorèse sur gel d’agarose et documentation

    • Migration sur gel • Documentation des bandes • Estimation de la taille des fragments

    7

    Purification des produits de PCR et préparation au séquençage

    • Purification par exonucléase/SAP ou kits • Préparation des échantillons pour le séquençage

    8

    Introduction aux applications de la PCR quantitative — séance théorique

    • Brève introduction aux principes de la qPCR et à ses applications industrielles et de recherche

    9

    Bioinformatique I : qualité des séquences, BLAST et alignement

    • Évaluation de la qualité et retrait des régions de faible qualité : aperçu • Export des séquences au format FASTA • Recherches BLAST dans la base NCBI • Récupération de séquences homologues • Alignement multiple simple

    10

    Bioinformatique II : arbre phylogénétique et qualité des séquences

    • Vérification de la qualité des séquences et des chromatogrammes • Construction d’un arbre par la méthode du plus proche voisin (Neighbor-Joining) • Interprétation des relations évolutives et confirmation de l’identification microbienne

    11

    Atelier de rédaction du rapport

    • Structure du rapport • Présentation des données : figures, tableaux et légendes • Mise en forme des références, par exemple avec Zotero

    12

    Présentations orales des étudiants et retour des pairs

    • Présentation orale des résultats • Commentaires des pairs et de l’enseignant

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Participation au laboratoire et compétences techniques

    Évaluation des pratiques, de l’utilisation correcte du matériel de biologie moléculaire, de la préparation des réactifs et tampons, du respect de la biosécurité, du travail en équipe et de la compétence technique générale.

    30%

    Résultats expérimentaux et cahier de laboratoire

    Évaluation de l’exhaustivité, de l’organisation et de l’exactitude des enregistrements : protocoles, observations, données brutes, calculs et interprétation.

    30%

    Examen final

    40%

    Rapport d’analyse bioinformatique

    Évaluation de l’analyse de qualité des séquences, des recherches BLAST, des alignements, de l’arbre phylogénétique et de l’interprétation de l’identification moléculaire.

    20%

    Rapport scientifique final

    Rapport complet décrivant les objectifs, la méthodologie, les résultats expérimentaux, les analyses bioinformatiques, la discussion et les conclusions, avec des références scientifiques appropriées.

    20%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Davis, L. (2012). Basic methods in molecular biology. Elsevier.

    Islam, S., Thangadurai, D., Sangeetha, J., & Chowdhury, Z. Z. (Eds.). (2023). Food microbial and molecular biology: from fundamentals to applications. CRC Press.

    Martin, F., & Uroz, S. (Eds.). (2023). Microbial environmental genomics (MEG). Totowa, NJ, USA: Humana Press.

    Reddy, C. A., Beveridge, T. J., Breznak, J. A., & Marzluf, G. (Eds.). (2007). Methods for general and molecular microbiology. American Society for Microbiology Press.

    Schleif, R. F., & Wensink, P. C. (2012). Practical methods in molecular biology. Springer Science & Business Media.

    Xiong, J. (2006). Essential bioinformatics. Cambridge University Press.

  6. Atelier de valorisation des résidus agro-industriels
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 3h00Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S2
    Atelier de valorisation des résidus agro-industriels

    Repères

    b) Prérequis :

    Microbiologie fondamentale

    Biochimie

    Chimie des solutions

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier initie à l’expérimentation par projet pour valoriser les résidus agro-industriels en biomatériaux et biopolymères. En équipes, les étudiants transforment les déchets agricoles en produits à valeur ajoutée : bioplastiques, films, composites et hydrogels. L’accent porte sur la durabilité, la caractérisation des matériaux et l’innovation par la pensée design.

    Acquis d’apprentissage

    À l’issue de l’atelier, les étudiants pourront :

    Caractériser les résidus agro-industriels pour évaluer leur potentiel comme matériaux

    Appliquer des traitements physicochimiques pour transformer les résidus

    Concevoir et prototyper des bioplastiques, films et gels

    Évaluer les propriétés mécaniques, optiques et de biodégradabilité des biomatériaux

    Interpréter et communiquer efficacement les résultats par des rapports et présentations scientifiques

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Intitulé

    Activités principales

    Résultat attendu

    1

    Introduction et collecte de biomasse

    • Objectifs de l’atelier et biosécurité • Visite agro-industrielle ou réception de résidus fournis • Collecte, documentation et classement des échantillons

    Échantillons caractérisés et fiches de prélèvement

    2

    Préparation de la biomasse et planification du prétraitement

    • Séchage et broyage • Détermination de l’humidité • Choix du prétraitement selon le matériau cible

    Biomasse préparée et plan de prétraitement

    3

    Prétraitement et fractionnement

    • Prétraitement alcalin, acide ou enzymatique • Séparation des fractions cellulose, hémicellulose, lignine ou amidon • Récupération et lavage des fractions

    Fractions de biomasse prétraitées

    4

    Planification du projet et répartition des équipes

    • Attribution des axes : CNC/CNF, PHB/PHA, amidon thermoplastique, CMC, matériaux à base de lignine et composites • Planification expérimentale et organisation du travail • Préparation des réactifs et matériaux

    Plan du projet et déroulement expérimental

    5

    Production de biomatériaux — phase I

    • Démarrage des protocoles propres au projet attribué • Préparation de nanocellulose, cultures bactériennes, cellulose modifiée ou précurseurs

    Produits intermédiaires

    6

    Production de biomatériaux — phase II

    • Poursuite de l’extraction ou de la synthèse • Préparation de matrices, mélanges polymériques ou formulations précurseurs • Optimisation du procédé

    Formulations prêtes pour la mise en forme

    7

    Mise en forme et fabrication de prototypes

    • Coulage de films, moulage ou préparation de gels • Séchage et durcissement • Fabrication de prototypes

    Prototypes de biomatériaux

    8

    Post-traitement et conditionnement des échantillons

    • Réticulation ou stabilisation si pertinente • Extraction et purification des biopolymères cibles • Conditionnement avant les essais

    Échantillons prêts pour la caractérisation

    9

    Caractérisation physicochimique

    • Épaisseur, masse volumique, humidité, absorption d’eau, gonflement, transparence et solubilité

    Données physicochimiques

    10

    Performances mécaniques et biodégradabilité

    • Résistance à la traction, allongement et flexibilité • Évaluation de la biodégradation • Caractérisation structurale optionnelle par MEB ou FTIR si disponibles

    Résultats mécaniques et de biodégradation

    11

    Évaluation du procédé et de la durabilité

    • Rendement matière et efficacité du procédé • Bilans de matière • Impact environnemental et faisabilité industrielle

    Évaluation du procédé et de la durabilité

    12

    Présentation finale et rapport scientifique

    • Présentation orale ou affiche • Remise du rapport final • Discussion entre pairs et évaluation

    Rapport et présentation orale ou affiche

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Travail au laboratoire et participation

    • Participation au prétraitement, à l’extraction, à la mise en forme et à la caractérisation • Utilisation correcte du matériel et respect de la biosécurité • Initiative, organisation et travail en équipe • Qualité de préparation des échantillons et d’exécution

    20%

    Cahier de laboratoire et relevés expérimentaux

    • Cahier complet, clair et organisé • Méthodes, données brutes, observations, calculs et résolution des problèmes consignés exactement • Étiquetage correct et traçabilité des bilans de matière

    20%

    Livrables propres au projet : prototype et analyse

    • Qualité de la suspension de CNC, de l’extraction du PHB, de l’intégrité du film de TPS ou de la solubilité de la CMC • Interprétation de l’épaisseur, de la résistance, de la solubilité, etc. • Bilan de matière et rendement de valorisation

    20%

    Examen final

    40%

    Rapport scientifique écrit final

    • Introduction, matériels et méthodes, résultats, discussion et conclusions • Figures, tableaux et graphiques sur les bilans et propriétés • Analyse critique des difficultés et propositions d’amélioration • Références correctes, par exemple avec Zotero ou Mendeley

    20%

    Présentation orale ou affiche finale

    • Clarté et organisation de la communication • Explication de la préparation, de la caractérisation et de la durabilité • Qualité visuelle, lisibilité et présentation des données • Discussion entre pairs et réponses aux questions

    20%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Bausell, R. B. (1994). Conducting meaningful experiments: 40 steps to becoming a scientist. Sage Publications.

    Brown, T., & Katz, B. (2011). Change by design. Journal of product innovation management, 28(3), 381-383.

    Cross, N. (2011). Design thinking: Understanding how designers think and work. Berg.

    Scannell, M., & Mulvihill, M. (2012). The big book of brainstorming games: quick, effective activities that encourage out-of-the-box thinking, improve collaboration, and spark great ideas!. McGraw-Hill.

    Senthilkumar, K., Kumar, M. N., Devi, V. C., Saravanan, K., & Easwaramoorthi, S. (2020). Agro-Industrial waste valorization to energy and value added products for environmental sustainability. In Biomass Valorization to Bioenergy (pp. 1-9). Springer, Singapore.

  7. Transfert de quantité de mouvement
    2 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 10h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S2
    Transfert de quantité de mouvement

    Repères

    b) Prérequis :

    Physique.

    Mathématiques.

    Bilans macroscopiques.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente les principes du transfert de quantité de mouvement et de la dynamique des fluides appliqués au génie des bioprocédés et des enzymes. Les étudiants apprennent à analyser et à modéliser les écoulements dans les fermenteurs, bioréacteurs, unités de filtration et cuves de mélange, en reliant les phénomènes de transport à la conception, à la conduite et au changement d’échelle des procédés.

    Acquis d’apprentissage

    À l’issue du cours, les étudiants pourront :

    Caractériser les propriétés physiques et rhéologiques des fluides newtoniens et non newtoniens utilisés en bioprocédés.

    Analyser les régimes d’écoulement dans les bioréacteurs, membranes et canalisations

    Appliquer les principes de conservation au calcul des débits, pertes de pression et forces exercées par les fluides

    Analyser et résoudre les problèmes de pompage, mélange, pertes de charge et transport de fluides dans les équipements.

    Utiliser l’analyse dimensionnelle pour le changement d’échelle des systèmes fluides en biotechnologie

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Intitulé

    Thèmes principaux

    1

    Fluides et comportement des écoulements en bioprocédés

    • Types de fluides : bouillons, suspensions et gaz • Propriétés : viscosité, masse volumique, tension superficielle et rhéologie • Statique des fluides et pression hydrostatique dans les bioréacteurs • Applications au stockage, aux prises d’échantillons et aux cuves de milieux

    2

    Conservation de la masse et de l’énergie mécanique

    • Continuité et calcul des débits dans les pompes et conduites • Équation de Bernoulli et conservation de l’énergie dans la conception • Applications : siphonnage, sondes de prélèvement et performances des pompes

    3

    Régimes et mouvement des fluides

    • Écoulements laminaires et turbulents dans les bioréacteurs et canalisations • Nombre de Reynolds en fermentation et dans les boucles de circulation • Profils de vitesse dans les milieux de culture • Comportements newtoniens et non newtoniens des bouillons

    4

    Bilans de quantité de mouvement et pertes de charge

    • Bilans sur des enveloppes différentielles et cartographie des écoulements dans les cuves • Pertes par frottement dans les tubes et conduites en acier inoxydable • Pertes singulières : coudes, vannes, diffuseurs et chicanes • Cas : chute de pression dans une boucle de fermentation

    5

    Écoulement en milieu poreux et transport particulaire

    • Lits fixes : colonnes chromatographiques et réacteurs à enzymes immobilisées • Filtration : modules membranaires et filtres en profondeur • Traînée et sédimentation dans les centrifugeuses et décanteurs • Application : récolte de biomasse et clarification des bouillons

    6

    Conception, mélange, instrumentation et changement d’échelle

    • Analyse dimensionnelle pour les similitudes géométrique et dynamique • Critères : nombre de Reynolds, puissance par volume ou vitesse en bout de pale constants • Agitation et mélange : mobiles, schémas d’écoulement, puissance et temps de mélange • Mesure de débit : rotamètres, pression différentielle, débitmètres électromagnétiques et à effet Coriolis • Conception aux échelles pilote et industrielle

    II- Travaux dirigés

    TD

    Intitulé

    Activités principales

    1

    Estimation des propriétés des bouillons de fermentation

    • Calcul de la viscosité, de la masse volumique et de la tension superficielle de bouillons types • Comparaison des comportements newtoniens et non newtoniens

    2

    Hydrostatique dans les bioréacteurs et cuves de milieux

    • Application des équations hydrostatiques • Pression aux prises d’échantillons et au fond des cuves

    3

    Débit massique et vitesse dans les canalisations

    • Calcul des débits massiques et volumiques • Relation entre vitesse, diamètre et propriétés du milieu

    4

    Applications de Bernoulli aux systèmes de pompage et prélèvement

    • Application de l’équation de Bernoulli • Résolution de problèmes de siphonnage et d’écoulement dans les dispositifs de prélèvement

    5

    Nombre de Reynolds dans les conduites de fermentation

    • Calcul des nombres de Reynolds • Identification des régimes laminaires et turbulents dans les fermenteurs et réseaux

    6

    Profils de vitesse du glucose et de la biomasse dans les réacteurs

    • Tracé et interprétation des profils des constituants du bouillon • Conséquences sur le transfert de matière et le mélange

    7

    Chutes de pression et pertes de charge en recirculation

    • Calcul des pertes par frottement et singularités • Analyse d’exemples réels de circuits de fermentation

    8

    Loi de Darcy et perméabilité des membranes

    • Application à la filtration membranaire et en profondeur • Calcul de perméabilité et analyse du risque de colmatage

    9

    Vitesse de sédimentation de la biomasse microbienne

    • Application de la loi de Stokes aux particules microbiennes • Estimation de la sédimentation dans les clarificateurs et centrifugeuses

    10

    Analyse dimensionnelle et changement d’échelle des bioréacteurs

    • Application du théorème π de Buckingham • Détermination de groupes sans dimension : Reynolds, Froude, Weber

    11

    Corrélations d’écoulement et ajustement de données biologiques

    • Ajustement des données expérimentales aux modèles d’écoulement • Analyse des corrélations pour fluides non newtoniens de bioprocédés

    12

    Cas intégré : quantité de mouvement dans un système bioréacteur-séparation

    • Problème associant circulation en fermentation, recirculation et récolte de biomasse • Améliorations de conception et résolution des problèmes

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation en TD et résolution de problèmes

    10%

    • Participation active • Réalisation des exercices en séance • Contribution aux discussions et au travail collectif des études de cas

    Questionnaires en cours

    10%

    • Deux à trois courts questionnaires • Notions essentielles : Bernoulli, Reynolds, Darcy et analyse dimensionnelle • Questions à choix multiple, calculs courts et applications

    Devoirs de TD sélectionnés

    10%

    • Séries de problèmes des TD essentiels, par exemple 5, 7, 8 et 10 • Exercices structurés et notés : débits, pertes de charge, analyse dimensionnelle et ajustement de données

    Mini-projet : étude intégrée d’un système d’écoulement

    10%

    • Petit projet collectif ou individuel • Résolution d’un cas réel complet, par exemple conception et analyse d’une boucle de circulation et de récolte de biomasse • Livrables : calculs sous Excel ou manuels et court rapport d’ingénierie de 2–4 pages

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Fox, R. W., McDonald, A. T., & Mitchell, J. W. (2020). Fox and McDonald's introduction to fluid mechanics. John Wiley & Sons.

    Papavassiliou, D. V., & Nguyen, Q. (2018). Flow and Heat or Mass Transfer in the Chemical Process Industry. Fluids, 3(3), 61.

    Schetz, J. A., & Fuhs, A. E. (Eds.). (1999). Fundamentals of fluid mechanics. John Wiley & Sons.

    Yunus, A. C. (2010). Fluid Mechanics: Fundamentals And Applications (Si Units). Tata McGraw Hill Education Private Limited.

  8. Bio-innovation et entrepreneuriat
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S2
    Bio-innovation et entrepreneuriat

    Repères

    b) Prérequis :

    Aucun prérequis nécessaire.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours initie les étudiants à l’innovation et à l’entrepreneuriat dans les sciences du vivant et les biotechnologies. Il développe la créativité, l’esprit critique et la résolution de problèmes pour répondre aux besoins sociétaux et industriels par l’innovation biologique. Les étudiants examinent des études de cas, échangent avec des intervenants et élaborent leurs propres concepts de projets.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin du cours, les étudiants seront capables de :

    Comprendre le parcours de l’innovation, de l’idée au marché, dans les biotechnologies.

    Identifier des besoins non satisfaits et proposer des solutions biosourcées.

    Analyser des startups de biotechnologie performantes et leurs modèles économiques.

    Connaître les bases de la propriété intellectuelle et du transfert de technologie.

    Collaborer en équipe pour concevoir et présenter de manière convaincante un concept de bio-innovation.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Intitulé

    Activités et contenus principaux

    1

    Introduction à la bio-innovation

    Définition ; innovation en génie enzymatique, diagnostic, alimentation, santé, agriculture et biocatalyse ; différence entre découverte scientifique et innovation.

    2

    Innovations émergentes en biotechnologie et en génie enzymatique

    Enzymes industrielles, chimie verte, transformation alimentaire durable, diagnostic enzymatique, biocapteurs et biocatalyse ; exemples d’applications actuelles.

    3

    De la recherche à l’application

    Niveaux de maturité technologique, preuve de concept, prototype, changement d’échelle, faisabilité technique et limites des résultats de laboratoire.

    4

    Études de cas d’innovation en biotechnologie

    Analyse de produits ou d’entreprises liés aux enzymes ayant réussi : enzymes industrielles, kits de diagnostic, enzymes de transformation alimentaire ou initiatives locales en biotechnologie.

    5

    Propriété intellectuelle et transfert de technologie

    Brevets, protection des inventions liées aux enzymes, transfert de technologie universitaire, licences, entreprises issues de la recherche et collaboration industrielle.

    6

    Réglementation et certification

    Principales voies réglementaires pour les enzymes alimentaires, diagnostiques et industrielles ; sécurité, contrôle qualité et exigences de certification.

    7

    Écosystème de l’innovation et structures d’appui

    • Écosystème de l’innovation en biotechnologie : universités, centres de recherche, industrie et pouvoirs publics • Structures d’appui : incubateurs, accélérateurs, parcs scientifiques et bureaux de transfert de technologie • Financement : subventions de recherche, amorçage, investisseurs providentiels, capital-risque, concours de startups et programmes publics d’innovation • Partenariats université–industrie et recherche collaborative • Voies de commercialisation : licences, entreprises issues de la recherche et création de startups

    8

    Atelier de mini-projet : concevoir un concept de bio-innovation

    • Identifier un problème réel ou un besoin non satisfait dans les biotechnologies, l’alimentation, la santé, l’agriculture ou l’environnement • Identifier les principales parties prenantes et les utilisateurs finaux potentiels • Développer une solution enzymatique ou biotechnologique avec les principes de base de la pensée design • Définir la base scientifique, les bénéfices attendus, la faisabilité technique et la proposition de valeur

    9

    Accompagnement du projet et validation de l’innovation

    • Présenter le concept pour recueillir les retours des pairs et de l’enseignant • Évaluer le besoin du marché et les utilisateurs potentiels par la découverte client • Discuter la faisabilité, la propriété intellectuelle, les aspects réglementaires et les voies de commercialisation • Affiner le concept selon les retours

    10

    Présentation synthétique de l’innovation

    Présentation courte du concept : problème, solution enzymatique, fondement scientifique, application, faisabilité et potentiel de valorisation.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Type

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Participation et activités courtes

    Assiduité, participation aux discussions, exercices courts en séance et contribution à l’analyse des études de cas.

    20%

    Analyse d’une étude de cas

    Analyse individuelle ou collective d’une bio-innovation ou d’un produit enzymatique, portant sur le principe scientifique, l’application, la pertinence commerciale et les principaux défis de développement.

    20%

    Mini-concept de bio-innovation

    Court travail collectif écrit présentant une idée d’innovation enzymatique : problème traité, solution biologique ou enzymatique, utilisateurs potentiels, faisabilité et voie possible de valorisation.

    20%

    Examen final

    40%

    Présentation orale finale

    Présentation d’un concept lié aux thèmes du cours : base scientifique, application possible, faisabilité, valorisation ou intérêt entrepreneurial. L’évaluation peut prendre en compte la clarté, la cohérence, l’exactitude scientifique, l’originalité et la qualité de communication.

    20%

    Travail écrit final

    Travail sur un thème de bio-innovation, une étude de cas ou un concept de projet : problème, solution, fondement scientifique ou technologique, applications et perspectives de développement. L’évaluation peut porter sur la structure, la clarté, la pertinence, la rigueur scientifique et l’esprit critique.

    20%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Adams, D. J., & Sparrow, J. C. (2008). Enterprise for Life Scientists: Developing Innovation and Entrepreneurship in the Biosciences. Bloxham: Scion.

    Shimasaki, C. D. (2014). Biotechnology Entrepreneurship: Starting, Managing, and Leading Biotech Companies. Amsterdam: Elsevier. Academic Press is an imprint of Elsevier.

    Onetti, A., & Zucchella, A. Business Modeling for Life Science and Biotech Companies: Creating Value and Competitive Advantage with the Milestone Bridge. Routledge.

    Jordan, J. F. (2014). Innovation, Commercialization, and Start-Ups in Life Sciences. London: CRC Press.

    Desai, V. (2009). The Dynamics of Entrepreneurial Development and Management. New Delhi: Himalaya Pub. House.

  9. Écologie industrielle
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S2
    Écologie industrielle

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Connaissances élémentaires des enjeux environnementaux et des principes scientifiques généraux en biologie, physique et chimie ; familiarité avec l’interprétation de tableaux de données simples ou de rapports environnementaux.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    L’écologie industrielle est un cadre systémique et multidisciplinaire permettant d’analyser et de repenser les activités industrielles afin de réduire leurs impacts environnementaux et de boucler les flux de matières et d’énergie.

    Ce cours présente ses concepts, outils et applications essentiels, de la pensée cycle de vie et de l’analyse des flux de matières aux parcs éco-industriels et aux stratégies d’économie circulaire.

    Des études de cas réels et des simulations préparent les étudiants à concevoir des procédés, des industries et des économies plus durables.

    À la fin du cours, les étudiants seront capables de :

    Expliquer les principes de l’écologie industrielle et de la pensée systémique appliquée à la durabilité.

    Analyser les flux de matières et d’énergie aux échelles du produit, du procédé, de l’entreprise et du territoire.

    Appliquer l’analyse du cycle de vie pour évaluer les impacts environnementaux.

    Proposer des stratégies de symbiose industrielle, de valorisation des déchets et d’efficacité des ressources.

    Évaluer de manière critique les modèles d’économie circulaire et les difficultés de leur mise en œuvre réelle.

    Concevoir des réseaux ou des procédés industriels durables selon les principes de l’écologie industrielle.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Unité

    Intitulé

    Thèmes détaillés

    1

    Pollution et impacts environnementaux industriels

    - Types de pollution : air, eau, sol et déchets dangereux - Sources industrielles : fabrication, mines, énergie et agriculture - Pollution et santé des écosystèmes : eutrophisation, pluies acides et émissions de gaz à effet de serre - Pourquoi repenser l’industrie : dégradation de l’environnement, épuisement des ressources et risques mondiaux - Rôle de l’écologie industrielle : boucler les flux, prévenir les déchets et repenser le métabolisme industriel

    2

    Introduction à l’écologie industrielle

    - Définitions et histoire - Des systèmes linéaires aux systèmes circulaires - L’écologie industrielle comme « science de la durabilité »

    3

    Pensée systémique et métabolisme industriel

    - Flux de matières et d’énergie - Métabolisme urbain et métabolisme industriel - Études de cas : écosystèmes urbains et parcs industriels

    4

    Outils et méthodes de l’écologie industrielle

    - Analyse du cycle de vie : concepts et bases - Analyse des flux de matières - Analyses émergétique et exergétique

    5

    Pensée cycle de vie et évaluation environnementale

    - Définition de l’objectif et du périmètre - Analyse de l’inventaire - Évaluation des impacts : empreintes carbone et eau - Interprétation et limites

    6

    Symbiose industrielle et parcs éco-industriels

    - Concept de symbiose industrielle - Exemples : Kalundborg au Danemark et parcs éco-industriels dans le monde - Conception de réseaux symbiotiques

    7

    Économie circulaire et modèles économiques durables

    - Principes de l’économie circulaire - Systèmes produit-service - Biomimétisme et conception du berceau au berceau - Discussion critique : mythes et réalités de la circularité

    8

    Études de cas et applications

    - Industries agroalimentaires - Biotechnologies et bioraffineries - Construction et fabrication

    9

    Politiques, réglementation et tendances futures

    - Politiques favorisant l’écologie industrielle : pacte vert européen et responsabilité élargie du producteur - Avenir de l’écologie industrielle : jumeaux numériques et IA pour la durabilité - Défis et possibilités

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 60%

    Composante

    Pondération

    Description

    Mini-projet : analyse du cycle de vie

    20%

    Évaluation individuelle ou collective des impacts environnementaux d’un produit ou d’un procédé avec le cadre de base de l’ACV.

    Défi de conception d’une symbiose industrielle

    20%

    Projet collectif de réseau de partage de ressources ou de solution circulaire pour un secteur industriel, avec justification des bénéfices environnementaux et économiques.

    Exercices en séance, quiz et participation

    20%

    Quiz courts, exercices d’analyse des flux, interprétation d’indicateurs environnementaux et participation aux discussions et études de cas.

    Examen final : 40%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Nakamura, S. (2023). A Practical Guide to Industrial Ecology by Input-Output Analysis (pp. 1-56). Springer: Cham, Switzerland.

    Khan, S. A. R., Sajid, M. J., & Zhang, Y. (2023). Emerging Green Theories to Achieve Sustainable Development Goals. Springer.

    Ren, J., & Zhang, L. (Eds.). (2022). Circular Economy and Waste Valorisation: Theory and Practice from an International Perspective (Vol. 2). Springer Nature.

    Khan, S. A. R. (Ed.). (2022). Integrating Blockchain technology into the circular economy. IGI Global.

    Touriki, F. E., Belhadi, A., Kamble, S., & Benkhati, I. (2022). Sustainable Excellence in Small and Medium Sized Enterprises. Springer Singapore.

    Li, X. (2017). Industrial ecology and industry symbiosis for environmental sustainability: definitions, frameworks and applications.

    Technologie des enzymes industrielles 1

    Réactions des bioprocédés et conception des bioréacteurs

    Génomique, transcriptomique et protéomique

    Bioinformatique

    Atelier de purification et de caractérisation des enzymes

    Atelier de valorisation des ressources aquatiques

    Unité d’enseignement de découverte

    Pensée intégrative et créative

    Produits biosourcés et biomatériaux

    Unité d’enseignement transversale

    Introduction à la programmation Python

    Visites industrielles

Consulter les syllabus disponibles
Semestre 310 matières
  1. Technologie des enzymes industrielles 1
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S3
    Technologie des enzymes industrielles 1

    Repères

    b) Prérequis :

    Fondements de l’enzymologie

    Atelier de valorisation des résidus agro-industriels

    Biologie moléculaire

    Biochimie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente les principes et applications industrielles du génie enzymatique en alimentation, agriculture et nutrition animale. Il aborde la production, le rôle des enzymes endogènes et industrielles dans les produits alimentaires, et leurs usages émergents pour la durabilité et l’innovation. Cours et TD par problèmes développent la conception de solutions enzymatiques à des défis industriels réels.

    Acquis du cours :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Expliquer les principes du génie enzymatique et les propriétés des enzymes industrielles et endogènes.

    Décrire leur production, notamment la fermentation microbienne et le traitement en aval.

    Analyser leurs applications dans les produits laitiers, la boulangerie, les céréales, les viandes, les jus et les huiles.

    Proposer des stratégies enzymatiques d’amélioration agricole et de valorisation durable des déchets.

    Concevoir des solutions améliorant l’efficacité des aliments pour animaux et la biodisponibilité des nutriments.

    Résoudre des cas industriels par l’apprentissage par problèmes.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Introduction

    • Définition du génie enzymatique • De l’agriculture à l’industrie : procédés agroalimentaires • Marché agroalimentaire algérien • Aspects sanitaires et réglementaires • Marché des enzymes alimentaires

    2

    Production d’enzymes industrielles

    • Origines des enzymes • Développement des souches • Fermentation • Traitement en aval

    3

    Enzymes endogènes et développement des produits alimentaires

    • Définition • Rôle dans les transformations alimentaires • Maîtrise des enzymes endogènes • Défis et possibilités d’utilisation

    4

    Enzymes industrielles et développement des produits alimentaires

    • Industrie laitière • Boulangerie • Aliments non fondés sur le blé • Transformation de l’amidon • Produits de la pêche • Viandes • Jus • Huile d’olive • Arômes

    5

    Enzymes en agriculture

    • Amélioration des sols et bioremédiation. • Biopesticides enzymatiques microbiens. • Croissance végétale : absorption des nutriments, dégradation des parois et maîtrise des champignons. • Valorisation des déchets agricoles par biodégradation. • Compostage et recyclage des déchets organiques.

    6

    Enzymes en alimentation animale

    • Suppléments pour la digestibilité protéique et la disponibilité des nutriments. • Cellulases et xylanases pour les fibres. • Phytases pour libérer le phosphore. • Protéases et croissance animale. • Analyse coût-bénéfice de la supplémentation.

    II- Travaux dirigés

    Description générale

    Les séances mettent les étudiants en situation de résolution de problèmes réels par l’approche PBL. Chaque séance traite un défi industriel ou agricole lié aux enzymes. Les équipes analysent le problème, recherchent des solutions enzymatiques, conçoivent des stratégies innovantes et présentent leurs résultats.

    Les TD développent l’esprit critique, la créativité, l’enzymologie appliquée, la conception industrielle et l’innovation durable. Ils appliquent la théorie à des cas industriels réalistes. Chaque séance interactive dure 3 heures et enchaîne découverte du problème, développement de solutions et réflexion.

    Objectifs

    À la fin des TD, les étudiants pourront :

    Appliquer l’enzymologie à des défis industriels et agricoles réels.

    Proposer des solutions scientifiquement solides, économiques et innovantes.

    Développer travail en équipe, recherche, analyse critique et communication scientifique.

    Comprendre le contexte industriel et réglementaire des applications enzymatiques.

    Relier ces technologies aux objectifs de développement durable et à la bioéconomie.

    Organisation

    Séance

    Titre

    Secteur

    Objectif principal

    1

    Brunissement enzymatique des fruits et légumes frais découpés

    Produits frais

    Maîtrise des enzymes endogènes, notamment PPO, mécanismes du brunissement et solutions.

    2

    Hydrolyser le lactose et améliorer la qualité : innovations chez Milky Way

    Industrie laitière

    Hydrolyse du lactose, lactase industrielle et défis sensoriels et réglementaires.

    3

    Améliorer la production industrielle de couscous par les enzymes

    Céréales et couscous industriels

    Texture, hydratation et valeur nutritionnelle améliorées par les technologies enzymatiques.

    4

    Valoriser durablement les déchets agro-industriels pour produire des IMO

    Ingrédients fonctionnels et économie circulaire

    Conversion enzymatique en oligosaccharides prébiotiques et conception durable.

    5

    Stratégie enzymatique de protection de la tomate

    Agriculture et protection des cultures

    Éliciteurs ou biopesticides enzymatiques pour stimuler les défenses ou maîtriser les agents pathogènes.

    6

    Optimiser les suppléments enzymatiques des aliments pour volailles

    Alimentation animale

    Absorption des nutriments et efficacité de conversion alimentaire.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Description

    Pondération

    Séances PBL : rapports et exposés

    Évaluation de l’analyse des problèmes, des solutions proposées, de l’application scientifique et de la communication, par les rapports et exposés des différents cas.

    25%

    Projet intégrateur PBL

    Évaluation d’un problème complexe combinant savoirs scientifiques, faisabilité industrielle, durabilité et innovation ; rapport final et présentation.

    10%

    Participation et travail en équipe

    Implication, discussions, collaboration, initiative et démarche de résolution des problèmes.

    5%

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Kermasha, S., & Eskin, M. N. (Eds.). (2020). Enzymes: Novel Biotechnological Approaches for the Food Industry. Academic Press.

    Kuddus, M. (Ed.). (2018). Enzymes in food biotechnology: production, applications, and future prospects.

    Tucker, G. A., & Woods, L. F. J. (Eds.). (1995). Enzymes in food processing. Springer Science & Business Media.

    Vitolo, M. (2019). Overview on downstream procedures for enzyme production.

    Whitaker, J. R., Voragen, A. G., & Wong, D. W. (Eds.). (2002). Handbook of food enzymology (Vol. 122). CRC Press.

    Whitehurst, R. J., & Van Oort, M. (Eds.). (2009). Enzymes in food technology. John Wiley & Sons.

    Yada, R. Y. (Ed.). (2015). Improving and tailoring enzymes for food quality and functionality. Elsevier.

    Dwevedi, A. (2016). Enzyme Immobilization: Advances in Industry. Agriculture, Medicine, and the Environment.

  2. Réactions des bioprocédés et conception des bioréacteurs
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S3
    Réactions des bioprocédés et conception des bioréacteurs

    Repères

    b) Prérequis :

    Bilans macroscopiques

    Thermodynamique et bioénergétique

    Transferts de chaleur et de matière

    Transfert de quantité de mouvement

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Le cours présente les principes des réactions biochimiques et de l’ingénierie des bioréacteurs industriels. TD appliqués et défis de conception développent la résolution de problèmes pour optimiser les procédés alimentaires, agricoles et biotechnologiques.

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Appliquer bilans molaires, conversion et rendement aux procédés biochimiques et microbiens ;

    Analyser les cinétiques enzymatiques et microbiennes, avec inhibition et croissance ;

    Concevoir et dimensionner réacteurs discontinus, continus parfaitement agités CSTR et piston PFR ;

    Évaluer les limitations de transfert de matière en systèmes hétérogènes et immobilisés ;

    Déterminer les paramètres cinétiques par méthodes intégrales, différentielles et graphiques ;

    Proposer configurations et améliorations adaptées à des procédés réels.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Thèmes

    Partie I – Fondements du génie réactionnel des bioprocédés

    1

    Réactions et réacteurs de bioprocédés

    • Réactions biochimiques/chimiques • Rôle des réacteurs dans la fabrication • Catalyse enzymatique, microbienne et cultures mixtes • Comparaison réacteurs chimiques/bioréacteurs

    2

    Stœchiométrie et bilans molaires

    • Conversion, sélectivité, rendement • Bilans batch, CSTR, PFR • Réactions biochimiques • Substrat limitant/réducteur selon le programme : ces deux notions ne sont pas synonymes

    3

    Cinétique biochimique

    • Michaelis–Menten et inhibition compétitive • Monod et inhibition par substrat/produit • Relations biomasse–substrat–produit, dont Luedeking–Piret • Mortalité et instabilité plasmidique

    4

    Bioréacteurs idéaux

    • Équations batch, CSTR et PFR • Dimensionnement et performances • Temps de passage et vitesse spatiale • Méthodes graphiques et intégration • Associations en série et parallèle • Comparaison des performances

    5

    Réactions réversibles et multiples

    • Biocatalyse réversible • Réactions parallèles et consécutives • Sélectivité par configuration, notamment réacteurs membranaires

    Partie II – Fondements et applications des bioréacteurs

    6

    Types, fonctionnement et changement d’échelle

    • Cuve agitée STR, airlift, lit fixe, membranes, photobioréacteurs • Configuration, mélange, aération et transfert d’oxygène • Température, pH, oxygène dissous, agitation, débit d’aération et séjour • Enzymes immobilisées et cellules entières • Fermentation en milieu solide SSF • Maintien du mélange, transfert d’oxygène, évacuation thermique et productivité au changement d’échelle • Choix selon organisme, produit et objectifs

    7

    Bioréactions hétérogènes et transfert de matière

    • Transferts internes et externes • Module de Thiele et facteur d’efficacité • Réduction des limitations diffusives • Enzymes immobilisées et biofilms

    8

    Méthodes expérimentales et données cinétiques

    • Loi de vitesse à partir de données batch • Méthodes intégrales et différentielles • Vitesses initiales et réactif en excès • Planification et prévention des artefacts

    II- Travaux dirigés

    TD

    Titre

    Axe

    Activités

    1

    Bilans molaires

    Batch, CSTR et PFR

    Bilans de biomasse ; temps pour 90% de conversion ; fermentation discontinue d’éthanol

    2

    Conversion, rendement et sélectivité

    Indicateurs

    Coefficients de rendement ; compromis conversion/sélectivité ; acide citrique

    3

    Cinétique enzymatique et inhibition

    Michaelis–Menten

    v selon [S], Lineweaver–Burk, Eadie–Hofstee ; Km et Vmax ; inhibition de glucose oxydase

    4

    Croissance et production

    Monod, Luedeking–Piret

    Ajustement, µmax, Ks et maintenance ; protéine recombinante chez E. coli

    5

    Batch et CSTR

    Volumes et durées

    Dimensionnement batch, comparaison et défi acide lactique

    6

    PFR et intégration graphique

    Dimensionnement graphique

    1/(−rA) selon XA ; CSTR associé au PFR ; hydrolyse du lactose par enzyme immobilisée

    7

    Réactions parallèles et réversibles

    Conversion et sélectivité

    Synthèse d’antibiotiques, sélectivité maximale et tryptophane

    8

    Immobilisation et diffusion

    Transferts externes/internes

    Facteur d’efficacité via Thiele ; taille des particules ; billes enzymatiques

    9

    Biocatalyse hétérogène et lits fixes

    Transfert/réaction en milieu poreux

    Vitesse sous limitation interne, productivité et sirop de fructose

    10

    Estimation cinétique

    Vitesse expérimentale

    Méthodes intégrales/différentielles, ajustement enzymatique et régression non linéaire

    11

    Défi collectif de conception

    Choix du réacteur

    Procédé attribué ; type, taille et performance proposés et justifiés oralement

    12

    Révision et mini-examen blanc

    Intégration

    Équations, questions combinées, conversion des unités et interprétation

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Rapports de résolution de problèmes

    20%

    Après certains TD : bilans, cinétique et dimensionnement, avec rigueur scientifique, méthode et application aux bioprocédés.

    Exercices au fil des TD

    15%

    Travail individuel ou en petit groupe, évalué sur exactitude, démarche et esprit critique pour une mobilisation continue.

    Mini-défi de conception, TD 11

    5%

    Projet collectif : type, dimensionnement et performances attendues d’un réacteur ; exposé et courte synthèse exécutive intégrant tout le cours.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    BAO, Jie, YE, Qin, et ZHONG, Jian-Jiang (ed.). Bioreactor Engineering Research and Industrial Applications II. Springer, 2016.

    Davis, M. E., & Davis, R. J. (2012). Fundamentals of chemical reaction engineering. Courier Corporation.

    Doran, P. M. (1995). Bioprocess engineering principles. Elsevier.

    Fogler, H. S. (2010). Essentials of Chemical Reaction Engineering: Essenti Chemica Reactio Engi. Pearson Education.

    Himmelblau, D. M., & Riggs, J. B. (2012). Basic principles and calculations in chemical engineering. FT press.

    J. E. Bailey and D. F. Ollis, Biochemical Engineering Fundamentals, 2nd Edition, McGraw Hill, Inc., 1986.

    PAEK, Kee-Yoeup, MURTHY, Hosakatte Niranjana, et ZHONG, Jian-Jiang (ed.). Production of biomass and bioactive compounds using bioreactor technology. Springer, 2014.

    Reddy, S. M., Reddy, S. R., & Babu, G. N. (2012). Basic Industrial Biotechnology. New Age International.

    Shuler, M. L.; & Fikret K. (2001). Bioprocess engineering: basic concepts. Prentice Hall PTR.

    VAN'T RIET, Klaas et TRAMPER, Johannes. Basic bioreactor design. CRC Press, 1991.

    YE, Qin, BAO, Jie, et ZHONG, Jian-Jiang (ed.). Bioreactor engineering research and industrial applications I: cell factories. Springer, 2016.

  3. Génomique, transcriptomique et protéomique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S3
    Génomique, transcriptomique et protéomique

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Bases de biologie moléculaire et de génétique.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Les progrès des technologies et méthodes informatiques de production et de traitement de données biologiques massives, dites omiques, transforment les sciences biologiques et biotechnologiques.

    Ce cours introduit la génomique, la transcriptomique, la protéomique et l’intelligence artificielle appliquée à l’interprétation des profils omiques, en privilégiant les signatures moléculaires, la prédiction fonctionnelle des gènes et les réseaux biologiques complexes.

    Il favorise une approche intégrative et innovante de la gestion et de l’interprétation des grandes données omiques.

    Acquis du cours :

    À l’issue du cours, les étudiants pourront :

    Expliquer les principes de génomique, transcriptomique et protéomique : organisation du génome, projets de séquençage et production des données.

    Appliquer la cartographie génomique, l’analyse transcriptomique et les techniques protéomiques à l’interprétation des fonctions et des signatures moléculaires.

    Analyser les données par normalisation, expression différentielle et annotation fonctionnelle des gènes.

    Interpréter les données comparatives, fonctionnelles et protéomiques pour explorer réseaux, évolution et mécanismes pathologiques.

    Évaluer l’apprentissage automatique et profond pour analyser les jeux de données et prédire leurs caractéristiques.

    Intégrer plusieurs sources omiques pour comprendre les systèmes complexes et leurs applications biomédicales.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Intitulé

    Thèmes

    1

    Sciences omiques et organisation du génome

    • Concept et évolution : génomique, transcriptomique, protéomique et métabolomique • Biologie des systèmes et analyse intégrative • Génomes procaryotes et eucaryotes • Structure chromosomique et architecture génomique • ADN extrachromosomique : plasmides, mitochondries et chloroplastes • Technologies de production des données

    2

    Cartographie, séquençage et assemblage

    • Cartographies génétique et physique • Marqueurs SNP, SSR et signatures moléculaires • Sanger, NGS et lectures longues • Assemblage : lectures, contigs et échafaudages • Bases génomiques et récupération des séquences • Introduction aux chaînes d’annotation

    3

    Génomique comparative et fonctionnelle

    • Comparaison des génomes et évolution • Régions conservées et variables • Orthologues, paralogues et familles de gènes • Identification microbienne par ARNr 16S et génome complet • Annotation et prédiction des fonctions • Biotechnologie microbienne et amélioration des souches

    4

    Transcriptomique et expression génique

    • Principes • RNA-seq, petits ARN et puces à ADN • RT-PCR et RT-qPCR • Qualité, normalisation et filtrage • Expression différentielle • Enrichissement de groupes de gènes et interprétation des voies

    5

    Protéomique et fonction des protéines

    • Objectifs et difficultés • Extraction et séparation • PAGE bidimensionnelle et focalisation isoélectrique • Spectrométrie de masse : MALDI-TOF et LC-MS/MS • Bases d’identification protéique • Interactions et réseaux protéiques • Découverte d’enzymes et biotechnologie

    6

    Génomique fonctionnelle et biologie des systèmes

    • Relier gènes, transcrits et protéines aux fonctions • Génétique directe et inverse • Inactivation génique et validation fonctionnelle • Réseaux de régulation et voies biologiques • Interactions protéine–ADN et protéine–protéine • Métabolomique, lipidomique et métagénomique

    7

    Intégration multi-omique et réseaux

    • Principes d’intégration • Combinaison des données génomiques, transcriptomiques et protéomiques • Reconstruction des réseaux • Analyse des voies et enrichissements KEGG/GO • Biomarqueurs et signatures moléculaires • Biotechnologie et microbiologie environnementale

    8

    Intelligence artificielle et apprentissage automatique

    • Concepts appliqués aux données biologiques • Prétraitement et sélection de variables • Classification et regroupement des données • Annotation génomique et analyse de séquences assistées par IA • Reconnaissance des profils transcriptomiques • Prédiction de structure et de fonction protéiques • Difficultés et limites de l’IA

    II- Travaux dirigés :

    TD

    Intitulé

    Objectif

    Activité et outil

    1

    Applications des approches omiques

    Découvrir les approches par une synthèse visuelle.

    Travail collaboratif : carte conceptuelle et recherche bibliographique à partir de l’article How ‘omics technologies can drive plant engineering, ecosystem surveillance, human and animal health.

    2

    Cartographie génomique

    Comprendre les bases des cartes génétiques et physiques.

    Fiche guidée avec questions et interprétation, à partir de A physical map of the papaya genome with integrated genetic map and genome sequence, Qingyi Yu et al., 2009.

    3

    Transcriptomique et ARN longs non codants

    Introduction à la transcriptomique fonctionnelle et aux lncRNA.

    Fiche guidée à partir de Genome-wide differential expression profiling of mRNAs and lncRNAs associated with prolificacy in Hu sheep, Xu Feng et al., 2018.

    4

    Analyse fonctionnelle avec ShinyGO et STRING

    Enrichissement GO/KEGG avec ShinyGO et exploration des interactions protéiques avec STRING.

    Fiche guidée avec questions et interprétation à partir d’exercices d’annotation fonctionnelle.

    5

    Chaîne multi-omique simplifiée — étude de cas

    Associer RNA-seq, ShinyGO, STRING, AlphaFold et InterPro dans une interprétation biologique cohérente.

    Fiche guidée sur données simulées ou cas réel, par exemple réponse végétale ou animale au stress.

    6

    IA et apprentissage automatique en analyse omique

    Introduction au regroupement, aux réseaux de gènes et à l’apprentissage profond.

    Fiche avec Orange ou DeepGO, fondée sur l’article cité AI-assisted prediction of gene-disease associations.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Rapports de travaux dirigés (TD 1 à 5)

    30%

    Courts rapports structurés répondant aux questions et interprétant les résultats : cartographie, transcriptomique et analyse fonctionnelle.

    Mini-projet IA et omiques — TD 6

    5%

    Application d’outils élémentaires, tels qu’Orange ou DeepGO, aux données fournies. Rapport court présentant les méthodes, résultats majeurs et interprétation biologique.

    Participation et implication

    5%

    Activités en cours et TD, discussions collaboratives et initiative dans les analyses pratiques.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Primrose, S. B., Twyman, R. M., Primrose, S. B., & Primrose, S. B. (2006). Principles of Gene Manipulation and Genomics. Malden, MA: Blackwell Pub.

    Liebler, D. C. (2002). Introduction to Proteomics: Tools for the New Biology. Totowa, NJ: Humana Press.

    Campbell, A. M., & Heyer, L. J. (2003). Discovering Genomics, Proteomics, and Bioinformatics. San Francisco: Benjamin Cummings.

    Kobras, C. M., Fenton, A. K., & Sheppard, S. K. (2021). Next-generation microbiology: from comparative genomics to gene function. Genome Biology, 22(1), 123.

    Choudhary, S., Kumar, S., Gowroju, S., Gulhane, M., & Lakshmi, R. S. (Eds.). (2024). Genomics at the Nexus of AI, Computer Vision, and Machine Learning. John Wiley & Sons.

  4. Bioinformatique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S3
    Bioinformatique

    Repères

    b) Connaissances préalables recommandées

    Bases en informatique, biologie moléculaire et biochimie.

    Objectifs

    a) Objectifs de l’enseignement

    Ce cours propose une introduction théorique et pratique intégrée à la bioinformatique, centrée sur les outils, bases de données et algorithmes permettant d’analyser les séquences d’acides nucléiques et de protéines, de prédire les structures, d’explorer les fonctions biologiques et d’inférer les relations évolutives. Il relie les approches informatiques aux questions biologiques fondamentales et prépare à la recherche en génomique, transcriptomique et protéomique.

    Acquis d’apprentissage

    À l’issue du cours, les étudiants pourront :

    Utiliser les principales ressources et bases de données biologiques : NCBI, EBI, GenBank, UniProt et PDB.

    Réaliser des alignements de séquences et des recherches de similarité avec BLAST, FASTA et CLUSTAL.

    Concevoir des amorces et simuler une PCR ou un clonage.

    Annoter et interpréter des séquences génomiques.

    Construire et analyser des arbres phylogénétiques.

    Prédire la structure et la fonction des protéines.

    Appliquer les méthodes informatiques à l’évolution moléculaire et à l’analyse fonctionnelle.

    Programme

    c) Contenu de la matière

    I. Cours

    Module

    Intitulé

    Thèmes

    1

    Introduction à la bioinformatique et aux bases de données biologiques

    • Périmètre et applications de la bioinformatique • Types de données et circulation de l’information biologique • Ressources et bases principales : NCBI, EBI, GenBank, RefSeq, UniProt, PDB, Ensembl • Identifiants de séquences et numéros d’accession • Formats FASTA, FASTQ, GFF, GenBank, BED et VCF • Introduction à la ligne de commande Linux et aux flux de travail bioinformatiques reproductibles

    2

    Analyse de séquences et recherche de similarité

    • Récupération de séquences et interrogation des bases • Alignement par paires, global et local • Alignement multiple • Algorithmes BLAST et interprétation • Motifs de séquence et domaines conservés • Évaluation élémentaire de la qualité des séquences

    3

    Annotation génomique et analyse fonctionnelle

    • Prédiction de gènes et annotation des génomes • Identification des cadres ouverts de lecture (ORF) • Annotation fonctionnelle avec GO, KEGG, InterPro et Pfam • Conception d’amorces et simulation de PCR • Introduction aux navigateurs génomiques

    4

    Génomique comparative et évolution moléculaire

    • Concepts de génomique comparative • Orthologues et paralogues • SNP et variation génomique • Assemblage des génomes : lectures, contigs et échafaudages • Méthodes d’inférence phylogénétique • Évolution moléculaire et modèles de substitution

    5

    Bioinformatique structurale et applications intégrées

    • Prédiction de structure protéique par homologie et par IA • Visualisation des protéines • Prédiction de fonction • Bases d’interactions protéine–ligand et protéine–protéine • Flux intégré de la séquence à l’interprétation biologique • Introduction aux applications en génomique, transcriptomique et protéomique

    II. Travaux dirigés

    Séance

    Intitulé

    Axe de travail

    1

    Bases de données biologiques

    Explorer NCBI, GenBank, RefSeq, UniProt, PDB et Ensembl

    2

    Récupération de séquences et gestion des fichiers

    Télécharger les séquences ; numéros d’accession ; formats FASTA, FASTQ, GFF et GenBank

    3

    Recherches de similarité avec BLAST

    Rechercher et interpréter la similarité de séquences

    4

    Alignement multiple de séquences

    CLUSTAL Omega, MUSCLE et Jalview

    5

    Conception d’amorces et simulation de PCR

    Primer3 et simulation de PCR

    6

    Annotation génomique

    Prédiction et annotation avec RAST, GeneMark et InterPro

    7

    Annotation fonctionnelle

    Enrichissement GO, analyse des voies KEGG et Blast2GO

    8

    Prédiction de structure protéique

    SWISS-MODEL, AlphaFold et PyMOL

    9

    Génomique comparative

    Identifier les orthologues et comparer les génomes

    10

    Analyse phylogénétique

    Construire et interpréter des arbres avec MEGA

    11

    Navigateurs génomiques et analyse intégrée

    UCSC Genome Browser, Ensembl et Geneious ou outils similaires

    12

    Projet de synthèse en bioinformatique

    Flux complet : récupération de séquence → annotation → prédiction fonctionnelle → analyse phylogénétique

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Exercices pratiques de TD, séances 1–11

    25%

    Rapports courts ou fiches structurées après certains TD : recherche en bases, récupération de séquences, conception d’amorces, alignements, prédiction de gènes, annotation fonctionnelle, analyse structurale et inférence phylogénétique. Évaluation de l’exactitude, du choix des outils et de l’interprétation biologique.

    Rapport du projet de synthèse, TD 12

    10%

    Mini-projet collectif ou individuel intégrant les compétences, de la récupération de séquences à l’annotation fonctionnelle et à l’analyse phylogénétique. Livrable : rapport final court et présentation facultative.

    Participation et implication

    5%

    Participation active aux TD pratiques : utilisation des outils, contribution aux échanges et implication dans les exercices.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Baxevanis, A. D., & Ouellette, B. F. (2001). Bioinformatics: a Practical Guide to the Analysis of Genes and Proteins. New York: Wiley-Interscience.

    Lee, E. C. Y., & Tan, T. W. (2018). Beginners guide to bioinformatics for high throughput sequencing. World Scientific.

    Lesk, A. M. (2002). Introduction to Bioinformatics. Oxford: Oxford University Press.

    Lesk, A. M. (2004). Introduction to Protein Science: Architecture, Function, and Genomics. Oxford: Oxford University Press.

    Lesk, A. M. (2019). Introduction to bioinformatics. Oxford university press.

    Mount, D. W. (2001). Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press.

    Pathak, P. D., Raut, R., Jaramillo-Isaza, S., Borkar, P., & Jhaveri, R. H. (2024). Computational Approaches in Bioengineering: Volume 1: Computational Approaches in Biotechnology and Bioinformatics. CRC Press.

    Pevsner, J. (2015). Bioinformatics and Functional Genomics. Hoboken, NJ.: Wiley-Blackwell.

    Ramsden, J. (2023). Bioinformatics: an introduction. Springer Nature.

  5. Atelier de purification et caractérisation des enzymes
    6 créditsCoefficient 3Volume semestriel: 60h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 4h30Autres heures: 85h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S3
    Atelier de purification et caractérisation des enzymes

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Biochimie

    Fondements de l’enzymologie

    Microbiologie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier par projet présente les techniques pratiques de purification et de caractérisation d’enzymes issues de sources biologiques. Il simule un parcours industriel de purification d’une enzyme, par exemple α-amylase, protéase ou laccase, d’origine microbienne ou végétale. Les étudiants suivent toute la chaîne : extrait brut, dosages d’activité, quantification protéique et caractérisation moléculaire.

    Acquis d’apprentissage

    À la fin de l’atelier, les étudiants pourront :

    Appliquer les techniques adaptées à la production par fermentation submergée et à la purification en plusieurs étapes ;

    Réaliser et interpréter des dosages d’activité enzymatique par DNSA et de protéines totales par Bradford ;

    Construire et analyser un tableau de purification : rendement, activité spécifique, facteur de purification ; appliquer moyenne et écart-type aux résultats ;

    Caractériser pH et température optimaux, stabilité, et déterminer Km et Vmax à partir des données ;

    Analyser les résultats de façon critique, diagnostiquer les difficultés de purification et proposer des améliorations argumentées ;

    Communiquer les résultats dans un cahier structuré et un rapport technique final intégrant interprétation et discussion critique.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Titre

    Axes

    1

    Ouverture du laboratoire et rappel de sécurité Introduction aux stratégies de purification enzymatique

    • Présentation de l’atelier et sécurité • Principes de purification • Rendement, pureté et activité spécifique • Précipitation, dialyse et chromatographie • Tableau de purification : rendement %, facteur de purification, activité spécifique • Moyenne et écart-type des résultats

    2

    Préparation des solutions et milieux

    • Tampons, réactifs et techniques aseptiques

    3

    Production d’α-amylase par fermentation

    • Culture microbienne et production enzymatique

    4

    Précipitation fractionnée au sulfate d’ammonium

    • Concentration et purification partielle d’α-amylase

    5

    Élimination du sulfate d’ammonium par dialyse

    • Dessalage et préparation à la chromatographie

    6

    Chromatographie d’exclusion stérique et analyse des fractions

    • Séparation selon la taille moléculaire, filtration sur gel • Collecte des fractions éluées • Absorbance des protéines à 280 nm, A280 • Repérage des fractions protéiques et enzymatiquement actives • Regroupement des fractions actives pour la suite

    7

    Chromatographie d’affinité et analyse des fractions

    • Interactions spécifiques ligand–protéine • Équilibration de la colonne • Chargement de l’échantillon • Lavage des protéines non liées • Élution de l’enzyme cible • Collecte des fractions • Mesure d’A280 • Repérage des fractions actives • Regroupement pour caractérisation

    8

    Évaluation de la purification

    • Tableau de rendement, pureté et activité spécifique • Moyenne et écart-type des dosages répétés

    9

    SDS-PAGE et zymogramme

    • Analyse électrophorétique de la pureté • Détection de l’activité enzymatique par zymogramme

    10

    Caractérisation enzymatique

    • pH et température optimaux, paramètres de stabilité

    11

    Analyse cinétique

    • Détermination de Km et Vmax • Représentations de Michaelis–Menten et Lineweaver–Burk

    12

    Évaluation, discussion et clôture

    • Analyse collective, sources d’erreur et comparaison bibliographique • Priorité à l’interprétation scientifique, au-delà de la réussite technique

    Note : l’enzyme peut changer selon la disponibilité des produits et réactifs.

    Techniques acquises pendant l’atelier

    - Techniques de laboratoire et d’analyse :

    Sécurité au laboratoire et asepsie

    Préparation des tampons, milieux et réactifs

    Production enzymatique par fermentation submergée, SMF

    Dosage enzymatique par DNSA : acide dinitrosalicylique pour les sucres réducteurs

    Dosage des protéines totales par Bradford

    Construction et interprétation de tableaux : rendement %, activité spécifique, facteur de purification

    Analyse statistique : moyenne et écart-type

    - Techniques de purification et caractérisation :

    Précipitation fractionnée au sulfate d’ammonium

    Dessalage par filtration sur gel, colonne de dessalage, ou dialyse

    Chromatographie d’exclusion stérique, filtration sur gel

    Chromatographie d’affinité pour la purification spécifique de protéines

    SDS-PAGE pour l’analyse de la masse moléculaire des protéines

    Zymogramme pour visualiser directement l’activité enzymatique

    Stabilité enzymatique : profils selon pH et température

    Km et Vmax à partir des activités : analyses de Michaelis–Menten et Lineweaver–Burk

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Performance et cahier de laboratoire

    - Assiduité, sécurité et qualité technique. - Cahier exact et complet : données brutes, observations, conditions et résultats immédiats. - Diagnostic des problèmes et adaptation des protocoles si nécessaire.

    30%

    Qualité du tableau de purification

    - Calcul et interprétation corrects des protéines totales, activité, activité spécifique, rendement % et facteur de purification à chaque étape. - Intégration au rapport, présentation claire et professionnelle. - Moyenne et écart-type lorsque pertinents.

    10%

    Tests courts et exercices

    - Deux ou trois tests sur les dosages, la chromatographie, la purification et la cinétique élémentaire. - Compréhension théorique et préparation à l’application pratique.

    20%

    Examen final

    40%

    Rapport collectif final

    - Rapport scientifique structuré selon IMRAD. - Production, purification, SDS-PAGE/zymogramme, pH, température et cinétique Km/Vmax. - Analyse critique des erreurs, améliorations et perspectives industrielles. - Qualité rédactionnelle, clarté et rigueur scientifique.

    40%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Berensmeier, S., & Franzreb, M. (2024). Enzyme Purification. In Introduction to Enzyme Technology (pp. 199-217). Cham: Springer International Publishing.

    Crowley, T. E., & Kyte, J. (2014). Experiments in the Purification and Characterization of Enzymes: A Laboratory Manual. Academic Press.

    Crowley, T. E., & Kyte, J. (2014). Experiments in the purification and characterization of enzymes: a laboratory manual. Academic Press.

    Deutscher, M. P. (Ed.). (1990). Guide to protein purification (Vol. 182). Gulf Professional Publishing.

    Scopes, R. K. (2013). Protein purification: principles and practice. Springer Science & Business Media.

    Vijayaraghavan, P., Raj, S. R. F., & Vincent, S. G. P. (2016). Industrial enzymes: Recovery and purification challenges. In Agro-industrial wastes as feedstock for enzyme production (pp. 95-110). Academic Press.

  6. Atelier de valorisation des ressources aquatiques
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 3h00Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S3
    Atelier de valorisation des ressources aquatiques

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Biochimie

    Enzymologie fondamentale

    Microbiologie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier forme à la production, à l’extraction, à la caractérisation et à l’évaluation fonctionnelle de biomolécules issues de résidus marins et agricoles. Les étudiants produisent des biopeptides, chito-oligosaccharides, farines de poisson et collagène, puis les intègrent dans des produits fonctionnels comme les aliments pour poissons. Les activités associent dosages enzymatiques et biochimiques, fabrication de biomatériaux, analyse statistique et évaluation économique.

    L’atelier privilégie l’innovation durable, la bioéconomie circulaire et les applications concrètes de la valorisation biotechnologique.

    À l’issue de l’atelier, les étudiants pourront :

    Appliquer des techniques d’extraction, de purification et de caractérisation fonctionnelle des molécules bioactives : biopeptides, dérivés de chitine et collagène.

    Réaliser des tests antioxydants et antibactériens et interpréter les données par des statistiques simples : moyenne, écart-type et tests de significativité.

    Intégrer des biomolécules issues de différents procédés dans des formulations, comme les aliments fonctionnels pour poissons, en innovant par leur combinaison.

    Évaluer la qualité scientifique et fonctionnelle des bioproduits par l’analyse des données, l’interprétation critique et l’optimisation expérimentale.

    Analyser la faisabilité économique préliminaire et le potentiel commercial des stratégies de valorisation des résidus marins et agricoles.

    Communiquer par des mini-rapports structurés et participer à des discussions critiques reliant sciences, technologies et économie.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Intitulé

    Axes de travail

    1

    Ouverture : présentation et consignes de sécurité

    • Objectifs, organisation et compétences attendues • Durabilité, bioéconomie circulaire et valorisation des déchets aquatiques • Sécurité, manipulation des échantillons et organisation expérimentale

    2

    Production de biopeptides à partir de résidus protéiques de poisson

    • Hydrolysats obtenus par protéases • Optimisation du rapport enzyme/substrat, de la durée et de la température • Caractérisation : teneur en protéines par Kjeldahl/Bradford, solubilité et rendement d’hydrolyse

    3

    Valorisation des déchets de crustacés : chitine et chitosane

    • Extraction de chitine des carapaces • Désacétylation pour produire le chitosane • Matériaux à base de chitosane : hydrogels ou microcapsules • Production de chito-oligosaccharides par chitinase

    4

    Évaluation fonctionnelle des molécules bioactives

    • Tests antioxydants DPPH et ABTS • Activité antibactérienne par inhibition ou microdilution si disponible • Statistiques : moyenne, écart-type et comparaison

    5

    Farines de poisson et formulation d’aliments fonctionnels

    • Séchage, broyage et évaluation de la qualité des résidus • Formulation enrichie en biopeptides et chito-oligosaccharides • Potentiel d’amélioration nutritionnelle et fonctionnalité

    6

    Isolement du collagène de sous-produits de poisson

    • Extraction du collagène • Rendement d’extraction • Caractérisation de la solubilité, des propriétés de gel et de la stabilité

    7

    Caractérisation et qualité des produits valorisés

    • Comparaison des protéines, dérivés de chitosane et collagène • Analyse FTIR si disponible • Groupes fonctionnels et propriétés structurales • Comparaison des produits et des performances

    8

    Analyse économique et potentiel de valorisation

    • Bilan de matière et rendement • Coûts préliminaires à l’échelle du laboratoire • Analyse SWOT des stratégies • Applications industrielles et débouchés

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Pratique et cahier de laboratoire

    - Compétences techniques, sécurité, organisation et implication. - Cahier clair et structuré documentant données brutes, méthodes et observations.

    30%

    Évaluation économique et faisabilité | - Évaluation financière simple intégrée au rapport final. - Coûts des procédés, SWOT des stratégies de développement et premier examen du marché des produits biosourcés. | 30%

    Examen final

    40%

    Rapport final du projet

    - Rapport scientifique intégrant toutes les activités. - Introduction, matériels et méthodes, résultats avec tableaux et graphiques, statistiques avec moyennes, écarts-types et tests, discussion, conclusion et références. - Biopeptides, chitine, essais fonctionnels, farine de poisson, formulation alimentaire, collagène et économie.

    20%

    Présentation et discussion intégratives en groupe

    - Exposé oral ou affiche résumant les résultats. - Analyse transversale des procédés, discussion critique, durabilité et perspectives. - Participation active à la discussion finale évaluée.

    20%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Koueta, N., Viala, H., & Le Bihan, E. (2014). Applications, uses and by-products from cephalopods. In Cephalopod culture (pp. 131-147). Springer, Dordrecht.

    Sahoo, D., & Seckbach, J. (Eds.). (2015). The algae world (Vol. 26). Dordrecht, The Netherlands:: Springer.

    Välimaa, A. L., Mäkinen, S., Mattila, P., Marnila, P., Pihlanto, A., Mäki, M., & Hiidenhovi, J. (2019). Fish and fish side streams are valuable sources of high-value components. Food Quality and Safety, 3(4), 209-226.

    Wang, C. H., Doan, C. T., Nguyen, V. B., Nguyen, A. D., & Wang, S. L. (2019). Reclamation of fishery processing waste: A mini-review. Molecules, 24(12), 2234.

    Yadav, M., Goswami, P., Paritosh, K., Kumar, M., Pareek, N., & Vivekanand, V. (2019). Seafood waste: a source for preparation of commercially employable chitin/chitosan materials. Bioresources and Bioprocessing, 6(1), 1-20.

  7. Pensée intégrative et créative
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: -Autres heures: 5h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S3
    Pensée intégrative et créative

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Aucun prérequis nécessaire.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours invite les étudiants à découvrir comment les sciences, les technologies, les arts et les sciences sociales se relient et se complètent pour répondre à des défis réels. Des études de cas, ateliers, débats, interventions d’invités et un événement interdisciplinaire organisé par les étudiants développent l’esprit critique, la collaboration et la curiosité face aux problèmes complexes. L’accent porte sur la compréhension de perspectives multiples, la réflexion éthique et sociétale et la préparation à l’innovation.

    Le cours privilégie l’exploration, la créativité et l’engagement personnel par rapport aux examens traditionnels.

    Remarque : les thèmes et activités peuvent être adaptés chaque année aux avancées scientifiques, aux enjeux sociétaux et aux intérêts des étudiants.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue du cours, les étudiants seront capables de :

    Comprendre la contribution des différentes disciplines à l’analyse et à la résolution de problèmes réels.

    Analyser les enjeux de manière critique sous des angles scientifiques, technologiques, sociaux, éthiques et artistiques.

    Collaborer efficacement dans des cadres interdisciplinaires en mobilisant le travail d’équipe, la communication et la résolution de problèmes.

    Réfléchir aux dimensions éthiques, sociétales et culturelles de l’innovation et de la production de connaissances.

    Synthétiser des perspectives diverses afin de proposer des approches éclairées, créatives et responsables face aux défis contemporains.

    Organiser et animer un événement collaboratif, sous forme de posters ou d’exposés, valorisant la pensée interdisciplinaire et l’apprentissage entre pairs.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Intitulé

    Axes principaux

    1

    Introduction : pourquoi croiser les disciplines ?

    Activités de prise de contact. Mini-cours : qu’est-ce que la pensée interdisciplinaire ? Activité : comment les sciences, la technologie, l’art et la société abordent-ils différemment un même problème ? Travail demandé : carnet de curiosité — choisir une question réelle à suivre pendant le cours.

    2

    Nature et ingénierie : les leçons du biomimétisme

    Études de cas : biomimétisme en architecture, dans les matériaux et les technologies. Intervention d’un ingénieur, biologiste ou architecte. Activité de groupe : analyser un phénomène naturel et proposer une application.

    3

    La science dans l’art et l’art dans la science

    Exemples : arts visuels inspirés de découvertes scientifiques, et réciproquement. Atelier : analyser des œuvres et inventions influencées par la pensée scientifique. Discussion : comment l’imagination relie-t-elle science et art ?

    4

    Innovation sociale et technologie

    Études de cas : transformations positives et négatives de la société par la technologie. Débat : la technologie améliore-t-elle toujours la vie ? Atelier : cartographier ses effets sur la société algérienne dans l’éducation, la santé et l’économie.

    5

    Éthique, innovation et responsabilité

    Exploration des technologies émergentes : IA, génie génétique, technologies vertes. Débat : dilemmes éthiques des sciences et technologies modernes. Défi collectif : rédiger un code d’éthique pour les futurs innovateurs.

    6

    Journée de la pensée interdisciplinaire — organisée par les étudiants

    Événement étudiant : mini-conférence ou séance de posters sur la pensée interdisciplinaire. Présentations finales : chaque étudiant ou groupe analyse une question réelle à travers plusieurs disciplines. Réflexion collective : les étudiants animent une discussion sur les liens entre disciplines et les difficultés rencontrées. Clôture : création collective d’un mur d’engagements ou d’un manifeste pour l’exploration et l’apprentissage interdisciplinaires tout au long de la vie.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60 %

    Participation et implication

    Participation active aux discussions, ateliers et travaux de groupe.

    20 %

    Carnet de curiosité et réflexions

    Réflexions personnelles régulières reliant les thèmes du cours à des observations réelles.

    20 %

    Contribution à l’événement étudiant

    Participation à l’organisation et à l’animation de la journée interdisciplinaire finale.

    20 %

    Examen final

    40 %

    Projet interdisciplinaire de groupe

    Analyse d’une question réelle à travers plusieurs disciplines ; poster ou présentation.

    40 %

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Zurn, P., & Shankar, A. (Eds.). (2020). Curiosity studies: A new ecology of knowledge. U of Minnesota Press.

    Elo, M., Hytönen, J., Karkulehto, S., Kortetmäki, T., Kotiaho, J. S., Puurtinen, M., & Salo, M. (2024). Interdisciplinary perspectives on planetary well-being (p. 291). Taylor & Francis.

    Robinson, K., & Lee, J. R. (2011). Out of our minds. New York: Tantor Media, Incorporated.

  8. Produits biosourcés et biomatériaux
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: -Autres heures: 5h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S3
    Produits biosourcés et biomatériaux

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Microbiologie

    Biologie végétale

    Biochimie

    Chimie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours explore les fondements, les types et les applications des produits biosourcés issus de la biomasse renouvelable. Les étudiants comprendront les dimensions technologiques, économiques et environnementales de leur production, notamment ses limites et les innovations futures, grâce à une analyse critique. Le cours les prépare aux défis interdisciplinaires des industries durables, des biotechnologies et de l’économie verte.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue du cours, les étudiants seront capables de :

    Expliquer l’importance des produits biosourcés et les principes d’une économie fondée sur les ressources biologiques.

    Identifier les principaux types de produits biosourcés et leurs sources.

    Analyser leurs applications dans les secteurs médical, industriel et environnemental.

    Évaluer les avantages, les limites et les défis de l’utilisation des matériaux et produits biosourcés.

    Discuter des tendances futures, des innovations et des implications pour la durabilité des technologies biosourcées.

    Relier les solutions biotechnologiques aux besoins industriels et sociétaux réels.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Chapitre

    Intitulé

    Principaux thèmes

    1

    Introduction à l’économie biosourcée

    - Pourquoi développer une économie biosourcée ? - Les biotechnologies au service de la bioéconomie. - La biomasse comme ressource renouvelable. - Bénéfices environnementaux, économiques et sociétaux de la production biosourcée.

    2

    Types de produits biosourcés

    - Produits chimiques biosourcés. - Matériaux biosourcés. - Énergie issue de ressources biologiques. - Secteurs émergents et innovations.

    3

    Applications des produits biosourcés

    Applications médicales : - Échafaudages poreux pour l’ingénierie tissulaire. - Systèmes d’administration de médicaments. - Matériaux favorisant la cicatrisation. Applications microbiologiques : - Encapsulation de microorganismes : industrie alimentaire, probiotiques. - Emballages alimentaires antimicrobiens. Applications industrielles et matériaux : - Matériaux de construction et composites. - Industries du papier et de l’emballage. - Compost et engrais biosourcés. - Peintures, revêtements, lubrifiants et fluides fonctionnels biosourcés. - Bioplastiques : • État actuel de la production. • Biodégradabilité et recyclabilité. • Applications aux emballages biosourcés.

    4

    Défis et limites des produits biosourcés

    - Coûts et changement d’échelle. - Concurrence avec la production alimentaire. - Contraintes réglementaires et de certification. - Verrous technologiques.

    5

    Perspectives et innovations

    - Bioraffineries de nouvelle génération. - Biologie de synthèse et biosystèmes conçus par ingénierie. - Modèles d’économie circulaire. - Tendances du développement des produits biosourcés et des marchés mondiaux.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40 %

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et implication

    10 %

    Participation active aux discussions, aux analyses d’études de cas et aux exemples d’application.

    Analyse d’une étude de cas — travail en groupe

    15 %

    Travail de groupe court analysant un produit biosourcé réel, dans le domaine médical, l’emballage, la construction ou un autre secteur : origine, mode de production, avantages et limites.

    Mini-rapport sur les tendances futures

    15 %

    Rapport individuel ou en binôme de 2 à 3 pages sur une innovation ou une orientation future du secteur, par exemple la biologie de synthèse pour les bioplastiques, les composites biodégradables ou les bioraffineries avancées.

    Examen final : 60 %

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Dahiya, S., Katakojwala, R., Ramakrishna, S., & Mohan, S. V. (2020). Biobased products and life cycle assessment in the context of circular economy and sustainability. Materials Circular Economy, 2(1), 1-28.

    Galanakis, C. M. (Ed.). (2020). Biobased Products and Industries. Elsevier.

    Shahinur, S., Ullah, A. S., & Hasan, M. (2020). Developing Successful Biobased Product: Key Design and Manufacturing Challenges.

  9. Introduction à la programmation Python
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S3
    Introduction à la programmation Python

    Repères

    Connaissances préalables recommandées

    Compréhension élémentaire des algorithmes (facultative)

    Savoir utiliser un ordinateur et naviguer dans un système de fichiers

    Des connaissances en informatique, bio-informatique, biologie moléculaire et génétique sont utiles.

    Objectifs

    Objectifs de l’enseignement

    Initier les étudiants en biologie aux bases de la programmation en Python (niveau 1), afin de leur permettre de structurer un code simple, de manipuler des données et d’automatiser des tâches élémentaires liées à leur domaine scientifique.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue du cours, les étudiants seront capables de :

    Expliquer les principes fondamentaux de la programmation et l’intérêt de Python pour les applications biologiques.

    Installer un environnement Python et écrire des scripts simples avec Anaconda et Jupyter Notebook, ou des outils équivalents.

    Utiliser les variables, les types de données et les opérateurs pour créer des programmes Python simples.

    Mettre en œuvre les structures de contrôle, notamment les conditions et les boucles, pour gérer le déroulement d’un programme.

    Définir et utiliser des fonctions pour organiser et réutiliser efficacement le code.

    Lire et écrire des fichiers texte et CSV pour gérer des données biologiques ou expérimentales.

    Appliquer les compétences fondamentales en programmation à des problèmes simples des sciences biologiques.

    Programme

    Contenu de la matière

    Chapitre

    Thème

    Sous-thèmes

    1

    Introduction à la programmation

    Qu’est-ce qu’un programme ? Langages de programmation ; pourquoi choisir Python en biologie ? Exemples d’applications scientifiques.

    2

    Installation et prise en main

    Installer Anaconda ; écrire son premier script Python ; exécuter des cellules, enregistrer les fichiers et utiliser les commentaires.

    3

    Variables et types de données

    Types primitifs : int, float, str, bool ; tuples, ensembles, listes et dictionnaires ; opérateurs mathématiques et logiques ; expressions et instructions élémentaires (lecture, écriture, affectation).

    4

    Structures de contrôle

    Instructions conditionnelles : if, elif, else ; opérateurs de comparaison.

    5

    Boucles

    Boucles for et while ; instructions break et continue ; parcours de listes.

    6

    Fonctions

    Définir une fonction avec def ; paramètres et valeurs de retour.

    7

    Gestion des fichiers

    Lire et écrire des fichiers .txt et .csv ; méthodes open(), read(), write().

    Évaluation

    Mode d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et exercices pratiques

    15%

    Participation active aux séances de programmation ; réalisation d’exercices courts : écriture de scripts, résolution de petits problèmes et débogage.

    Mini-projets

    15%

    Petits projets de programmation, par exemple traiter un jeu de données biologiques simple, automatiser un calcul biologique répétitif ou analyser des fichiers texte ; mise en pratique des structures de contrôle, des fonctions et de la gestion des fichiers.

    Tests courts

    10%

    Tests courts en ligne ou en classe sur les concepts fondamentaux : types de données, boucles, fonctions et opérations sur les fichiers ; évaluation prioritaire de la compréhension plutôt que de la seule mémorisation.

    Examen final (60%)

    Références

    Références (livres, polycopiés et sites internet, etc.)

    Eliot (harvey Mudd College Bush (California)). (2014). Computing for Biologists-Python Programming and Principles. Cambridge University Press.

    Fuhrer, C., Solem, J. E., & Verdier, O. (2021). Scientific Computing with Python: High-performance scientific computing with NumPy, SciPy, and pandas. Packt Publishing Ltd.

    Python, R. (2020). Python basics: a practical Introduction to Python 3.

    Stevens, T. J., & Boucher, W. (2015). Python programming for biology. Cambridge University Press.

  10. Visites industrielles
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 1h30Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S3
    Visites industrielles

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Aucun prérequis nécessaire.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours offre une immersion dans les industries des bioprocédés et des biotechnologies. Un programme structuré de visites, de séminaires et de réflexion guidée permet de comprendre concrètement les flux industriels, les organisations, les stratégies d’innovation produit et les exigences de qualité et de sécurité.

    Il relie les connaissances universitaires aux pratiques industrielles, aide les étudiants à envisager leur avenir professionnel et les sensibilise à la gestion des procédés, au changement d’échelle, à la durabilité, à la conformité réglementaire et aux parcours d’innovation.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Décrire la structure, les opérations et les stratégies d’innovation de différentes industries des biotechnologies et des bioprocédés.

    Analyser les flux industriels, des matières premières à la livraison du produit fini, y compris le changement d’échelle et le contrôle qualité.

    Identifier les principales exigences réglementaires, environnementales et de sécurité appliquées en production.

    Analyser les compétences professionnelles, les parcours et les aptitudes recherchées dans ces secteurs.

    Communiquer efficacement leurs observations techniques et organisationnelles dans des rapports et des présentations professionnels.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Semaine

    Thème

    Activités

    Livrable

    1

    Séance d’orientation

    Présentation des attentes, panorama des secteurs et conduite professionnelle en visite.

    Travail préparatoire à la visite

    2

    Visite 1 : fabrication biopharmaceutique

    Visite d’une usine : fermentation, purification, salles propres et respect des bonnes pratiques de fabrication (BPF/GMP).

    Notes de terrain et réflexion sur le site

    3

    Séminaire : défis du changement d’échelle

    Intervention d’ingénieurs procédés sur le passage du laboratoire au pilote puis à l’échelle industrielle.

    Court texte réflexif

    4

    Visite 2 : installation de bioprocédés agro-industriels

    Fermentation microbienne, valorisation et bioéconomie.

    Notes de terrain et réflexion sur le site

    5

    Visite 3 : biotechnologies environnementales et valorisation des déchets

    Site de valorisation de biodéchets ou de bioremédiation, avec un regard sur la durabilité et l’économie circulaire.

    Notes de terrain et analyse de durabilité

    6

    Séminaire : qualité et affaires réglementaires

    Intervention d’un spécialiste assurance/contrôle qualité ou réglementation : BPF, normes ISO, HACCP, etc.

    Cartographie d’un système qualité

    7

    Visite 4 : biotechnologies alimentaires ou industrielles

    Ingrédients alimentaires, matériaux biosourcés ou innovation en bioproduits.

    Notes de terrain et rapport d’innovation

    8

    Table ronde métiers : travailler dans les biotechnologies

    Échanges avec des ingénieurs, scientifiques et responsables des entreprises visitées.

    Réflexion sur les compétences professionnelles

    9–10

    Préparation du projet collectif

    Constitution d’équipes pour synthétiser les acquis dans des rapports thématiques.

    Projet de rapport d’enseignements industriels

    11

    Finalisation du projet

    Finalisation du rapport et retours des pairs.

    Rapport final d’enseignements industriels

    12

    Présentations finales

    Exposés collectifs résumant les connaissances sectorielles, les réflexions et les recommandations.

    Présentation orale et retours des pairs

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Participation et conduite professionnelle

    Implication active dans les visites, séminaires et discussions ; respect, attitude professionnelle et participation pertinente.

    20%

    Notes de terrain et réflexions

    Notes structurées après chaque visite ou séminaire : synthèse des flux, technologies clés et difficultés observées, selon le modèle fourni.

    20%

    Défi industriel en génie enzymatique

    Après chaque visite, proposer comment le génie enzymatique peut résoudre un problème, optimiser un procédé ou apporter une innovation : rendement, bioremédiation, biocapteurs ou transformation enzymatique. Réflexion écrite de 2 à 3 paragraphes par site.

    20%

    Examen final

    40%

    Rapport final d’enseignements industriels

    Rapport collectif synthétisant les visites : comparaison des industries, difficultés observées, solutions enzymatiques ou de bioprocédés, réflexion sur les pratiques, la sécurité et l’innovation.

    20%

    Présentation orale finale

    Présentation collective des résultats, des enseignements sectoriels et des propositions d’innovation, notamment des possibilités d’intégration du génie enzymatique.

    20%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Anderson, G., Boud, D., & Sampson, J. (2014). Learning contracts: a practical guide. City: Routledge.

    Bolles, R. N (2013) What Colour is Your Parachute: 2014: A practical manual for job hunters and career changers. Berkeley: Ten Speed Press

    Boud, D. and Walker, D. (1991). Experience and learning: reflection at work. Geelong, Vic: Deakin University

    Bright, J. (2001) Job hunting for dummies. Warriewood: Hungry Minds

    Nierenberg, A.H. (2005). Winning the interview game: everything you need to know to land the job. New York : American Management Association

    Parker, Y and Brown, B (2012). The Damn Good Resume Guide: A crash course in resume writing (5th ed) Berkeley: Ten Speed Press

    Villiers, A.D. (2011). How to write and talk to selection criteria: improving your chances of winning a job. Hawker, ACT: Mental Nutrition

    Yorke, M. and P. Knight (2006). Embedding employability into the curriculum. Place” Higher Education Academy.

    CTU1 (C/E)

    Génie enzymatique

    Génie génétique

    CTU2 (C/E)

    Technologie des enzymes industrielles 2

    Traitement en aval

    MTU1 (C/E)

    Atelier de génie génétique

    MTU2 (C/E)

    Atelier de simulation des bioprocédés

    UE de découverte

    Lean Startup

    UE transversale

    Programmation Python pour l’analyse des données biologiques

    Rétro-ingénierie biologique

Consulter les syllabus disponibles
Semestre 49 matières
  1. Génie enzymatique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S4
    Génie enzymatique

    Repères

    b) Prérequis :

    Biologie moléculaire

    Bio-informatique

    Biochimie et enzymologie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours étudie les stratégies et outils de modification et d’amélioration des enzymes pour des applications industrielles, biomédicales et environnementales. Sur la base des acquis en enzymologie et en applications enzymatiques, il aborde la conception rationnelle, l’évolution dirigée, la mutagenèse dirigée et la conception semi-rationnelle, ainsi que les méthodes informatiques et le criblage à haut débit. L’accent porte sur les relations structure-fonction, la stabilité et l’efficacité catalytique.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Comparer et distinguer les stratégies de génie enzymatique.

    Concevoir des stratégies de mutagenèse pour optimiser les enzymes.

    Utiliser les données structurales et de séquence pour guider la conception rationnelle.

    Planifier une démarche d’évolution dirigée, de la conception des banques au criblage.

    Analyser les résultats expérimentaux et interpréter les gains d’activité ou de stabilité.

    Évaluer le potentiel industriel des enzymes modifiées.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Introduction au génie enzymatique

    - Limites des enzymes naturelles - Panorama des approches - Grandes étapes du développement des enzymes modifiées

    2

    Conception rationnelle

    - Principes et modifications guidées par la structure - Choix des résidus cibles - Ingénierie de stabilité : ponts salins, ponts disulfure, charges de surface - Études de cas

    3

    Mutagenèse dirigée

    - Techniques moléculaires d’introduction des mutations - Conception d’amorces et mutagenèse par PCR - Analyse et vérification des mutants - Expression et purification des variants

    4

    Évolution dirigée

    - Sélection naturelle et mutations itératives - Mutagenèse aléatoire : PCR sujette aux erreurs, souches mutatrices - Recombinaison : brassage de l’ADN, StEP - Criblage à haut débit et sélection

    5

    Banques semi-rationnelles et intelligentes

    - Saturation combinatoire du site actif, CASTing - Mutagenèse par saturation itérative, ISM - Réduction de la taille des banques par bio-informatique - Conception raisonnée des banques combinatoires

    6

    Outils informatiques en génie enzymatique

    - Modélisation par homologie et prédiction structurale - Amarrage et dynamique moléculaires - PyMOL, Rosetta, FoldX et AlphaFold

    7

    Amélioration des propriétés enzymatiques

    - Thermostabilité et tolérance au pH - Spécificité de substrat et énantiosélectivité - Résistance aux solvants et rendement d’expression - Étiquettes de fusion et variants adaptés à l’immobilisation

    8

    Études de cas et applications

    - Enzymes modifiées en biocatalyse, pharmacie, diagnostic et alimentation - Conception pour la chimie verte - Exemples de brevets et de commercialisation

    II- Travaux dirigés

    Séance

    Titre

    Activités principales

    1

    Conception d’amorces de mutagenèse dirigée

    - Planifier des amorces mutagènes. - Concevoir des amorces ciblant des substitutions d’acides aminés.

    2

    Analyse des structures pour cibler la mutagenèse

    - Exploiter les données structurales, notamment les fichiers PDB, pour choisir les résidus clés. - Visualiser les sites actifs, régions flexibles et mutations stabilisatrices.

    3

    Conception d’une expérience de PCR sujette aux erreurs

    - Définir une stratégie de mutagenèse par PCR. - Étudier l’ajustement des conditions, notamment Mn²⁺ et déséquilibre des dNTP, au taux de mutation visé.

    4

    Planification et évaluation du criblage en évolution dirigée

    - Concevoir un plan de criblage ou de sélection. - Définir les critères d’activité, stabilité, spécificité et les stratégies de débit.

    5

    Utilisation de FoldX ou AlphaFold pour étudier les mutations

    - Prédire l’effet des mutations ponctuelles sur la stabilité. - Visualiser les changements structuraux prédits ; une prédiction de structure seule ne démontre pas un changement de stabilité.

    6

    Alignement et conservation pour cartographier le site actif

    - Réaliser des alignements multiples. - Identifier les résidus conservés et variables pour une mutagenèse rationnelle.

    7

    Études de cas réussis en génie enzymatique

    - Analyser des exemples publiés. - Discuter les stratégies, résultats et enseignements.

    8

    Comparaison cinétique enzyme sauvage/mutante : exercices

    - Interpréter Km, Vmax et les constantes de spécificité. - Comparer les enzymes sauvages et modifiées pour évaluer le résultat.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et implication

    10%

    - Participation active à tous les TD. - Contribution aux discussions, problèmes et activités de conception.

    Mini-devoirs de conception

    20%

    - Exercices courts : • Amorces de mutagenèse. • Choix des résidus guidé par la structure. • Plan de PCR sujette aux erreurs. - Évaluation de la logique, de l’exactitude technique et de l’investissement.

    Rapport d’analyse de cas

    10%

    - Bref rapport individuel ou collectif sur un cas réel de la séance 7. - Identification de la stratégie, des techniques et des critères de réussite.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Alcalde, M. (Ed.). (2017). Directed enzyme evolution: Advances and applications. Springer.

    Arnold, F. H., & Georgiou, G. (Eds.). (2008). Directed enzyme evolution: screening and selection methods (Vol. 230). Springer Science & Business Media.

    Currin, A., & Swainston, N. (2022). Directed Evolution.

    Reetz, M. T. (2016). Directed evolution of selective enzymes: catalysts for organic chemistry and biotechnology. John Wiley & Sons.

    Reetz, M. T., Sun, Z., & Qu, G. (2023). Enzyme engineering: selective catalysts for applications in biotechnology, organic chemistry, and life science. John Wiley & Sons.

    Samuelson, J. C. (Ed.). (2013). Enzyme engineering: methods and protocols (p. 21). New York: Humana Press.

    Yoo, Y. J., Feng, Y., Kim, Y. H., & Yagonia, C. F. J. (2017, January). Fundamentals of enzyme engineering.

  2. Génie génétique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S4
    Génie génétique

    Repères

    b) Prérequis :

    Génétique

    Biologie moléculaire

    Microbiologie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente les principes, outils et applications du génie génétique : histoire, enzymes de restriction et ligases, hybridation moléculaire, conception de vecteurs et expression de protéines recombinantes. Il aborde les organismes génétiquement modifiés et leur encadrement, l’édition génomique par CRISPR/Cas9 et TALENs, ainsi que l’interférence ARN, qui inhibe l’expression génique sans constituer en elle-même une édition de la séquence génomique. Les techniques moléculaires sont reliées à leurs applications industrielles, agricoles et médicales pour préparer aux études avancées et à la pratique professionnelle.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Décrire l’histoire et les étapes majeures des technologies du génie génétique.

    Expliquer les rôles et mécanismes des enzymes de restriction, ligases et polymérases.

    Appliquer les principes d’hybridation moléculaire, de conception et de marquage des sondes pour détecter les acides nucléiques.

    Distinguer les vecteurs et choisir ceux adaptés au clonage et à l’expression.

    Concevoir une stratégie élémentaire de clonage et d’expression en tenant compte des hôtes et des éléments d’expression.

    Analyser les méthodes de transgenèse et d’édition génomique, notamment CRISPR/Cas9 et TALENs, ainsi que l’ARNi pour l’extinction génique ; discuter les enjeux éthiques et réglementaires des OGM.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    I

    Histoire du génie génétique

    - Grandes étapes de la manipulation génétique.

    II

    Outils enzymatiques du génie génétique

    - Enzymes de restriction : mécanisme, sites de reconnaissance, types, nomenclature, méthylation et applications. - Polymérases, ligases, phosphatases et nucléases.

    III

    Techniques d’hybridation moléculaire

    - Principe, Tm et facteurs influents. - Hybridation en phase liquide et solide. - Hybridation in situ, ISH. - Conception et marquage radioactif ou non radioactif des sondes.

    IV

    Vecteurs du génie génétique

    - Concept et propriétés. - Plasmides : générations, préparation et origine de réplication. - Types de phages et usages. - Cosmides, YAC, BAC, vecteurs navettes et viraux.

    V

    Clonage et expression de protéines recombinantes

    - Principes du clonage, clonage par PCR, conception des amorces et choix enzymatique. - Banques génomiques et d’ADNc. - Systèmes d’expression, E. coli et modifications post-traductionnelles. - Cassettes d’expression. - Production de protéines hétérologues.

    VI

    Organismes génétiquement modifiés

    - Transgenèse végétale et animale. - Transfert direct et indirect. - Construction de transgènes. - Applications. - Traçabilité et étiquetage.

    VII

    Nouvelles techniques de génie génétique

    - Principes d’édition du génome. - Nucléases programmables : doigts de zinc, TALENs, CRISPR/Cas9. - Interférence ARN et méthodes émergentes.

    II- Travaux dirigés

    Séance

    Titre

    Activités principales

    1

    Sites de restriction et cartes de vecteurs

    - Analyser les cartes plasmidiques. - Identifier les sites et planifier le clonage.

    2

    Amorces pour clonage et PCR

    - Concevoir les amorces sens et antisens. - Choisir les sites de restriction. - Vérifier Tm et teneur en GC.

    3

    Clonage in silico avec SnapGene ou Benchling

    - Simuler les étapes. - Visualiser les insertions et l’analyse de restriction. - Préparer les fichiers de clonage.

    4

    Planification de l’expression de protéines recombinantes

    - Choisir vecteurs, étiquettes et systèmes d’expression. - Planifier induction et purification. - Considérer les propriétés des hôtes, E. coli ou levure.

    5

    Conception de gRNA CRISPR et analyse hors cible

    - Concevoir avec Benchling ou CHOPCHOP. - Prédire simplement les sites hors cible. - Discuter les critères de qualité des gRNA.

    6

    Réussites biotechnologiques : cultures Bt, insuline et saumon OGM

    - Étudier des projets de génie génétique. - Identifier les méthodes et leurs effets sociétaux.

    7

    Lecture critique et présentation d’articles récents

    - Choisir une publication récente. - Résumer et présenter objectifs, méthodes et résultats. - Développer la communication scientifique.

    8

    Simulation de Southern blot et conception de sondes

    - Planifier et simuler le Southern blot. - Concevoir les sondes. - Discuter spécificité d’hybridation et marquage.

    9

    Simulation d’une autorisation d’OGM

    - Simuler l’évaluation réglementaire, par exemple selon les cadres UE ou USDA. - Identifier biosécurité, traçabilité et étiquetage.

    10

    Questions éthiques en génie génétique : nouveau TD

    - Analyser des cas réels ou hypothétiques : édition humaine, étiquetage des OGM, risques pour la biodiversité. - Discussion collective et décision éthique.

    11

    Projet collectif final : proposition d’application

    - Proposer un projet OGM, thérapeutique ou industriel. - Préparer un poster. - Soutenir le projet devant les pairs.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et implication

    10%

    - Participation active aux TD. - Contributions aux discussions, simulations et études de cas.

    Mini-devoirs : cartes de restriction, amorces, clonage in silico, gRNA et sondes

    15%

    - Travaux techniques courts individuels ou en binôme. - Évaluation de l’exactitude, de la rigueur et de la clarté.

    Rapport et discussion de cas éthique

    5%

    - Analyse individuelle ou collective d’un dilemme éthique. - Rapport de 1 à 2 pages et discussion orale.

    Projet collectif final : poster et soutenance

    10%

    - Proposition d’application du génie génétique. - Évaluation du poster, de la faisabilité scientifique et de la clarté orale.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Bhat, T. A., & Al-Khayri, J. M. (Eds.). (2023). Genetic Engineering: Volume 1: Principles Mechanism, and Expression. CRC Press.

    Brown, T. A. (2006). Genomes (3rd ed.). New York: Garland Science Pub

    Green, M. R., & Sambrook, J. (2012). Molecular Cloning: a Laboratory Manual. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press.

    Nicholl, D. S. (2023). An introduction to genetic engineering. Cambridge University Press.

    S. Primrose, R. Twyman, B. Old, and G. Bertola (2006), Principles of Gene Manipulation and Genomics, Blackwell Publishing Limited; 7th Edition

    Tiwari, S., & Koul, B. (Eds.). (2023). Genetic engineering of crop plants for food and health security. Springer.

  3. Technologie des enzymes industrielles 2
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S4
    Technologie des enzymes industrielles 2

    Repères

    b) Prérequis :

    Fondements de l’enzymologie

    Biochimie

    Technologie des enzymes industrielles 1

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours explore les applications industrielles avancées des enzymes au-delà de l’alimentation et de l’agriculture : pharmacie, chimie fine et de spécialité, détergents, textiles et cosmétiques. Des cas industriels permettent d’analyser les procédés, de comprendre les innovations et d’évaluer économie et durabilité. L’accent porte sur les procédés, les stratégies d’innovation et le rôle des enzymes dans une production durable.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Décrire le rôle des enzymes en pharmacie, chimie fine, détergence, textile et cosmétique.

    Analyser des procédés enzymatiques à partir de cas industriels réels.

    Évaluer les aspects techniques, économiques et durables de la production enzymatique.

    Comparer procédés enzymatiques et chimiques classiques : efficacité, impact environnemental et innovation.

    Mobiliser biotechnologie, ingénierie et économie pour évaluer les procédés industriels enzymatiques.

    Proposer des améliorations ou des stratégies alternatives dans des secteurs choisis à partir des cas étudiés.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Importance des enzymes en biotechnologie industrielle

    - Principes et avantages. - Spécificité, conditions douces et bénéfices environnementaux. - Comparaison aux procédés chimiques traditionnels.

    2

    Applications pharmaceutiques

    - Production enzymatique de composés pharmaceutiques : • Antibiotiques : 6-APA, modification des céphalosporines, synthèse de gramicidine. • Stéroïdes : hydroxylation, déshydrogénation et coupure de chaîne latérale. - Exemples industriels et optimisation.

    3

    Applications en chimie fine

    - Production d’acides aminés et organiques : • L-lysine, L-tryptophane, L-DOPA, L-phénylalanine et L-citrulline. • Acides gluconique, malique et tartrique. - Synthèse de spécialités, notamment acrylamide et dérivés nucléotidiques.

    4

    Applications alimentaires et boissons

    - Production enzymatique : • Édulcorants : glucose isomérase et sirops riches en fructose. • Hydrolyse du saccharose par l’invertase. • Cyclodextrines. • L-sorbose pour la synthèse de vitamine C. - Amélioration de l’efficacité des transformations.

    5

    Enzymes dans le textile

    - Applications : • Biopolissage par cellulases. • Finition du denim et délavage enzymatique. • Désencollage enzymatique de l’amidon. - Avantages environnementaux et défis industriels.

    6

    Enzymes dans les détergents

    - Rôles : • Protéases, amylases, lipases et cellulases pour lessive et vaisselle. • Stabilité selon pH et température. - Défis de formulation et innovations.

    7

    Enzymes en cosmétique

    - Usages émergents : • Exfoliation enzymatique, papaïne ou bromélaïne. • Synthèse de composés bioactifs. • Stabilité et délivrance. - Innovation cosmétique biotechnologique.

    II- Travaux dirigés

    Étude de cas

    Description

    1

    Approche scientifique fondée sur le risque en biocatalyse pharmaceutique

    Intégration sûre et efficace des enzymes dans la fabrication des principes actifs, par une évaluation scientifique des risques pour la sécurité du patient et la qualité.

    2

    Analyse du cycle de vie des enzymes pharmaceutiques

    Impacts du berceau à la sortie d’usine : énergie, matières premières, déchets et estimation modulaire des inventaires de cycle de vie.

    3

    Production d’acide 7-aminocéphalosporanique, 7-ACA ; Biochemie, Allemagne/Autriche

    Stratégies enzymatiques et fermentaires à grande échelle pour cet intermédiaire des céphalosporines, innovations et difficultés.

    4

    Production biotechnologique de céfalexine ; DSM, Pays-Bas

    Procédé enzymatique industriel de céfalexine semi-synthétique, propriétés par rapport aux céphalosporines naturelles et intégration fermentation/biocatalyse.

    5

    Fabrication de riboflavine, vitamine B2 ; Hoffmann-La Roche, Allemagne

    Production microbienne comme supplément alimentaire et fourrager ; industrialisation des procédés enzymatiques et fermentaires de vitamines.

    6

    Bioprocédés de fabrication des acides aminés ; Tanabe, Japon

    Développement et industrialisation par enzymes et microorganismes immobilisés ; comparaison des générations de procédés.

    7

    Fabrication d’acide S-chloropropionique ; Avecia, Royaume-Uni

    Production enzymatique d’un intermédiaire chiral S-CPA pour l’agrochimie et la pharmacie ; pureté énantiomérique et réduction des coûts.

    8

    Production enzymatique d’acrylamide ; Mitsubishi Rayon, Japon

    Synthèse industrielle pour les polymères : efficacité, chimie verte et demande industrielle.

    9

    Conception des formulations et procédés de détergence

    Optimisation mathématique simultanée des formulations et de la fabrication, conciliant impact environnemental, coût et acceptation du consommateur.

    10

    Conception et économie de réacteurs membranaires enzymatiques pour dégrader les antibiotiques

    Conception, chiffrage et optimisation de membranes céramiques avec enzymes immobilisées ; durée de vie, cinétique et viabilité économique.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et implication

    10%

    Discussions, contributions à l’analyse des cas et travail en équipe.

    Rapports de mini-études de cas

    20%

    Rapports individuels ou collectifs de 2 à 3 pages chacun : compréhension du procédé, application enzymatique et évaluation industrielle et durable.

    Présentation collective finale

    10%

    Chaque équipe choisit un cas ou en synthétise 2 à 3 dans un exposé de 10 à 15 minutes : contexte, rôle enzymatique, innovations, défis et durabilité, avec questions des pairs.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Ballini, R. (Ed.). (2009). Eco-friendly synthesis of fine chemicals (Vol. 3). Royal Society of Chemistry.

    Beniwal, V. (2014). Industrial enzymes: trends, scope and relevance. Nova Science Publishers, Incorporated.

    Kirk, O., Borchert, T. V., & Fuglsang, C. C. (2002). Industrial enzyme applications. Current opinion in biotechnology, 13(4), 345-351.

    Polaina, J., & MacCabe, A. P. (2007). Industrial enzymes (pp. 531-547). Netherlands: Springer.

    PRIMER, S. A. (2001). The Application of Biotechnology to Industrial Sustainability–A Primer. Organization for Economic Co-operation and Development (OECD).

    Uhlig, H. (Ed.). (1998). Industrial enzymes and their applications. John Wiley & Sons.

  4. Traitement en aval des bioproduits
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S4
    Traitement en aval des bioproduits

    Repères

    b) Prérequis :

    Enzymologie fondamentale

    Biochimie

    Technologie des enzymes industrielles 1

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours approfondit les étapes de traitement en aval nécessaires à la récupération et à la purification des bioproduits : enzymes, protéines, acides organiques et autres biomolécules. Il présente les principes théoriques, les principales opérations unitaires et les choix de conception dans le contexte du génie des bioprocédés. L’accent porte sur l’intégration du traitement en aval dans la chaîne complète, ainsi que sur la pureté, le rendement et la rentabilité du produit.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue du cours, les étudiants pourront :

    Comprendre le rôle et l’impact du traitement en aval dans la fabrication des bioproduits.

    Décrire et appliquer les principales opérations unitaires de récupération et de purification.

    Analyser les bilans de matière et l’efficacité des différentes étapes du traitement en aval.

    Concevoir des stratégies adaptées aux propriétés du produit et aux contraintes du procédé.

    Évaluer les aspects technico-économiques et environnementaux des traitements en aval.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Intitulé

    Sujets abordés

    1

    Introduction au traitement en aval

    - Vue d’ensemble des bioprocédés : amont et aval. - Caractéristiques du produit et exigences de pureté. - Classification des opérations : élimination des cellules, capture, purification et finition.

    2

    Rupture cellulaire et séparation solide-liquide

    - Méthodes mécaniques et non mécaniques de rupture cellulaire. - Filtration et microfiltration. - Centrifugation discontinue et continue.

    3

    Extraction et précipitation

    - Principes de l’extraction par solvant. - Systèmes aqueux biphasiques. - Précipitation des protéines et enzymes, par exemple au sulfate d’ammonium.

    4

    Adsorption et séparation chromatographique

    - Principes de l’adsorption : isothermes et adsorption discontinue. - Chromatographies d’échange d’ions, d’affinité, d’exclusion stérique et d’interaction hydrophobe. - Conception des colonnes, changement d’échelle et analyse des courbes de percée.

    5

    Séparations membranaires

    - Principes de l’ultrafiltration et de la nanofiltration. - Applications de l’osmose inverse et de la dialyse. - Colmatage membranaire, nettoyage et considérations de conception.

    6

    Séchage et formulation

    - Lyophilisation et séchage par atomisation. - Granulation par pulvérisation et séchage en lit fluidisé. - Stabilisation, formulation, encapsulation et libération contrôlée du produit.

    7

    Intégration des procédés et études de cas

    - Stratégies d’intégration des opérations unitaires. - Modélisation et principes élémentaires de simulation. - Exemples industriels : enzymes, antibiotiques et peptides bioactifs.

    8

    Coût, durabilité et réglementation

    - Bilans de matière : rendement, débit de production et efficacité économique. - Impact environnemental et gestion des déchets. - Conformité aux bonnes pratiques de fabrication actuelles des bioproduits (cGMP).

    II- Travaux dirigés

    TD

    Sujet

    Activités principales

    1

    Conception d’une étape de centrifugation

    - Calcul du dimensionnement requis pour récolter des cellules microbiennes. - Analyse de la sédimentation et des paramètres de performance : accélération centrifuge relative et débit.

    2

    Élaboration d’un schéma de purification des protéines

    - Conception d’un schéma complet selon les propriétés du produit : masse moléculaire, stabilité et charge. - Choix des opérations : séparation, capture, purification et finition.

    3

    Estimation du rendement et du facteur de purification

    - Bilans de matière sur les étapes successives. - Calcul du rendement, du facteur de purification et du taux de récupération. - Identification des goulots d’étranglement.

    4

    Dimensionnement d’une colonne et analyse de percée

    - Calcul du volume de colonne selon la charge de produit. - Interprétation des courbes de percée pour choisir la résine et optimiser la colonne. - Compréhension des profils de chargement, lavage et élution.

    5

    Comparaison des séchages pour produits enzymatiques

    - Comparaison de la lyophilisation, de l’atomisation et du lit fluidisé pour une enzyme sensible. - Évaluation des effets sur l’activité, le rendement et le coût. - Proposition de stratégies de stabilisation après séchage.

    6

    Mini-projet : défi de conception du traitement en aval

    - Travail en groupes. - Scénario : pour un bioproduit donné (enzyme, protéine ou peptide bioactif), concevoir le traitement complet avec une pureté > 95 %, un rendement > 60 % et un coût maîtrisé. - Livrables : schéma, bilan de matière, justification technologique et court exposé de 10 minutes ou affiche. - Axes : intégration des opérations, compromis d’optimisation, premiers éléments de coût et repères réglementaires, dont les BPF si applicables.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Exercices de TD et rapports de résolution

    20%

    Courts rapports individuels ou collectifs après chaque TD : centrifugation, schéma de purification, dimensionnement chromatographique, comparaison des séchages, etc. Évaluation des calculs, de la justification des choix et de la clarté du raisonnement.

    Mini-projet : défi de conception du traitement en aval

    15%

    Travail collectif proposant une stratégie complète : schéma, choix technologiques, bilan de matière élémentaire et court exposé ou affiche. Évaluation de l’intégration, de l’optimisation, de l’esprit critique et de la présentation professionnelle.

    Participation et implication en séance

    5%

    Participation active aux TD, à la recherche collective d’idées, aux discussions et au travail de groupe pendant le mini-projet.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Dochain, D., & Perrier, M. (1997). Biotreatment, Downstream Processing and Modelling. Dynamical modelling, analysis, monitoring and control design for nonlinear bioprocesses, Springer Berlin, Heidelberg, 147-197.

    Beschkov, V. N., & Yankov, D. (Eds.). (2021). Downstream processing in biotechnology. Walter de Gruyter GmbH & Co KG.

    Show, P. L., Ooi, C. W., & Ling, T. C. (Eds.). (2019). Bioprocess engineering: downstream processing. CRC Press.

    Al-Ashraf, A. (2015). Microbial-based polyhydroxyalkanoates: upstream and downstream processing. Smithers Rapra.

  5. Atelier de génie génétique
    6 créditsCoefficient 3Volume semestriel: 60h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 4h30Autres heures: 85h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S4
    Atelier de génie génétique

    Repères

    b) Prérequis :

    Génétique

    Génie génétique

    Biologie moléculaire

    Enzymologie

    Microbiologie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier initie les étudiants à la pratique du génie génétique par l’apprentissage par projet. Ils clonent et expriment dans Escherichia coli un gène d’intérêt, par exemple celui de l’α-amylase ou de la GFP, en utilisant un clonage par restriction ou sans cicatrice. L’atelier consolide les bases théoriques et introduit les techniques courantes de biologie moléculaire utilisées en recherche et dans les industries biotechnologiques.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue de l’atelier, les étudiants pourront :

    Concevoir une stratégie de clonage pour un gène d’intérêt

    Réaliser un clonage moléculaire selon les protocoles courants

    Exprimer et purifier une protéine recombinante dans E. coli

    Caractériser l’activité et la stabilité de la protéine exprimée

    Documenter et communiquer efficacement les résultats scientifiques

    Programme

    c) Contenu du cours

    Semaine

    Intitulé de la séance

    Activités et axes de travail

    Productions attendues

    1

    Introduction et planification du projet

    - Présentation des stratégies de clonage et des vecteurs. - Conception des amorces et choix du vecteur et de l’hôte.

    Plan du projet : carte de clonage et amorces conçues.

    2

    Préparation des solutions et des cellules compétentes

    - Préparation des milieux et tampons. - Préparation de cellules E. coli DH5α chimiquement compétentes. - Sécurité et techniques aseptiques.

    Cellules compétentes prêtes et milieux stériles.

    3

    Extraction d’ADN génomique et amplification par PCR

    - Extraction de l’ADN génomique. - Amplification du gène cible par PCR. - Résolution des problèmes de PCR.

    Amplicon vérifié par électrophorèse sur gel.

    4

    Extraction sur gel et digestion de restriction

    - Purification du produit de PCR sur gel. - Digestion de l’insert et du vecteur. - Préparation de la ligation.

    ADN purifié prêt pour la ligation.

    5

    Ligation et transformation

    - Mise en place de la ligation. - Transformation d’E. coli DH5α. - Étalement et incubation.

    Colonies transformées obtenues.

    6

    Criblage des recombinants

    - Criblage par PCR sur colonie. - Extraction plasmidique par minipréparation. - Vérification par digestion et gel.

    Plasmide recombinant confirmé.

    7

    Transfert dans l’hôte d’expression

    - Transformation d’E. coli BL21(DE3). - Essai d’induction à petite échelle. - Vérification par SDS-PAGE.

    Premières données d’expression.

    8

    Optimisation de l’expression

    - Essais de concentrations d’IPTG, de températures et de durées d’induction différentes. - Quantification de l’expression par SDS-PAGE et densitométrie si possible.

    Conditions d’expression optimisées.

    9

    Purification de la protéine par chromatographie d’affinité

    - Lyse cellulaire. - Purification par affinité, par exemple avec une étiquette His. - Analyse des fractions par SDS-PAGE.

    Échantillon de protéine purifiée.

    10

    Mesure de l’activité enzymatique

    - Tests d’activité enzymatique ou de fluorescence. - Calcul de l’activité spécifique et du rendement.

    Données d’activité et analyse.

    11

    Résolution des problèmes et caractérisation finale

    - Reprise des étapes critiques si nécessaire. - Discussion de l’efficacité de purification, de l’expression et des limites.

    Données expérimentales finalisées.

    12

    Présentation et évaluation du projet

    - Présentation orale ou affiche. - Discussion collective et commentaires. - Remise du rapport écrit final.

    Rapport final et soutenance.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Pratique au laboratoire et compétences techniques

    - Maîtrise des techniques moléculaires : PCR, digestion, ligation, transformation, expression et purification. - Asepsie et comportement sûr au laboratoire. - Capacité à résoudre les problèmes expérimentaux. - Manipulation soigneuse des échantillons et équipements.

    20%

    Cahier de laboratoire et documentation

    - Enregistrement exact, clair et complet des procédures, observations et données. - Mise à jour régulière après chaque séance. - Traçabilité des modifications et des étapes de résolution des problèmes.

    20%

    Exercices et questionnaires

    - Exercices périodiques : amorces, scénarios de dépannage et stratégies de clonage. - Courts questionnaires sur les notions essentielles : enzymes, vecteurs, hôtes, transformation, etc.

    20%

    Examen final

    40%

    Rapport écrit final du projet

    - Rédaction scientifique des méthodes, résultats et discussion. - Interprétation : efficacité d’expression, rendement de purification et récupération de l’activité. - Analyse critique des limites et des problèmes. - Présentation professionnelle et références.

    40%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Bhat, T. A., & Al-Khayri, J. M. (Eds.). (2023). Genetic Engineering: Volume 1: Principles Mechanism, and Expression. CRC Press.

    Brown, T. A. (2006). Genomes (3rd ed.). New York: Garland Science Pub

    Green, M. R., & Sambrook, J. (2012). Molecular Cloning: a Laboratory Manual. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press.

    Nicholl, D. S. (2023). An introduction to genetic engineering. Cambridge University Press.

    S. Primrose, R. Twyman, B. Old, and G. Bertola (2006), Principles of Gene Manipulation and Genomics, Blackwell Publishing Limited; 7th Edition

    Tiwari, S., & Koul, B. (Eds.). (2023). Genetic engineering of crop plants for food and health security. Springer.

  6. Atelier de simulation des bioprocédés
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 3h00Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S4
    Atelier de simulation des bioprocédés

    Repères

    b) Prérequis :

    Bases de bilans de matière, thermodynamique et opérations unitaires des bioprocédés

    Première connaissance des réacteurs, traitements en aval et procédés enzymatiques

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier initie à la simulation assistée par ordinateur avec des outils d’ingénierie accessibles comme COCO Simulator ou DWSIM. Par des exercices guidés et un projet final, les étudiants modélisent, analysent et optimisent des bioprocédés complets, des opérations amont — fermentation et réactions enzymatiques — aux séparations, purifications et séchages en aval. Ils réalisent des bilans de matière et d’énergie, conçoivent les opérations unitaires, évaluent les utilités et pratiquent l’analyse de sensibilité.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue de l’atelier, les étudiants pourront :

    Utiliser un simulateur de procédés, par exemple COCO Simulator ou DWSIM.

    Modéliser les opérations amont, fermentation et réacteur enzymatique, et aval, filtration et séchage notamment.

    Définir les données d’entrée — stœchiométrie, cinétique et alimentations — et les conditions opératoires.

    Analyser conversion, productivité, consommation énergétique et coût.

    Optimiser les configurations et évaluer des alternatives.

    Présenter un schéma simulé accompagné d’une synthèse technico-économique.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Semaine

    Intitulé

    Activités et axes

    1

    Introduction aux outils de simulation

    - Installation et configuration de COCO Simulator ou DWSIM. - Interface : schémas de procédé et bibliothèque d’opérations. - Saisie des composants, phases et unités.

    2

    Matières et propriétés

    - Définition des matières premières et courants. - Propriétés de l’eau, du glucose et de la biomasse : masse volumique, viscosité, solubilité. - Débits massiques et concentrations.

    3

    Modélisation des bioréacteurs

    - Fermenteur discontinu avec un module générique de réacteur. - Stœchiométrie, par exemple glucose → biomasse + produit. - Rendements, conversion et temps de séjour.

    4

    Traitement en aval I : filtration et centrifugation

    - Séparation solide-liquide : filtration simple et décanteur centrifuge. - Récolte cellulaire après fermentation.

    5

    Traitement en aval II : extraction et séchage

    - Extraction par solvant avec séparateur liquide-liquide. - Séchage simplifié : sécheur à air comme approximation de l’atomisation.

    6

    Bilans d’énergie et échangeurs

    - Chauffage et refroidissement des fermenteurs et sécheurs. - Suivi de la vapeur et de l’eau de refroidissement.

    7

    Ordonnancement des opérations discontinues

    - Simulation avec ordonnancement simplifié et logique de blocs. - Durée des cycles et goulots d’étranglement.

    8

    Analyse de sensibilité

    - Variation de conversion et d’efficacité de séparation. - Impact sur le rendement, le débit de production et l’énergie.

    9

    Préparation du cas I : configuration

    - Choix d’un cas, par exemple acide lactique ou enzymes. - Définition des matières, réactions et unités nécessaires.

    10

    Préparation du cas II : simulation et résolution

    - Construction de schémas complets. - Simulation, résolution des problèmes de convergence et validation des bilans.

    11

    Production du rapport

    - Extraction des bilans de matière, d’énergie et des utilités. - Schémas et estimations technico-économiques.

    12

    Présentation et commentaires

    - Schémas et analyse économique élémentaire. - Retour des pairs et de l’enseignant. - Remise finale du rapport.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Exercices de TD hebdomadaires

    - Courts rapports ou captures après chaque tâche : réacteur, filtration, séchage, énergie, sensibilité, etc. - Schémas partiels et observations clés.

    20%

    Mini-tests et questionnaires

    - Compréhension des bilans, de la définition du rendement, de l’ordonnancement, de l’énergie et des erreurs de simulation.

    20%

    Participation et implication

    - Modélisation complète individuellement ou en binôme. - Livrables : ▪ Schéma complet ▪ Rapports de bilans de masse et d’énergie ▪ Analyse technico-économique élémentaire, chiffrage facultatif mais encouragé ▪ Schéma de circulation simplifié

    20%

    Examen final

    40%

    Projet final : simulation d’un bioprocédé complet

    - Participation active aux ateliers. - Assiduité, contribution à la résolution des problèmes et soutien aux pairs pendant le projet.

    40%

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Alexandre Dimian, Integrated Design and Simulation of Chemical Processes, Elsevier, 2003.

    Amiya K. Jana, Chemical Process Modeling & Computer Simulation, PHI Learning Pvt. Ltd., 2008.

    Asenjo, J. A. (1994). Bioreactor system design. CRC Press.

    Babel, W., Endo, I., Enfors, S. O., Fiechter, A., Hoare, M., Hu, W. S., ... & Zhong, J. J. (2007). Advances in biochemical engineering/biotechnology. Cell, 107.

    Beg, S., Al Robaian, M., Rahman, M., Imam, S. S., Alruwaili, N., & Panda, S. K. (Eds.). (2020). Pharmaceutical drug product development and process optimization: effective use of quality by design. CRC Press.

    Helmus, F. P. (2008). Process plant design: project management from inquiry to acceptance. John Wiley & Sons.

    Hossein Ghanadzadeh Gilani, Katia Ghanadzadeh Samper, Reza Khodaparast Haghi, Advanced Process Control and Simulation for Chemical Engineers, CRC Press, 2012.

    Huitt, W. M. B. (2016). Bioprocessing Piping and Equipment Design: A Companion Guide for the ASME BPE Standard. John Wiley & Sons.

    Liu, S. (2020). Bioprocess engineering: kinetics, sustainability, and reactor design. Elsevier.

    Michael E. Hanyark Jr., Chemical Process Simulation and the Aspen HYSYS Software, CreateSpace Independent Publishing Platform, 2012.

    Moran, S. (2016). Process plant layout. Butterworth-Heinemann.

    Moran, S. (2019). An applied guide to process and plant design. Elsevier.

    Petrides, D. (2000). Bioprocess design and economics. Bioseparations Science and Engineering, 1-83.

    Tarafdar, A., Sirohi, R., Gaur, V. K., Kumar, S., Sharma, P., Varjani, S., ... & Sim, S. J. (2021). Engineering interventions in enzyme production: Lab to industrial scale. Bioresource technology, 124771.

    Towler, G., & Sinnott, R. (2021). Chemical engineering design: principles, practice and economics of plant and process design. Butterworth-Heinemann.

    Ullmann, F. (2005). Ullmann's chemical engineering and plant design. Wiley-VCH.

  7. Lean Startup
    2 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: 1h30Autres heures: 10h00

    Évaluation: contrôle continu 80 % · examen 20 %

    Explorer la matière
    S4
    Lean Startup

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Les étudiants sont censés posséder des connaissances préalables dans les domaines suivants :

    Fondamentaux de l’entrepreneuriat.

    Bases de la gestion de projet.

    Concepts d’innovation et de développement technologique.

    Méthodologie générale de la recherche.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce module est consacré à l’étude des concepts, méthodes et outils liés à la méthodologie Lean Startup. Il met l’accent sur les mécanismes de construction de projets innovants dans des environnements caractérisés par un fort degré d’incertitude, en s’appuyant sur l’expérimentation, l’apprentissage rapide et la validation continue des hypothèses.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue de ce module, les étudiants seront capables de :

    Comprendre les principes fondamentaux et la philosophie de la méthodologie Lean Startup.

    Transformer une idée innovante ou un résultat de recherche en un projet d’entreprise viable.

    Formuler et tester les hypothèses clés sous-jacentes à un projet.

    Concevoir et développer un Produit Minimum Viable (MVP).

    Analyser les données du marché et prendre des décisions commerciales éclairées.

    Aligner l’innovation et la recherche scientifique avec les besoins du marché et les attentes des clients.

    Le module adopte des approches pédagogiques modernes, notamment :

    Apprentissage par projet (PBL).

    Apprentissage expérientiel.

    Travail en équipe pluridisciplinaire.

    Simulation de l’écosystème des startups.

    Apprentissage fondé sur la résolution de problèmes.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Unité

    Titre

    Thèmes détaillés

    1

    L’université entrepreneuriale et l’Université 4.0

    – Évolution des universités de la version 1.0 à 4.0 – Caractéristiques de l’Université 4.0 – Transformation numérique et intelligence artificielle dans l’enseignement supérieur – Le rôle des universités dans l’économie de la connaissance – Valorisation de la recherche scientifique – Transformation des résultats de recherche en startups – Les universités comme moteurs d’innovation et de développement économique – Exemples internationaux d’universités entrepreneuriales : MIT, Stanford, Cambridge, Tsinghua, NUS, TUM et PSL/Polytechnique.

    2

    Écosystème de l’entrepreneuriat et de l’innovation en Algérie et à l’université

    – Définition de l’écosystème entrepreneurial – Acteurs clés de l’écosystème – Politique algérienne de soutien à l’innovation – Incubateurs et accélérateurs – Fonds d’investissement – Arrêté ministériel 1275 (Startups, micro-entreprises, brevets) – Incubateurs universitaires et centres d’appui technologique – Rôle de l’intelligence artificielle dans l’écosystème – Mise en relation des universités avec le tissu économique.

    3

    Introduction aux startups et à la méthodologie Lean Startup

    – Différence entre entreprises traditionnelles et startups – Concept d’innovation – L’incertitude dans les projets entrepreneuriaux – Origines de l’approche Lean Startup – Principes fondamentaux de la méthodologie – Apprentissage validé – Réduction du gaspillage – Cycle Construire–Mesurer–Apprendre – Comptabilité de l’innovation – Différence entre comptabilité traditionnelle et comptabilité de l’innovation – Mesurer le progrès en situation d’incertitude – Indicateurs d’apprentissage plutôt que de profit.

    4

    Compréhension du marché et découverte client

    – Étapes de la création d’une startup : idée, équipe, prototype, investissement – Méthodologie de Steve Blank – Customer Development : comprendre le marché et le comportement des clients – Identification du problème – Analyse des besoins clients – Entretiens entrepreneuriaux – Construction d’hypothèses – Adéquation problème–solution (Problem–Solution Fit).

    5

    Business Model Canvas

    – Concept du Business Model Canvas – Proposition de valeur – Segments de clientèle – Canaux – Flux de revenus – Structure financière / Structure de coûts.

    6

    Produit Minimum Viable — MVP

    – Concept de MVP – Types de MVP : numérique, expérimental, service, fausse porte (fake-door) – Test des hypothèses – Prototypage rapide – Outils de développement de prototypes – MVP digitaux et industriels – Comment mesurer l’échec le plus rapidement possible.

    7

    Intelligence artificielle et TRIZ pour l’innovation

    – L’intelligence artificielle dans l’entrepreneuriat – Génération d’idées – Analyse de marché – Développement de MVP – Marketing intelligent – Méthodologie TRIZ – Contradictions techniques – Résultat final idéal – Combinaison de l’IA et de TRIZ – Startups de Deep Tech.

    8

    Mesure, analyse et gestion de l’échec

    – KPI — Indicateurs clés de performance – Gestion d’une startup – Pilotage des équipes d’innovation – Concepts de mesure de la croissance dans les startups – Métriques AARRR : méthode de mesure du développement d’une startup en cinq étapes : - Acquisition : Comment atteindre et attirer les clients ? - Activation : L’utilisateur essaie-t-il le produit pour la première fois ? - Rétention : Les utilisateurs reviennent-ils l’utiliser ? - Revenu : Le projet génère-t-il des revenus/profits ? - Recommandation (Referral) : Les utilisateurs recommandent-ils le produit à d’autres ?

    9

    Pivoter ou persévérer

    – Concept de Pivot : changement stratégique partiel ou complet – Concept de Persévérance : poursuivre la direction actuelle – Quand changer de direction ? – Types de Pivot – Indicateurs de décision.

    10

    Financement, croissance et passage à l’échelle

    – Financement initial – Autofinancement / bootstrapping – Investisseurs – Business angels – Capital-risque – Financement participatif (crowdfunding) – Étapes de financement – Growth Hacking – Moteurs de croissance.

    II- Travaux pratiques

    Séance

    Titre

    Contenu

    1

    Étude de cas : Le MIT et l’université entrepreneuriale

    Analyser pourquoi le MIT a réussi à créer des milliers de startups ; identifier la relation entre recherche et innovation ; expliquer le rôle des incubateurs et accélérateurs ; comparer le MIT aux universités algériennes ; proposer un plan pour transformer une université algérienne en Université 4.0.

    1

    Atelier : Concevoir une Université 4.0 algérienne

    Travailler en équipe pour concevoir un centre d’innovation, un incubateur d’entreprises, un accélérateur d’entreprises, un centre d’appui technologique et d’innovation, une filiale et un fonds d’investissement universitaire ; présenter une feuille de route organisationnelle intégrée pour un modèle d’Université 4.0.

    2

    Étude de cas : Parcours d’une startup algérienne

    Sélectionner une startup algérienne ayant obtenu le label startup ; analyser les acteurs qui l’ont soutenue ; identifier ses sources de financement ; cartographier son écosystème ; proposer des mécanismes pour accélérer sa croissance.

    2

    Atelier : Cartographie de l’écosystème entrepreneurial

    Utiliser Miro ou Canvas pour cartographier les acteurs de l’écosystème entrepreneurial algérien : universités, centres de recherche, incubateurs, accélérateurs, investisseurs, banques, entreprises, agences publiques, startups et innovateurs ; montrer les relations entre acteurs et présenter des propositions d’amélioration.

    3

    Étude de cas : Échec d’une startup technologique

    Analyser une startup qui a dépensé des ressources avant de valider le besoin du marché ; identifier les erreurs et les sources de gaspillage ; proposer comment le Lean Startup aurait pu réduire le risque ; concevoir un cycle Construire–Mesurer–Apprendre alternatif.

    3

    Atelier : Dropbox et validation Lean

    Analyser comment Dropbox a validé la demande avant de développer le produit complet ; identifier les hypothèses testées ; comparer le coût de l’expérience au coût du développement complet ; expliquer la valeur d’une validation précoce.

    4

    Étude de cas : Une plateforme d’intelligence artificielle pour les étudiants

    Les étudiants analysent un projet de plateforme d’assistance académique basée sur l’IA. Ils formulent 10 hypothèses, préparent un guide d’entretien, conduisent 20 entretiens sur le terrain et extraient les problèmes réels rencontrés par les étudiants. Le livrable attendu est un énoncé de problème validé, étayé par des preuves d’entretien.

    4

    Atelier : Entretiens entrepreneuriaux

    Les étudiants simulent des entretiens entrepreneuriaux en jouant les rôles d’entrepreneur, de client potentiel et d’investisseur. Ils s’exercent à poser des questions, recueillir des retours et analyser les résultats. Le livrable est un court rapport montrant les hypothèses validées, rejetées et les principaux enseignements clients.

    5

    Atelier Business Model Canvas

    Construire un Business Model Canvas complet pour un projet choisi ; définir la proposition de valeur, les clients, les canaux, les flux de revenus, les partenaires et les coûts ; défendre le modèle devant la classe ou un comité d’évaluation.

    6

    Étude de cas : Une application de livraison intelligente

    Les étudiants analysent un projet d’application de livraison intelligente avec un budget d’équipe limité. Ils conçoivent le MVP au coût le plus bas, identifient les hypothèses critiques à tester, choisissent le type de MVP le plus approprié et définissent des indicateurs clairs de succès et d’échec. Le livrable est un plan de conception de MVP avec des hypothèses testables et des critères d’évaluation.

    6

    Atelier : Construire un véritable MVP

    Les étudiants construisent un premier MVP ou prototype à l’aide d’outils comme Figma, Glide, Bubble ou Canva. Le prototype peut être développé pendant la séance ou à la maison. Le livrable est un prototype fonctionnel ou visuel simple pouvant être utilisé pour des tests clients.

    7

    Étude de cas : Une startup d’agriculture intelligente

    Les étudiants analysent une startup d’agriculture intelligente visant à augmenter la production tout en réduisant la consommation d’eau. Ils identifient la contradiction technique, appliquent les principes TRIZ, utilisent des assistants d’IA générative pour générer des solutions et évaluent les solutions proposées. Le livrable est un ensemble de solutions d’innovation justifiées basées sur l’idéation assistée par IA et le raisonnement TRIZ.

    7

    Atelier : Sprint d’innovation IA

    Un sprint de 90 minutes. Les étudiants utilisent uniquement des outils d’IA pour générer une idée innovante, définir un MVP et construire un modèle d’affaires préliminaire. Le livrable est un court concept d’innovation incluant le problème, la solution proposée, le MVP et la structure du modèle d’affaires.

    8

    Étude de cas : Une plateforme d’e-learning

    Les étudiants analysent une plateforme d’e-learning à l’aide de données de base : 10 000 visites, 1 000 inscriptions, 400 utilisateurs actifs et 40 clients payants. Ils calculent les indicateurs AARRR, identifient le principal goulot d’étranglement, suggèrent des actions d’amélioration et décident si le projet progresse vers l’adéquation produit–marché (Product–Market Fit). Le livrable est un court rapport analytique basé sur les métriques startup.

    8

    Atelier : Tableau de bord startup

    Les étudiants construisent un tableau de bord startup incluant Acquisition, Activation, Rétention, Revenu, Recommandation et Taux de consommation (Burn Rate). Ils interprètent les résultats et expliquent comment le tableau de bord peut guider les décisions. Le livrable est un tableau de bord visuel simple accompagné de commentaires sur la performance, les faiblesses et les actions recommandées.

    9

    Étude de cas : Instagram — De Burbn à Instagram

    Les étudiants analysent la transition de Burbn à Instagram comme un exemple de Pivot. Ils identifient la raison du Pivot, les données qui ont soutenu la décision, les résultats obtenus et les choix stratégiques alternatifs possibles. Le livrable est une courte analyse de cas expliquant pourquoi le Pivot était justifié.

    9

    Atelier : Simulation de conseil d’administration

    Les étudiants analysent un dossier de startup incluant indicateurs de performance, retours clients et données financières. Ils simulent une réunion du conseil d’administration et prennent une décision collective : Pivoter, Persévérer ou Arrêter le projet. Le livrable est une décision stratégique justifiée, étayée par des statistiques, des preuves et des chiffres.

    10

    Projet semestriel de Startup Lab

    Les étudiants développent un projet de startup tout au long du semestre. Le projet comprend : sélection d’un problème réel, conduite de la Découverte Client, préparation d’un Business Model Canvas, conception d’un MVP, utilisation d’outils d’IA et de TRIZ, mesure et analyse des résultats, prise de décision Pivoter/Persévérer, préparation d’un plan de financement et de croissance, et présentation d’un pitch final. Le livrable est un dossier complet de projet startup et une présentation pitch finale.

    Évaluation

    d) Mode d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    80 %

    Projet de groupe

    Travail continu en équipe tout au long du module. Les étudiants développent progressivement leur projet à travers l’identification du problème, la découverte client, le test des hypothèses, la conception du modèle d’affaires, le développement du MVP et l’affinement du projet.

    40 %

    Travaux dirigés et pratiques

    Participation aux TD, ateliers, exercices pratiques, discussions, séances de feedback et activités intermédiaires liées à la méthodologie Lean Startup.

    40 %

    Examen final

    20 %

    Rapport écrit

    Rapport écrit présentant le développement, la validation, le modèle d’affaires, le MVP, les décisions stratégiques et les perspectives de croissance du projet startup.

    10 %

    Présentation orale

    Présentation orale du projet d’équipe, suivie d’une discussion et d’une évaluation de la clarté, de la cohérence, de la pertinence entrepreneuriale et de la qualité de la communication.

    10 %

    Références

    e) Références (ouvrages, polycopiés et sites web, etc.)

    Livres sur le Lean Startup et la méthodologie entrepreneuriale

    Ries, E. (2011). The Lean Startup.

    Blank, S., & Dorf, B. (2012). The Startup Owner’s Manual.

    Maurya, A. (2012). Running Lean.

    Business Model et conception de la valeur

    Osterwalder, A., & Pigneur, Y. (2010). Business Model Generation.

    Osterwalder, A., Pigneur, Y., Bernarda, G., & Smith, A. (2014). Value Proposition Design.

    Stratégies de croissance et de startup

    Weinberg, G., & Mares, J. (2015). Traction: How Any Startup Can Achieve Explosive Customer Growth.

    Eyal, N. (2014). Hooked: How to Build Habit-Forming Products.

    Mesure, analytique et gestion de la performance

    Croll, A., & Yoskovitz, B. (2013). Lean Analytics.

    Doerr, J. (2017). Measure What Matters.

    Management et leadership dans les startups

    Grove, A. S. (1983). High Output Management.

    Horowitz, B. (2014). The Hard Thing About Hard Things.

    Intelligence artificielle et entrepreneuriat

    Agrawal, A., Gans, J., & Goldfarb, A. (2018). Prediction Machines: The Simple Economics of Artificial Intelligence.

    Iansiti, M., & Lakhani, K. R. (2020). Competing in the Age of AI.

    Innovation et méthodologie TRIZ

    Altshuller, G. (1999). The Innovation Algorithm: TRIZ, Systematic Innovation and Technical Creativity.

    Ikovenko, S. (2003). TRIZ: The Theory of Inventive Problem Solving.

    Articles scientifiques et professionnels clés

    Blank, S. (2013). Why the Lean Start-Up Changes Everything.

    Graham, P. (2013). Do Things That Don’t Scale.

    Rapports et livres blancs

    Y Combinator. (2018). Startup Playbook.

    McKinsey Global Institute. (2023). The State of AI in Business.

    Stanford University. (2024). Artificial Intelligence Index Report.

    OECD. (2022). OECD Entrepreneurship and Innovation Policy Frameworks.

  8. Programmation Python pour l’analyse des données biologiques
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S4
    Programmation Python pour l’analyse des données biologiques

    Repères

    b) Connaissances préalables recommandées

    Maîtrise des bases de Python (niveau 1)

    Familiarité avec les environnements de développement PyCharm ou Jupyter

    Objectifs

    a) Objectifs de l’enseignement

    Ce cours développe la capacité à appliquer Python à l’analyse des données biologiques. À partir des bases de Python, les étudiants apprennent à manipuler des données expérimentales avec NumPy et Pandas, à visualiser les résultats avec Matplotlib et à explorer les données bioinformatiques avec Biopython. La programmation orientée objet est introduite pour modéliser des processus biologiques. Exercices pratiques et projet final permettent de prendre en main les outils de calcul utilisés en biotechnologie, en bioinformatique et en biologie expérimentale.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue du cours, les étudiants seront capables de :

    Utiliser NumPy et Pandas pour organiser, analyser et manipuler des jeux de données biologiques.

    Créer des visualisations scientifiques avec Matplotlib pour représenter les données expérimentales et biologiques.

    Utiliser les principes de programmation orientée objet pour modéliser des systèmes biologiques simples.

    Lire et analyser des séquences biologiques (fichiers FASTA) avec Biopython.

    Interpréter et présenter les données biologiques à travers des graphiques, des rapports et des résumés statistiques élémentaires.

    Réaliser un mini-projet intégrant traitement des données, visualisation et analyse de séquences.

    Programme

    c) Contenu de la matière

    Chapitre

    Titre

    Thèmes abordés

    1

    Manipulation de données avec NumPy

    Représentation des données biologiques (séquences, matrices) sous forme de tableaux NumPy ; opérations vectorisées pour les calculs biologiques ; découpage, indexation et statistiques élémentaires sur les tableaux.

    2

    Analyse des données biologiques avec Pandas

    Lecture et traitement des fichiers CSV (résultats PCR, dosages enzymatiques) ; tri, filtrage et regroupement des données biologiques ; agrégation et statistiques descriptives.

    3

    Visualisation des données avec Matplotlib

    Représentation des données biologiques (courbes de croissance, histogrammes) ; personnalisation des titres, légendes, étiquettes et styles ; enregistrement des figures pour publication ou rapport.

    4

    Programmation orientée objet pour la biologie

    Classes, objets, attributs et méthodes ; héritage et méthodes spéciales ; modélisation de systèmes biologiques (croissance de populations, réactions enzymatiques).

    5

    Introduction à Biopython

    Lecture des fichiers FASTA et manipulation des séquences ; calcul des caractéristiques (longueur, teneur en GC) ; extraction, complément inverse et traduction des séquences d’ADN.

    Évaluation

    d) Mode d’évaluation

    Contrôle continu : 40 %

    Composante

    Pondération

    Description

    Exercices hebdomadaires

    15 %

    Exercices courts après chaque module (NumPy, Pandas, Matplotlib, programmation orientée objet, Biopython) : manipulation de tableaux, petits graphiques, lecture de séquences. Objectif : renforcer les compétences pratiques par un entraînement régulier.

    Proposition de mini-projet

    5 %

    Proposition associant au moins deux bibliothèques (analyse d’un jeu de données biologiques, outil de traitement de l’ADN). Courte présentation écrite : objectif, données et outils envisagés.

    Rapport final du mini-projet

    15 %

    Réalisation du projet : traitement des données (NumPy/Pandas), analyse biologique (Biopython), visualisation (Matplotlib). Remise d’un script Python et d’un court rapport présentant les méthodes et les résultats.

    Participation (présence et pratique du code)

    5 %

    Implication pendant les séances : réalisation des exercices de programmation, questions et échanges entre étudiants.

    Examen final : 60 %

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Eliot (harvey Mudd College Bush (California)). (2014). Computing for Biologists-Python Programming and Principles. Cambridge University Press.

    Fuhrer, C., Solem, J. E., & Verdier, O. (2021). Scientific Computing with Python: High-performance scientific computing with NumPy, SciPy, and pandas. Packt Publishing Ltd.

    Python, R. (2020). Python basics: a practical Introduction to Python 3.

    Stevens, T. J., & Boucher, W. (2015). Python programming for biology. Cambridge University Press.

  9. Rétro-ingénierie biologique
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S4
    Rétro-ingénierie biologique

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Maîtrise des bases de Python (niveau 1)

    Familiarité avec les environnements de développement PyCharm ou Jupyter

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours développe la capacité à appliquer Python à l’analyse des données biologiques. À partir des bases de Python, les étudiants apprennent à manipuler des données expérimentales avec NumPy et Pandas, à visualiser les résultats avec Matplotlib et à explorer les données bioinformatiques avec Biopython. La programmation orientée objet est introduite pour modéliser des processus biologiques. Exercices pratiques et projet final permettent de prendre en main les outils de calcul utilisés en biotechnologie, en bioinformatique et en biologie expérimentale.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue du cours, les étudiants pourront :

    Utiliser NumPy et Pandas pour organiser, analyser et manipuler des jeux de données biologiques.

    Créer des visualisations scientifiques avec Matplotlib pour représenter les données expérimentales et biologiques.

    Utiliser les principes de programmation orientée objet pour modéliser des systèmes biologiques simples.

    Lire et analyser des séquences biologiques (fichiers FASTA) avec Biopython.

    Interpréter et présenter les données biologiques à travers des graphiques, des rapports et des résumés statistiques élémentaires.

    Réaliser un mini-projet intégrant traitement des données, visualisation et analyse de séquences.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Partie

    Intitulé

    Détails

    I

    Fondements de la rétro-ingénierie

    - Histoire et définitions - Applications biotechnologiques : bioanalyse, innovation bio-inspirée et bioéquivalence - Niveaux de maturité technologique (TRL) dans le développement de produits - Propriété intellectuelle : brevets sur les biomolécules et biosimilaires - Aspects juridiques : autorisation des biosimilaires et droits de bioprospection - Analyse des risques : biosécurité et éthique

    II

    Techniques et outils de rétro-ingénierie biologique

    - Rétro-ingénierie génomique : ▪ Séquençage Sanger et NGS ▪ Reconstruction plasmidique ▪ Traçage des modifications CRISPR - Rétro-ingénierie protéique : ▪ Spectrométrie de masse et empreinte peptidique ▪ Relations structure-fonction des enzymes : reconnaissance des repliements, modèles AlphaFold/SWISS-MODEL - Rétro-ingénierie des bioprocédés : ▪ Analyse des fermentations industrielles ▪ Reconstitution des traitements en aval : filtration et conception chromatographique ▪ Modélisation des cinétiques discontinues et alimentées à partir de brevets et publications - Bioinformatique et biologie des systèmes : ▪ BLAST, Biopython, SnapGene, Galaxy et COPASI pour les voies biologiques

    III. Ancrage professionnel — génie enzymatique et bioprocédés (2–4 h)

    Cas industriels et simulations

    - Génie enzymatique : ▪ Rétro-ingénierie d’enzymes thermostables ▪ Conception de systèmes immobilisés à partir de produits concurrents - Analyse des bioprocédés : ▪ Reconstitution de la production industrielle d’enzymes à partir de brevets publics et de cas ▪ Enjeux d’intégration amont-aval - Atelier : reconstituer un procédé simple de production enzymatique et proposer des améliorations

    L’ancrage professionnel consacré au génie enzymatique et aux bioprocédés sera traité au semestre suivant dans le cours de génie métabolique.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Vérification des concepts par mini-questionnaires

    15%

    Courts questionnaires après les parties Fondements et Techniques

    Exercice d’application des outils

    15%

    Petites tâches pratiques : - Dessiner un procédé biologique élémentaire à partir d’une étude publiée

    Participation et exemples fondés sur des problèmes

    10%

    Implication dans les études de cas et discussions

    Examen final (60%)

    Références

    e) Références (livres, polycopiés, sites internet, etc.)

    Eilam, E. (2011). Reversing: secrets of reverse engineering. John Wiley & Sons.

    Raja, V., & Fernandes, K. J. (Eds.). (2007). Reverse engineering: an industrial perspective. Springer Science & Business Media.

    Wang, W. (2010). Reverse engineering: Technology of reinvention. Crc Press.

    Yurichev, D. (2013). Reverse engineering for beginners. RE-book. html.

    Nenz, G., Kleb, T., & Müller, R. (2023). Reverse Engineering Labs (Folgearbeit) (Doctoral dissertation, OST Ostschweizer Fachhochschule).

    Surwase, A. J., & Thakur, N. L. (2024). Production of marine-derived bioactive peptide molecules for industrial applications: A reverse engineering approach. Biotechnology Advances, 108449.

    UE fondamentale 1 (cours/TD)

    Génie métabolique

    Avancées en technologie enzymatique

    UE fondamentale 2 (cours/TD)

    Conception des bioprocédés

    Commande des bioprocédés

    UE méthodologique 1 (cours/TD)

    Atelier de génie enzymatique

    UE méthodologique 2 (cours/TD)

    Projet intégrateur de conception d’un bioprocédé

    UE de découverte

    Biostatistiques appliquées avec R

    Bioremédiation

    UE transversale

    Santé et sécurité au travail

    Anglais pour la recherche et les projets

Consulter les syllabus disponibles
Semestre 510 matières
  1. Génie métabolique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S5
    Génie métabolique

    Repères

    b) Prérequis :

    Bilans macroscopiques

    Thermodynamique et bioénergétique

    Transferts de chaleur et de matière

    Transfert de quantité de mouvement

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Étudier les stratégies de modification et d’amélioration des enzymes pour les applications industrielles, biomédicales et environnementales : conception rationnelle, évolution dirigée, mutagenèse dirigée, conception semi-rationnelle, méthodes de calcul et criblage à haut débit. Relier la structure des protéines à leur fonction, leur stabilité et leur efficacité catalytique.

    Acquis d’apprentissage :

    Selon les objectifs fournis, les étudiants pourront :

    Comparer les stratégies d’ingénierie enzymatique ;

    Concevoir des stratégies de mutagenèse pour optimiser une enzyme ;

    Utiliser structure et séquence pour le développement rationnel ;

    Planifier une évolution dirigée, conception et criblage de bibliothèque compris ;

    Analyser les résultats et les gains d’activité ou de stabilité ;

    Évaluer les applications industrielles d’enzymes modifiées.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Thèmes

    1

    Fondements du génie métabolique

    - Champ et histoire - Différences avec le génie génétique - Bioproduits, bioremédiation, biologie de synthèse

    2

    Métabolisme cellulaire

    - Réactions d’approvisionnement énergétique - Biosynthèse et polymérisation - Métabolisme carboné central : glycolyse, cycle TCA, voie des pentoses phosphates PPP - Compartimentation et charge métabolique

    3

    Régulation des voies

    - Allostérie, transcription et modifications post-traductionnelles - Rétro-inhibition et contrôle entre voies - Analyse du contrôle et sensibilité des flux

    4

    Reconstruction des voies et GEM

    - Annotation génomique et cartes métaboliques - KEGG, MetaCyc, BioCyc - Modèles à l’échelle du génome GEM

    5

    Analyse des flux métaboliques MFA

    - Stœchiométrie et flux - Analyse des bilans de flux FBA - Variabilité des flux et contraintes thermodynamiques - Cartographie et interprétation

    6

    Détermination expérimentale des flux

    - Substrats marqués au 13C - Vecteurs de distributions isotopiques et cartographie - MFA par spectrométrie de masse - Cas et validation

    7

    Biologie de synthèse

    - Nouvelles voies synthétiques - Clonage modulaire et circuits génétiques - Opérons synthétiques - SynBioHub, Cello, Benchling

    8

    Outils génétiques des voies métaboliques

    - CRISPR-Cas - Synthèse génique et mutagenèse - Optimisation des codons et expression - Intégration chromosomique versus systèmes plasmidiques

    9

    Omiques et apprentissage automatique

    - Transcriptomique, protéomique, métabolomique - Intégration pour la modélisation - Prédiction des voies par apprentissage automatique

    10

    Applications industrielles

    - Acides aminés, antibiotiques, vitamines - Éthanol, PHB, vanilline - Biodégradation et ingénierie de tolérance - Compromis croissance/rendement produit

    II- Travaux dirigés

    Description des TD

    Les TD complètent les cours par résolution de problèmes et projets. Données réelles, outils de modélisation et cartes à l’échelle génomique permettent de simuler les démarches directe et inverse RME, cette dernière partant d’un phénotype observé pour inférer changements génétiques, régulateurs ou métaboliques.

    Un projet intégrateur est lancé : les équipes reconstituent la conception d’une souche améliorée. Elles appliquent de nouveaux outils chaque semaine, avec jalons réguliers, pour une participation continue et une pratique de conception des voies et de déconstruction des systèmes.

    Contenu des TD

    Semaine

    Titre

    Activité

    Intégration RME

    Livrable

    1

    Fondements

    Pourquoi modifier le métabolisme ? Produits microbiens modifiés

    Résultats de modifications inconnues

    Réflexion sur objectifs et méthodes

    2

    Métabolisme central

    Voies KEGG et goulots d’étranglement

    Souches évoluées versus référence

    Carte annotée et notes RME

    3

    Jeu de régulation

    Modification des régulations et effets sur les flux

    Réorganisation régulatrice expliquant un progrès

    Court rapport sur le flux produit

    4

    Exploration GEM

    Analyse de BiGG Models

    Voies actives différentes selon les souches

    Réactions modifiées et bénéfices supposés

    5

    FBA manuel

    Réseaux simplifiés et matrices

    Mutant à flux amélioré et inférence des réorientations

    Tableau et interprétation RME

    6

    FBA avec COBRA ou KBase

    Inactivations ou surexpressions simulées

    Objectifs et contraintes du sauvage et de l’évolué

    Capture et analyse de simulation

    7

    Conception 13C-MFA

    Données de marquage isotopique

    Réorientation déduite des métabolites marqués

    Cartographie d’isotopomères et hypothèse

    8

    Voie synthétique

    Biosynthèse de 3–5 étapes

    Facultatif : imitation d’une voie naturellement évoluée

    Voie, cofacteurs et hôte

    9

    Stratégie CRISPR

    Modifications améliorant la production

    Du phénotype mutant connu aux modifications nécessaires

    Proposition et risques hors cible

    10

    Cibles via omiques

    Comparaison entre souches

    Gènes différentiellement exprimés DEGs et métabolites pour remonter aux changements

    Lien données/propositions

    11

    Cas de RME

    Souche à forte production, par exemple E. coli et L-lysine

    Phénotype, flux, puis génotype

    Rapport ou présentation

    12

    Stratégie intégratrice

    Stratégie complète de bioproduit

    Départ sauvage ou rétro-ingénierie d’une souche améliorée

    Hôte, conception, outils et modèle

    Outils et plateformes principaux

    Catégorie

    Outil/plateforme

    Accès

    Fonction

    Bases de données

    KEGG, MetaCyc, UniProt

    Accès académique gratuit selon la source ; vérifier les conditions propres à chaque service, l’accès au site KEGG ne couvrant pas tous les usages

    Voies, enzymes et génomes

    Modèles métaboliques

    BiGG Models

    Accès ouvert

    Modèles à l’échelle génomique

    Modélisation et flux

    KBase

    Plateforme web gratuite

    FBA et modification des voies

    Modélisation et flux

    cobrapy (Python)

    Code ouvert

    Modélisation et optimisation avancées

    Visualisation des voies

    Cytoscape

    Code ouvert

    Réseaux métaboliques

    Cartes de flux

    Escher

    Code ouvert

    Création et interprétation de cartes

    Séquences et conception

    ApE (A Plasmid Editor)

    Présenté comme open source dans le programme ; vérifier la licence de la version utilisée

    Conception et annotation d’ADN

    Gestion des données

    Google Sheets or LibreOffice Calc

    Gratuit selon le programme

    Bilans de flux simples et organisation

    Note : d’autres outils spécialisés peuvent être proposés selon la complexité du projet et les besoins du groupe.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Exercices et participation hebdomadaire

    15%

    Livrables individuels ou collectifs : cartographie, bilans, omiques ; achèvement, effort et articulation au projet.

    Rapports d’avancement

    10%

    Deux remises : vers semaine 5, plan et première modélisation/voie ; vers semaine 9, stratégie actualisée, flux, cibles génétiques et rendements attendus.

    Présentation finale intégratrice

    10%

    En semaine 12 : conception, méthodes, difficultés et conclusions ; schémas de flux et tableaux encouragés.

    Évaluation par les pairs | 5% | Appréciation confidentielle des contributions, collaboration, engagement et communication, pour équité et responsabilisation.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Mapelli, V., & Bettiga, M. (Eds.). (2022). Yeast metabolic engineering: methods and protocols (Vol. 2513). Springer Nature.

    Volk, M. J., Tran, V. G., Tan, S. I., Mishra, S., Fatma, Z., Boob, A., ... & Zhao, H. (2022). Metabolic engineering: methodologies and applications. Chemical reviews, 123(9), 5521-5570.

    Aftab, T., & Hakeem, K. R. (Eds.). (2022). Metabolic engineering in plants. Springer.

    Woolston, B. M., Edgar, S., & Stephanopoulos, G. (2013). Metabolic engineering: past and future. Annual review of chemical and biomolecular engineering, 4(1), 259-288.

    Selvarajoo, K. (Ed.). (2023). Computational biology and machine learning for metabolic engineering and synthetic biology. Humana Press.

    Lee, S. Y., Nielsen, J., & Stephanopoulos, G. (Eds.). (2021). Metabolic engineering: concepts and applications.

    Oud, B., van Maris, A. J., Daran, J. M., & Pronk, J. T. (2012). Genome-wide analytical approaches for reverse metabolic engineering of industrially relevant phenotypes in yeast. FEMS yeast research, 12(2), 183-196.

  2. Progrès en technologie enzymatique
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S5
    Progrès en technologie enzymatique

    Repères

    b) Prérequis :

    Biochimie

    Biologie moléculaire

    Microbiologie générale

    Introduction au génie des bioprocédés

    Bases de bioinformatique, au minimum analyse de séquences

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Le cours explore innovations et tendances émergentes en technologie enzymatique, reliant découverte et applications industrielles, environnementales et sanitaires : métagénomique, chiméragenèse, ingénierie assistée par IA, nanotechnologies, biologie de synthèse et systèmes acellulaires. Études de cas, brevets et projets développent esprit critique, innovation et compréhension du rôle des enzymes dans la transformation technologique durable.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Analyser les progrès de découverte, ingénierie et applications industrielles, environnementales et sanitaires ;

    Mobiliser métagénomique, biologie de synthèse, IA et nanotechnologies pour proposer des solutions à des défis réels ;

    Évaluer brevets, biocapteurs et cas industriels selon leurs dimensions scientifique, technique et commerciale ;

    Concevoir des prototypes conceptuels : biocapteurs enzymatiques, voies biocatalytiques vertes, diagnostic acellulaire ;

    Évaluer les impacts économiques et environnementaux par indicateurs de chimie verte et analyse du cycle de vie ;

    Communiquer des idées techniques et innovantes par pitches, présentations et projets collectifs adaptés aux publics académiques et industriels.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Principaux thèmes

    1

    Progrès en technologie enzymatique

    - Des approches classiques aux approches avancées - Durabilité, biologie de synthèse et IA - Outils émergents à haut débit et IA

    2

    Extrémozymes : catalyseurs industriels de milieux extrêmes

    - Extrêmophiles et extrémozymes - Adaptations moléculaires - Applications industrielles - Découverte par métagénomique et IA

    3

    Métagénomique et découverte à haut débit

    - Métagénomique fonctionnelle et fondée sur les séquences - Criblage à haut débit - Bioprospection en milieux extrêmes - Cas de nouvelles enzymes

    4

    Chiméragenèse et recombinaison de domaines

    - Conception d’enzymes chimériques - Recombinaison de domaines et protéines de fusion - Applications industrielles

    5

    Chimie verte et économie circulaire

    - Synthèse verte enzymatique - Biodégradation des plastiques et de la lignocellulose - ACV/LCA et indicateurs verts - Cas de recyclage industriel

    6

    Nanovecteurs et délivrance intelligente

    - Immobilisation sur nanoparticules - Délivrance en thérapeutique et agriculture - Biocompatibilité et réglementation

    7

    IA, apprentissage automatique et mégadonnées

    - Modélisation prédictive : AlphaFold, DeepEC - Outils génératifs : ProteinGAN, ProtGPT2 - Exploration de UniProt et BRENDA - Cas d’enzymes optimisées par IA

    8

    Biocapteurs et diagnostic enzymatiques

    - Biocapteurs électrochimiques et optiques - ELISA, LAMP, RPA - Applications environnementales, alimentaires et cliniques - Diagnostic portable et sur papier

    9

    Biologie de synthèse et innovation

    - Circuits génétiques pour voies enzymatiques - Plateformes modulaires de biosynthèse - Cellules artificielles minimales - Chimie durable et thérapeutique

    10

    Systèmes acellulaires et bibliothèques enzymatiques encodées par ADN

    - Synthèse protéique acellulaire CFPS - Production à la demande - Bibliothèques encodées par ADN pour la découverte - Diagnostic et biofabrication miniaturisée

    II- Travaux dirigés

    Semaine

    Thème

    Activités

    Livrable

    1

    Les enzymes, moteurs d’innovation

    - Apprentissage par cas - Cellulase textile, lipase pour biodiesel - Partage d’une application inhabituelle

    Intervention courte de chaque étudiant

    2

    Métagénomique et extrémozymes

    - Lipases adaptées au froid de microbiomes arctiques - Proposition d’application et de chaîne de criblage

    Synthèse collective

    3

    Chiméragenèse et domaines

    - Fusion glucose oxydase/catalase dans les pansements - Recherche de synergies dans d’autres secteurs

    Présentation courte

    4

    Brevets d’immobilisation

    - Analyse d’un brevet sur biopolymères - Applications innovantes en alimentation/environnement

    Fiche d’analyse collective

    5

    IA et conception enzymatique

    - AlphaFold de DeepMind et ProteinGAN - Analyse d’une enzyme générée et critique de viabilité industrielle

    Rapport critique collectif

    6

    Chimie verte et cycle de vie

    - Dégradation enzymatique du PET - Mini-ACV comparant recyclages enzymatique et chimique

    Tableau comparatif

    7

    Mini-pitch intermédiaire

    - Choix d’un brevet ou cas - « Que ferions-nous de cette enzyme ? », 3–5 minutes - Retours des pairs : originalité, faisabilité, clarté

    Pitch et grilles d’évaluation

    8

    Sécurité et qualité alimentaires

    - Biocapteurs enzymatiques de pesticides - Conception pour un enjeu alimentaire local

    Esquisse collective

    9

    Systèmes enzymatiques acellulaires

    - Diagnostic à la demande par CFPS - Conception d’un outil enzymatique sur papier

    Plan de projet

    10

    Thérapeutiques enzymatiques

    - Asparaginase pégylée dans la leucémie - Améliorations d’ingénierie protéique et alternatives cliniques

    Plan succinct

    11

    Brevets et startups enzymatiques

    - Brevet récent - Nouveauté, revendications, marché et changement d’échelle

    Une diapositive et discussion

    12

    Synthèse et table ronde

    - Retour sur les acquis - Trois innovations majeures et vision d’avenir

    Présentation réflexive finale

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et engagement

    10%

    Contribution réelle aux discussions, idées, débats et retours entre pairs, semaines 1–12 ; l’assiduité seule ne suffit pas.

    Travaux de TD

    15%

    Qualité des synthèses, esquisses et analyses ; clarté, créativité et esprit critique. Huit meilleurs travaux sur dix, deux plus faibles exclus.

    Mini-pitch intermédiaire

    5%

    Équipe, 3–5 minutes en semaine 7 : originalité, faisabilité et clarté selon une grille orale rapide.

    Analyse de brevet, semaine 11

    5%

    Revue critique d’un brevet récent : innovation, pertinence industrielle et passage à l’échelle ; une diapositive et défense orale.

    Présentation réflexive finale

    5%

    Semaine 12 : trois innovations et vision personnelle d’ingénieur ; synthèse, créativité et articulation.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Khan, M., & Sathya, T. A. (2018). Extremozymes from metagenome: Potential applications in food processing. Critical reviews in food science and nutrition, 58(12), 2017-2025.

    Dinis, P., Wandi, B. N., Grocholski, T., & Metsä-Ketelä, M. (2019). Chimeragenesis for biocatalysis. In Advances in Enzyme Technology (pp. 389-418). Elsevier.

    Köhrer, C., & RajBhandary, U. L. (Eds.). (2009). Protein engineering (Vol. 22). Springer Science & Business Media.

    Shimizu, Y., Kuruma, Y., Ying, B. W., Umekage, S., & Ueda, T. (2006). Cell‐free translation systems for protein engineering. The FEBS journal, 273(18), 4133-4140.

    Spirin, A. S., & Swartz, J. R. (Eds.). (2007). Cell-free protein synthesis: methods and protocols. John Wiley & Sons.

    Gregorio, N. E., Levine, M. Z., & Oza, J. P. (2019). A user’s guide to cell-free protein synthesis. Methods and protocols, 2(1), 24.

    Berti, I. R., Islan, G. A., & Castro, G. R. (2021). Enzymes and biopolymers. The opportunity for the smart design of molecular delivery systems. Bioresource Technology, 322, 124546.

  3. Conception des bioprocédés
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S5
    Conception des bioprocédés

    Repères

    b) Prérequis :

    Opérations aval de séparation et purification

    Transferts de chaleur et de matière

    Technologie des bioréacteurs

    Bases de microbiologie/biotechnologie

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Le cours présente les principes et la méthode de conception d’un bioprocédé complet, du concept à l’application industrielle. Les étudiants intègrent opérations amont, transformation et opérations aval en tenant compte de l’économie, de la réglementation et de l’environnement, particulièrement pour les procédés enzymatiques et microbiens.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Concevoir un avant-projet de procédé enzymatique ou microbien ;

    Définir ses spécifications et contraintes ;

    Concevoir les unités amont, le réacteur et les unités aval ;

    Effectuer un dimensionnement préliminaire et planifier les utilités ;

    Évaluer les facteurs environnementaux, économiques et les risques ;

    Préparer et présenter un rapport complet de conception.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Principaux thèmes

    1

    Introduction à la conception des bioprocédés

    - Champ et objectifs du génie des bioprocédés - Bioproduits et stratégies de conception - Échelles laboratoire, pilote, industrielle - Schémas de procédés PFD et schémas-blocs

    2

    Spécifications et contraintes

    - Qualité des matières premières et du produit - Stérilité, réglementation et contrôle - Rendement, pureté et productivité - Compromis entre fonctionnement discontinu et continu

    3

    Conception amont et du bloc réactionnel

    - Préparation et stérilisation des matières premières - Formulation des milieux et inoculum - Conception et dimensionnement : batch, fed-batch, CSTR - Transfert d’oxygène, régulation du pH et de la température - Cas : fermentation de production enzymatique

    4

    Conception aval

    - Séparation cellulaire : centrifugation, filtration - Isolement : précipitation, extraction - Purification et finition : chromatographie, cristallisation - Formulation et conditionnement

    5

    Production enzymatique et conception selon l’application

    - Marchés des enzymes industrielles - Activité, stabilité et formulation - Conception des procédés de production - Cas : lactase, amylase, protéase

    6

    Site et utilités

    - Implantation et agencement - Vapeur, refroidissement, air comprimé, salles propres - Déchets et gestion environnementale

    7

    Spécification et dimensionnement des équipements

    - Réacteurs, cuves et échangeurs - Compatibilité des matériaux et corrosion - Tuyauterie, vannes et instrumentation élémentaire

    8

    Économie et faisabilité

    - Investissement et exploitation : règles empiriques et facteurs de Lang - Amortissement, fiscalité et financement - Seuil de rentabilité, VAN/NPV, ROI et sensibilité - Choix de projets multicritère

    II- Travaux dirigés

    Projet de rétro-ingénierie d’un bioprocédé

    Objectif du projet

    Les étudiants reconstituent un bioprocédé industriel à partir d’un produit final connu : enzyme, protéine thérapeutique ou bioproduit microbien. Ils proposent les étapes amont, réactionnelles et aval plausibles, déterminent les utilités et équipements, estiment les coûts et évaluent l’environnement et la sécurité. La démarche simule le travail industriel d’analyse et d’optimisation de procédés existants pour innover ou changer d’échelle.

    Acquis attendus

    À l’issue du projet, l’étudiant pourra :

    Analyser un bioproduit industriel et proposer un schéma plausible ;

    Concevoir les unités amont, réactionnelles et aval avec un dimensionnement de base ;

    Estimer les utilités et sélectionner les équipements ;

    Réaliser une évaluation économique et de faisabilité préliminaire ;

    Évaluer les implications environnementales et de sécurité ;

    Exposer clairement ses décisions dans un rapport et une présentation professionnels.

    Contenu du projet :

    Étape

    Contenu des TD intégré

    Travail demandé

    1. Choisir un produit industriel enzymatique ou microbien

    PFD et types de produits

    Lactase, amylase, pénicilline, insuline recombinante, etc.

    2. Esquisser les schémas-blocs

    Lecture de PFD

    Schéma global : amont, réacteur, aval, formulation

    3. Spécifications et contraintes opératoires

    Exercices de spécification

    Matières premières, rendement, pureté, titre/concentration finale et réglementation

    4. Stratégie amont et bioréacteur

    Dimensionnement batch versus fed-batch

    Choix batch, fed-batch ou continu et taille approximative selon la productivité

    5. Séquence de purification aval

    Cas de sélection des opérations

    Séquence logique : filtration, précipitation, chromatographie, etc.

    6. Besoins en utilités

    Utilités et cuves de milieux

    Dimensionnement approximatif, stérilisation, refroidissement et aération

    7. Équipements et matériaux principaux

    Fiches techniques et spécifications fournisseurs

    Fermenteurs, centrifugeuses, sécheurs et colonnes

    8. Économie du procédé

    Exercices de faisabilité

    Facteurs de Lang et règles empiriques : CAPEX, OPEX et ROI de base

    9. Environnement et sécurité

    Évaluation environnementale et cotation de sécurité

    Déchets, émissions et risques biologiques/chimiques

    10. Critique finale et faisabilité

    Séances de critique

    Projet écrit et oral défendant choix, coûts et améliorations

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Catégorie

    Pondération

    Critères

    Schéma de procédé et logique de conception

    10%

    Clarté, exhaustivité et enchaînement logique

    Calculs et dimensionnement

    10%

    Exactitude et hypothèses justifiées

    Économie et faisabilité

    8%

    Solidité des coûts estimés et analyse du ROI

    Environnement et sécurité

    7%

    Risques principaux et propositions d’atténuation

    Présentation orale

    5%

    Clarté, travail collectif et communication technique

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Asenjo, J. A. (1994). Bioreactor system design. CRC Press.

    Babel, W., Endo, I., Enfors, S. O., Fiechter, A., Hoare, M., Hu, W. S., ... & Zhong, J. J. (2007). Advances in biochemical engineering/biotechnology. Cell, 107.

    Beg, S., Al Robaian, M., Rahman, M., Imam, S. S., Alruwaili, N., & Panda, S. K. (Eds.). (2020). Pharmaceutical drug product development and process optimization: effective use of quality by design. CRC Press.

    Helmus, F. P. (2008). Process plant design: project management from inquiry to acceptance. John Wiley & Sons.

    Huitt, W. M. B. (2016). Bioprocessing Piping and Equipment Design: A Companion Guide for the ASME BPE Standard. John Wiley & Sons.

    Liu, S. (2020). Bioprocess engineering: kinetics, sustainability, and reactor design. Elsevier.

    Moran, S. (2016). Process plant layout. Butterworth-Heinemann.

    Moran, S. (2019). An applied guide to process and plant design. Elsevier.

    Petrides, D. (2000). Bioprocess design and economics. Bioseparations Science and Engineering, 1-83.

    Tarafdar, A., Sirohi, R., Gaur, V. K., Kumar, S., Sharma, P., Varjani, S., ... & Sim, S. J. (2021). Engineering interventions in enzyme production: Lab to industrial scale. Bioresource technology, 124771.

    Towler, G., & Sinnott, R. (2021). Chemical engineering design: principles, practice and economics of plant and process design. Butterworth-Heinemann.

  4. Commande des bioprocédés
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S5
    Commande des bioprocédés

    Repères

    b) Prérequis :

    Mathématiques

    Bilans de matière et d’énergie

    Technologie des bioréacteurs et bases des bioprocédés

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente la commande des procédés biologiques et les outils analytiques et informatiques pour modéliser, surveiller et réguler les bioprocédés microbiens et enzymatiques selon des objectifs de productivité, stabilité et sécurité. Il insiste sur les processus non linéaires et variables dans le temps, fréquents en bioréacteur.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Expliquer les bases des commandes par rétroaction, anticipative et avancée en bioprocédés.

    Modéliser la dynamique des fermentations et des systèmes de production enzymatique.

    Concevoir et régler des régulateurs PID pour les bioréacteurs.

    Réguler pH, oxygène dissous, température et alimentation en substrat.

    Utiliser des logiciels de simulation dynamique et de mise en œuvre des régulateurs.

    Évaluer de manière critique les performances par courbes de réponse et indicateurs.

    Programme

    c) Contenu du cours

    I- Cours magistraux

    Chapitre

    Titre

    Points principaux

    1

    Introduction à la commande des bioprocédés

    - Objectifs et difficultés. - Variables régulées et perturbations. - Boucles ouverte et fermée. - Capteurs, actionneurs et régulateurs.

    2

    Modélisation mathématique

    - Modèles de connaissance et empiriques. - Bilans dynamiques et linéarisation. - Fonctions de transfert et schémas-blocs. - Exemple : croissance microbienne et transfert d’oxygène.

    3

    Dynamique et réponse temporelle

    - Systèmes du premier et du second ordre. - Réponses indicielle, impulsionnelle et sinusoïdale. - Constantes de temps, retards et temps mort. - Exemple : réponse thermique d’une cuve de fermentation.

    4

    Rétroaction et réglage PID

    - Bases de la commande proportionnelle, intégrale et dérivée. - Ziegler–Nichols et Cohen–Coon. - Stabilité et robustesse. - Cas pratique : régulation de l’oxygène dissous.

    5

    Régulation des variables essentielles

    - pH par ajout d’acide/base. - Oxygène dissous par aération/agitation. - Température des fermenteurs. - Alimentation en substrat et antimousse.

    6

    Stratégies avancées

    - Cascade et anticipation. - Commandes de rapport et adaptative. - Commande prédictive par modèle, MPC. - Cas de commande intégrée en fed-batch.

    7

    Automatisation et mise en œuvre

    - SCADA et automates PLC. - Alarmes, interverrouillages de sécurité et enregistrement. - Interface homme-machine, IHM. - Jumeaux numériques et suivi dans le cloud.

    8

    Évaluation et optimisation

    - IAE, ISE et temps d’établissement. - Optimisation sous contraintes. - Durabilité et efficacité énergétique. - Tableaux de bord d’indicateurs clés.

    II- Travaux dirigés

    Semaine

    Thème

    Activité

    Livrable

    1

    Que se passe-t-il sans régulation ?

    Analyser une fermentation non régulée, baisse de pH ou épuisement d’oxygène, et déterminer les variables à maîtriser.

    Synthèse collective courte

    2

    Construire un modèle mathématique

    Établir un bilan de matière d’un cas de croissance et en déduire une fonction de transfert.

    Exercice de dérivation

    3

    Interpréter la réponse temporelle

    Tracer et interpréter des données de refroidissement : premier et second ordre, constantes de temps et retards.

    Graphiques et analyse

    4

    Régler un PID

    Simuler la réponse indicielle de l’oxygène dissous avec différents réglages ; appliquer Ziegler–Nichols.

    Tableau de réglage et discussion

    5

    Réguler le pH des fermenteurs

    Résoudre un cas d’ajout acide/base avec le modèle fourni ; identifier les difficultés.

    Rapport court : stratégie et réglage

    6

    Simuler une commande avancée

    Cascade thermique : boucle primaire de température, boucle secondaire de vanne d’eau de refroidissement.

    Schéma en cascade et analyse

    7

    Défi intermédiaire : stratégie de commande

    Proposer une stratégie fed-batch complète, oxygène, pH et substrat, avec blocs PID et boucles.

    Mini-exposé collectif de 5 minutes

    8

    Analyser l’automatisation

    Comparer SCADA et PLC pour une petite usine ; proposer alarmes, interverrouillages et écrans IHM.

    Tableau comparatif et justification

    9

    Analyser les performances

    Exploiter les journaux d’oxygène, pH et température ; calculer IAE et ISE et proposer des améliorations.

    Calculs et recommandations

    10

    Optimiser sous contraintes

    Optimiser le profil d’alimentation en fed-batch, maintenir l’oxygène au-dessus d’un seuil et considérer l’énergie.

    Stratégie et justification

    11

    Jumeaux numériques et suivi cloud

    Réfléchir à l’apport du jumeau numérique et aux données à surveiller en temps réel.

    Carte d’idées collective

    12

    Table ronde finale : leçons de la régulation

    Présenter difficultés, bonnes pratiques et technologies futures, IA et commande prédictive.

    Exposé réflexif collectif

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Participation et implication

    10%

    Contributions réfléchies aux discussions, modèles, simulations et séances d’idées ; la présence seule ne suffit pas.

    Devoirs de TD

    10%

    Exercices hebdomadaires : modèles, réglages, cascades, comparaisons SCADA/PLC et indicateurs ; 8 meilleurs exercices sur 10 retenus.

    Conception intermédiaire de commande, semaine 7

    10%

    Mini-projet collectif fed-batch avec schéma de procédé et boucles ; clarté, faisabilité et créativité évaluées ; exposé de 5 minutes.

    Présentation réflexive finale, semaine 12

    10%

    Défis, enseignements et perspectives : IA, commande prédictive, jumeaux numériques ; travail collectif évalué par les pairs.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    do Carmo Nicoletti, M. (2009). Computational intelligence techniques for bioprocess modelling, supervision and control.

    McMillan, G. K., Stuart, C., Fazeem, R., Sample, Z., & Schieffer, T. (2021). New Directions in Bioprocess Modeling and Control: Maximizing Process Analytical Technology Benefits. ISA.

    Rathore, A. S., Mishra, S., Nikita, S., & Priyanka, P. (2021). Bioprocess control: current progress and future perspectives. Life, 11(6), 557.

    Alford, J. S. (2006). Bioprocess control: Advances and challenges. Computers & Chemical Engineering, 30(10-12), 1464-1475.

    Baeza, J. A. (2017). Principles of bioprocess control. In Current developments in biotechnology and bioengineering (pp. 527-561). Elsevier.

    Wang, Y., Chu, J., Zhuang, Y., Wang, Y., Xia, J., & Zhang, S. (2009). Industrial bioprocess control and optimization in the context of systems biotechnology. Biotechnology advances, 27(6), 989-995.

  5. Atelier d’ingénierie enzymatique
    6 créditsCoefficient 3Volume semestriel: 60h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 4h30Autres heures: 85h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S5
    Atelier d’ingénierie enzymatique

    Repères

    b) Prérequis :

    Biologie moléculaire

    Bioinformatique

    Biochimie/enzymologie

    Ingénierie enzymatique

    Recommandé sans obligation : bases des bioprocédés

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    L’atelier suit toute la chaîne d’ingénierie enzymatique in silico : récupération des séquences, conception rationnelle, prédiction structurale, docking et prototype de procédé. En équipe, les étudiants résolvent des problèmes industriels avec bioinformatique et modélisation, en développant démarche de conception, collaboration, maîtrise des outils et innovation.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Récupérer, analyser et interpréter des séquences protéiques ;

    Prédire et évaluer des structures par modélisation par homologie et visualisation ;

    Concevoir des mutations ciblées améliorant la fonction ;

    Simuler l’arrimage du substrat et comparer interactions des enzymes sauvages et mutantes ;

    Évaluer stabilité thermodynamique et conséquences structurales des mutations ;

    Proposer un prototype d’application industrielle et présenter les résultats professionnellement.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Choix de problèmes réels par projet

    Les étudiants conçoivent des solutions computationnelles à des défis industriels. En équipe, ils choisissent ou proposent une problématique enzymatique et appliquent une chaîne complète : séquences, structures, mutations rationnelles, docking et évaluation fonctionnelle d’un variant.

    Le projet aboutit à un rapport, un poster et une soutenance, avec rigueur scientifique et faisabilité industrielle.

    Options de projet

    Choix parmi des défis issus des besoins industriels et biotechnologiques, ou proposition personnelle encadrée.

    Options proposées :

    Améliorer la thermostabilité d’une phytase pour la transformation des aliments animaux ;

    Modifier la spécificité d’une amylase pour les sirops riches en maltose ;

    Accroître la tolérance au pH d’une cellulase pour traiter des effluents textiles ;

    Concevoir une protéase résistante aux oxydants des détergents ;

    Réduire la formation d’acrylamide alimentaire par ingénierie de variants ;

    Améliorer une laccase pour dégrader des colorants textiles en bioremédiation ;

    Optimiser une lipase pour le biodiesel à partir d’huiles résiduelles économiques ;

    Améliorer l’énantiosélectivité d’une estérase pour la synthèse pharmaceutique chirale ;

    Adapter une oxydase fongique à la valorisation de lignine en papeterie.

    Créativité, profondeur analytique, intégration des outils et faisabilité industrielle sont encouragées : coûts, insertion dans le procédé et contraintes réglementaires.

    Semaine

    Axe

    Objectifs

    Outils et plateformes

    Livrables/activités

    1

    Lancement et équipe

    - Objectifs et organisation - Choix du problème - Calendrier et communication

    Miro / Trello / Google Docs

    Équipe, sujet et calendrier

    2

    Séquence protéique

    - Récupération - Domaines conservés et régions fonctionnelles - Alignement multiple et cibles

    UniProt, BLAST, InterPro, Clustal Omega

    Alignement et sites d’ingénierie

    3

    Prédiction et homologie

    - Structure 3D - Qualité et homologie - Incertitude structurale

    AlphaFold, SWISS-MODEL, MolProbity

    Modèle sauvage WT, Ramachandran et QMEAN

    4

    Structure et site actif

    - Visualisation détaillée - Site, canal du substrat et résidus clés - Triades catalytiques et motifs conservés

    PyMOL, ChimeraX

    Image annotée des résidus

    5

    Mutations rationnelles

    - Choix des résidus - Plateformes computationnelles d’aide à l’amélioration de stabilité/activité

    FireProt, HotSpot Wizard, MAESTRO

    Mutations et justification

    6

    Docking sauvage/mutant

    - Liaison du substrat - Géométrie des interactions - Scores et estimations d’affinité

    AutoDock Vina, PyRx, UCSF Chimera

    Tableau et vues 3D

    7

    Minimisation et validation

    - Géométrie - Réduction des conflits stériques et optimisation des angles - Qualité après mutation

    Swiss-PDBViewer, GROMACS (facultatif), ModRefiner

    Modèle minimisé et qualité

    8

    Thermodynamique et flexibilité

    - Prédiction ΔΔG - Flexibilité et facteurs B selon leur provenance - Interprétation au regard du projet

    FoldX, DUET, DynaMut

    Rapport ΔΔG et impact Note scientifique : scores de docking et ΔΔG sont des prédictions, non une validation expérimentale. Dans les fichiers AlphaFold, le champ B peut contenir la confiance pLDDT ; il ne se lit pas directement comme facteur de déplacement thermique expérimental.

    9

    Comparaison bibliographique et industrielle

    - Variants connus - Critères industriels - Intérêt commercial et lacunes

    PubMed, BRENDA, brevets, Google Scholar

    Synthèse et matrice de faisabilité

    10

    Prototype applicatif hypothétique

    - Passage au procédé - Conditions, intégration et bénéfices - Limites et changement d’échelle

    Sans objet : recherche et conception en équipe

    Schéma et concept écrit

    11

    Rapport et poster

    - Synthèse technique, structurale et fonctionnelle - Supports visuels clairs - Discours scientifique et économique

    Canva, Google Slides, Word/LaTeX

    Projets illustrés et référencés

    12

    Présentation et relecture

    - Présentation aux pairs et enseignants - Défense des choix - Retour sur la démarche

    Sans objet

    Poster, exposé et avis des pairs

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Jalons techniques hebdomadaires

    Séquences, modélisation, docking, calculs énergétiques ; exhaustivité, logique scientifique et outils, avec retour de l’enseignant à chaque jalon.

    20%

    Dossier de mutations argumentées, semaine 5

    Justification par structure, fonction et besoin industriel ; raisonnement, pertinence structurale et créativité.

    20%

    Rapport docking et énergétique, semaine 8

    Comparaison sauvage/mutant, stabilité ΔΔG et analyse des facteurs B ; exactitude, interprétation et clarté graphique.

    10%

    Note d’application, semaine 10

    Une à deux pages sur l’intégration industrielle/biotechnologique : conditions, résultats attendus et pertinence.

    10%

    Examen final

    40%

    Rapport technique final

    Rapport collectif, 25 pages maximum : méthodes, illustrations, résultats, interprétation, comparaison et conclusion ; qualité scientifique, structure, clarté et références.

    20%

    Présentation orale

    Dix minutes puis questions ; communication, collaboration, esprit critique et justification des décisions.

    20%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Alcalde, M. (Ed.). (2017). Directed enzyme evolution: Advances and applications. Springer.

    Arnold, F. H., & Georgiou, G. (Eds.). (2008). Directed enzyme evolution: screening and selection methods (Vol. 230). Springer Science & Business Media.

    Currin, A., & Swainston, N. (2022). Directed Evolution.

    Reetz, M. T. (2016). Directed evolution of selective enzymes: catalysts for organic chemistry and biotechnology. John Wiley & Sons.

    Reetz, M. T., Sun, Z., & Qu, G. (2023). Enzyme engineering: selective catalysts for applications in biotechnology, organic chemistry, and life science. John Wiley & Sons.

    Samuelson, J. C. (Ed.). (2013). Enzyme engineering: methods and protocols (p. 21). New York: Humana Press.

    Yoo, Y. J., Feng, Y., Kim, Y. H., & Yagonia, C. F. J. (2017, January). Fundamentals of enzyme engineering.

  6. Projet intégrateur de conception d’un bioprocédé
    4 créditsCoefficient 2Volume semestriel: 45h00
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 3h00Autres heures: 55h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S5
    Projet intégrateur de conception d’un bioprocédé

    Repères

    b) Prérequis :

    Biochimie et enzymologie

    Technologie des bioréacteurs

    Opérations aval de séparation et purification

    Transferts de chaleur et de matière

    Bases de modélisation des procédés et bilans de matière

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Cet atelier par projet demande aux étudiants de résoudre, en équipe, un problème réel de conception de bioprocédé, pertinent pour l’industrie, techniquement réalisable et économiquement viable. Ils mobilisent raisonnement scientifique, analyse critique et outils de génie des procédés pour justifier leurs décisions.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin de l’atelier, les étudiants pourront :

    Traduire une problématique de bioprocédé en défi de conception réalisable ;

    Prendre des décisions itératives tenant compte des contraintes des étapes amont, de transformation et aval ;

    Intégrer équipements, stratégies de commande, utilités et sécurité dans un procédé unifié ;

    Évaluer les performances techniques, économiques et de durabilité ;

    Défendre un bioprocédé dans un rapport détaillé et une présentation orale.

    Programme

    c) Contenu du cours

    L’atelier repose sur l’apprentissage par projet : les étudiants endossent le rôle d’ingénieurs bioprocédés débutants confrontés à des défis industriels authentiques. Ils appliquent leurs connaissances scientifiques et techniques à un bioprocédé complet et réaliste, du choix de la matière première à la livraison du produit, plutôt que d’aborder les concepts isolément.

    La démarche reproduit la conception professionnelle : collaboration, décisions itératives et intégration des opérations amont, du réacteur, de la purification aval, des utilités, de la sécurité, de l’économie et de l’impact environnemental.

    Semaine

    Axe de travail

    Livrable du projet (jalon)

    1

    Présentation du défi et constitution des équipes Choix parmi plusieurs problèmes : enzymes issues de biomasse résiduelle, pigments microbiens par fermentation, biostimulants.

    Note de cadrage : produit, problématique et contrat d’équipe

    2

    Analyse du problème et cartographie fonctionnelle Fonctions essentielles, goulots d’étranglement et contraintes.

    Carte des entrées/sorties et schéma conceptuel initial

    3

    Comparaison bibliographique et schéma-blocs préliminaire Comparaison aux procédés analogues et bilan des connaissances/incertitudes.

    Schéma de flux par blocs argumenté

    4

    Choix de conception amont Matières premières, prétraitement, inoculum/milieux et alimentation.

    Fiche de spécifications amont

    5

    Choix du bioréacteur et de la cinétique Type de réacteur, mode opératoire et paramètres biologiques clés.

    Avant-projet de réacteur et tableau cinétique

    6

    Stratégie aval Itération selon les rendements simulés et spécifications produit.

    Schéma des opérations aval

    7

    Bilans matière/énergie et simulation Modélisation sur Excel ou logiciel ; décisions selon les étapes limitantes.

    Bilan matière simulé sur Excel ou simulateur

    8

    Commande, instrumentation et sécurité Boucles de commande, consignes et étude HAZOP simplifiée.

    Projet de schéma de tuyauterie et instrumentation P&ID, tableau de commande et fiche sécurité

    9

    Utilités et intégration environnementale Besoins en utilités et options de traitement des déchets.

    Tableaux des utilités et des indicateurs environnementaux

    10

    Économie et risques CAPEX, OPEX, rentabilité et risques.

    Synthèse économique et graphique de sensibilité

    11

    Rédaction et revue par les pairs Relecture croisée des projets de rapport et de diapositives.

    Projet de rapport de conception et diaporama

    12

    Présentation finale et soutenance

    Rapport écrit final et présentation collective

    Exemples de sujets

    Concevoir une fermentation microbienne produisant des acides organiques à partir de déchets de fruits.

    Développer un bioprocédé complet de production enzymatique avec une souche fongique de statut GRAS, généralement reconnue sûre pour l’usage considéré.

    Concevoir un procédé aval de purification de polysaccharides à forte valeur ajoutée.

    Valoriser un flux de résidus solides en biostimulant par fermentation en milieu solide.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Livrables hebdomadaires

    Délais, exhaustivité et pertinence des productions techniques : schéma-blocs, réacteur, bilans. Chaque remise collective est notée et accompagnée d’un bref retour.

    20%

    Exactitude technique et justification

    Évaluation continue de décisions techniquement solides et argumentées : réacteur, opérations aval, sécurité ; observation pendant les retours et l’encadrement hebdomadaire.

    20%

    Évaluation économique et environnementale | Faisabilité : CAPEX, OPEX, ROI, sensibilité ; intégration des utilités, du traitement des déchets et des indicateurs, évaluée au jalon de semaine 10. | 10%

    Projet de rapport et revue par les pairs, semaine 11

    Rapport et diaporama structurés ; participation à la relecture croisée et prise en compte des propositions.

    10%

    Examen final

    40%

    Rapport final de conception

    Rapport soigné et détaillé : introduction, procédé, choix, simulations, chiffrage et durabilité ; clarté, exploitation des données, schémas et références.

    20%

    Présentation orale et soutenance

    Présentation professionnelle de l’ensemble du projet, 10–12 minutes puis questions ; communication technique, qualité visuelle et défense des choix.

    20%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Asenjo, J. A. (1994). Bioreactor system design. CRC Press.

    Babel, W., Endo, I., Enfors, S. O., Fiechter, A., Hoare, M., Hu, W. S., ... & Zhong, J. J. (2007). Advances in biochemical engineering/biotechnology. Cell, 107.

    Beg, S., Al Robaian, M., Rahman, M., Imam, S. S., Alruwaili, N., & Panda, S. K. (Eds.). (2020). Pharmaceutical drug product development and process optimization: effective use of quality by design. CRC Press.

    Helmus, F. P. (2008). Process plant design: project management from inquiry to acceptance. John Wiley & Sons.

    Huitt, W. M. B. (2016). Bioprocessing Piping and Equipment Design: A Companion Guide for the ASME BPE Standard. John Wiley & Sons.

    Liu, S. (2020). Bioprocess engineering: kinetics, sustainability, and reactor design. Elsevier.

    Moran, S. (2016). Process plant layout. Butterworth-Heinemann.

    Moran, S. (2019). An applied guide to process and plant design. Elsevier.

    Petrides, D. (2000). Bioprocess design and economics. Bioseparations Science and Engineering, 1-83.

    Tarafdar, A., Sirohi, R., Gaur, V. K., Kumar, S., Sharma, P., Varjani, S., ... & Sim, S. J. (2021). Engineering interventions in enzyme production: Lab to industrial scale. Bioresource technology, 124771.

    Towler, G., & Sinnott, R. (2021). Chemical engineering design: principles, practice and economics of plant and process design. Butterworth-Heinemann.

  7. Biostatistiques appliquées avec R
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: -TP / semaine: 1h30Autres heures: 5h00

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S5
    Biostatistiques appliquées avec R

    Repères

    b) Prérequis :

    Connaissances introductives en statistiques et en R, ou volonté de les acquérir rapidement.

    Participation à des ateliers antérieurs, par exemple en microbiologie, purification enzymatique ou valorisation.

    Objectifs

    a) Objectifs de l’enseignement

    Cet atelier fondé sur les projets propose aux étudiants de résoudre un problème réel de conception de bioprocédé. En équipe, ils développent un procédé pertinent pour l’industrie, techniquement réalisable et économiquement viable. Ils mobilisent le raisonnement scientifique, l’analyse critique et les outils du génie des procédés pour prendre des décisions de conception éclairées.

    Acquis d’apprentissage :

    À l’issue de l’atelier, les étudiants pourront :

    Appliquer les outils statistiques de R/RStudio pour explorer, analyser et interpréter des données réelles de bioprocédés.

    Formuler et tester des hypothèses issues de travaux expérimentaux antérieurs.

    Représenter efficacement des données biologiques complexes pour communiquer les tendances et résultats essentiels.

    Réaliser des analyses de corrélation, de régression et de variance (ANOVA) afin d’évaluer les relations et les différences entre variables de bioprocédés.

    Élaborer et affiner un plan statistiquement solide d’optimisation d’un procédé ou d’évaluation d’un produit.

    Collaborer en équipes interdisciplinaires pour concevoir, mettre en œuvre et présenter une solution fondée sur les données à un problème de bioprocédé.

    Évaluer de manière critique la qualité des données, les hypothèses statistiques et les limites des conclusions expérimentales.

    Programme

    c) Contenu de la matière

    Semaine

    Thème

    Contenu et activités

    1

    Introduction et installation

    Installer R/RStudio. Présenter le raisonnement statistique dans les biosystèmes. Travail demandé : sélectionner des données d’un atelier antérieur.

    2

    Exploration des données

    Importer et nettoyer des données CSV/Excel issues d’ateliers antérieurs. Résumer les variables : moyennes, écarts-types, histogrammes et boîtes à moustaches.

    3

    Analyse exploratoire des données (EDA)

    Identifier les tendances et regroupements. Notions de variabilité et de tendance centrale.

    4

    Communication visuelle

    Graphiques personnalisés avec ggplot2 : barres, violons et nuages de points avec courbes de tendance. Travail demandé : raconter les résultats par les visuels.

    5

    Corrélation et régression linéaire

    Évaluer les relations entre variables. Application : concentration en substrat et activité enzymatique, notamment.

    6

    ANOVA et plans d’expériences

    ANOVA à un et deux facteurs, tests post-hoc de Tukey. Application : comparer les rendements de production dans différentes conditions.

    7

    Tests d’hypothèses

    Khi-deux, tests t, Mann–Whitney et Shapiro–Wilk pour la normalité. Les équipes testent les hypothèses issues d’expériences antérieures.

    8

    Atelier de proposition de projet

    Rédiger une question de recherche, une hypothèse et un plan statistique à partir de données réelles d’un atelier ou d’un prototype de projet de synthèse.

    9

    Construction de modèles

    Régression multiple et diagnostics simples des modèles. Régression logistique si pertinente.

    10

    Interprétation des données

    Comprendre les valeurs p, les intervalles de confiance et R² dans le contexte des systèmes biologiques.

    11

    Finalisation du projet

    Appliquer les tests et visualisations au problème choisi. Séance de relecture entre pairs et retours critiques.

    12

    Présentation et remise

    Présentations orales et remise d’un rapport statistique, en R Markdown ou PDF, avec scripts commentés et figures.

    Projets individuels ou collectifs

    Les étudiants ou équipes choisissent un jeu de données parmi les domaines suivants :

    Atelier de purification enzymatique : activité en fonction de la température, du pH ou des étapes de purification.

    Génie génétique : efficacité de transformation ou niveaux d’expression sous induction par IPTG.

    Valorisation des déchets agricoles : rendement du produit selon le prétraitement ou les conditions de fermentation.

    Biologie moléculaire ou identification microbienne : rendement de PCR, intensité du signal sur gel, etc.

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Travaux techniques hebdomadaires, semaines 2–7

    Exercices de nettoyage, analyse exploratoire, visualisation, tests d’hypothèses et modélisation. Remise de scripts R, figures et interprétations courtes. Évaluation de l’exhaustivité, de l’exactitude et de la clarté.

    20%

    Proposition de projet, semaine 8

    Bref document présentant les données, la question de recherche, les hypothèses, les variables et le plan d’analyse statistique. Évaluation de la logique scientifique, de la clarté des objectifs et de la faisabilité.

    20%

    Point d’avancement, semaine 10

    Remise des figures préliminaires, des tests appliqués et d’une première interprétation. L’enseignant formule des retours pour la finalisation.

    20%

    Examen final

    40%

    Rapport statistique final

    Rapport complet : données nettoyées, analyse exploratoire, tests, modèles, figures et interprétation biologique. Évaluation de la rigueur technique, de la structure, de la clarté et de la pertinence des conclusions.

    20%

    Présentation orale

    Présentation individuelle ou collective de 8 à 10 minutes résumant les résultats, avec une attention aux visuels, au raisonnement statistique et à la pertinence biologique. Évaluation de la clarté, de la qualité visuelle, de l’expression orale et des réponses aux questions.

    20%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    De Vries, A., & Meys, J. (2015). R for Dummies. John Wiley & Sons.

    Field, A., Miles, J., & Field, Z. (2012). Discovering statistics using R. Sage publications.

    Jaype Brothers, (2011), Methods in Biostatistics for Medical Students and Research Workers (English), 7th Edition

    ML Samuels, JA Witmer (2003) Statistics for the Life Sciences, 3rd edition. Prentice Hall.

    Norman T.J. Bailey, (1995), Statistical Methods in Biology, 3rd Edition, Cambridge University Press.

    O'Brien, C. M. (2013). Biostatistics with R: An Introduction to Statistics Through Biological Data by Babak Shahbaba.

    P. N. Arora and P. K. Malhan, (2006), Biostatistics, 2nd Edition, Himalaya Publishing House.

  8. Bioremédiation
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: 1h30TD / semaine: -TP / semaine: -Autres heures: 5h00

    Évaluation: contrôle continu 40 % · examen 60 %

    Explorer la matière
    S5
    Bioremédiation

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Microbiologie

    Enzymologie

    Écologie industrielle

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours présente les principes et les applications de la bioremédiation par les systèmes biologiques et les procédés enzymatiques. Les étudiants explorent la phytoremédiation, la bioremédiation microbienne et la remédiation enzymatique, ainsi que les principales familles d’enzymes intervenant dans la détoxification environnementale. Le cours aborde aussi les approches d’ingénierie — génie génétique, immobilisation enzymatique et technologies bio-inspirées émergentes — qui améliorent l’efficacité et la durabilité des stratégies de remédiation. Des exemples réels et des études de cas préparent à l’innovation dans les technologies vertes et les biotechnologies environnementales.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants seront capables de :

    Expliquer les principales stratégies de bioremédiation, leurs avantages et leurs limites par rapport aux méthodes physico-chimiques.

    Identifier et décrire les enzymes clés, telles que les laccases, peroxydases et déhalogénases, utilisées pour dégrader les polluants et les détoxifier.

    Analyser des applications réelles de la bioremédiation des sols, des eaux et des déchets industriels.

    Comprendre et discuter les approches d’amélioration de la remédiation biologique : modification génétique, ingénierie enzymatique et immobilisation.

    Évaluer les technologies bio-inspirées émergentes, par exemple les nanozymes, pour la remédiation environnementale, en les distinguant des approches traditionnelles de bioremédiation.

    Proposer des stratégies de bioremédiation adaptées aux différents polluants et contextes environnementaux.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Chapitre

    Intitulé

    Thèmes détaillés

    1

    Introduction à la bioremédiation et aux biotechnologies environnementales

    - Définition et périmètre : systèmes biologiques d’élimination des polluants - Comparaison avec les traitements physico-chimiques : avantages et limites - Contaminants : hydrocarbures, métaux lourds, pesticides, plastiques et contaminants émergents - Acteurs biologiques principaux : plantes, microorganismes et enzymes - Évolution historique et réussites : dépollution des marées noires et traitement des eaux usées - Importance pour le développement durable et la bioéconomie circulaire

    2

    Techniques de bioremédiation

    - Phytoremédiation : mécanismes et exemples, dont l’absorption des métaux lourds par les peupliers - Bioremédiation microbienne : dégradation bactérienne et fongique, par exemple lors d’une marée noire - Bioremédiation enzymatique : action d’enzymes extracellulaires sur les polluants - Applications sur le terrain : traitement des sols et bioréacteurs pour les eaux usées

    3

    Enzymes clés de la bioremédiation

    - Oxydoréductases : ▪ Oxygénases : monooxygénases et dioxygénases ▪ Laccases : dégradation des colorants, par exemple ▪ Peroxydases : élimination du phénol, par exemple - Hydrolases : ▪ Lipases : dégradation des hydrocarbures ▪ Cellulases : traitement de la biomasse ▪ Carboxylestérases : dégradation des pesticides ▪ Phosphotriestérases : dégradation des organophosphorés ▪ Déhalogénases d’haloalcanes : détoxification des composés halogénés - Mini-études de cas : laccase pour les effluents textiles et phosphotriestérase pour l’élimination des pesticides

    4

    Approches d’ingénierie pour les solutions environnementales

    - Génie génétique appliqué à la bioremédiation : bactéries recombinantes et plantes modifiées - Ingénierie enzymatique : amélioration de la stabilité en milieux difficiles - Immobilisation enzymatique : réutilisation des biocatalyseurs et durabilité accrue - Technologies bio-inspirées émergentes : conception et application de nanomatériaux catalytiques, ou nanozymes, pour dégrader les polluants

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 40%

    Composante

    Pondération

    Description

    Mini-rapports sur les techniques et les enzymes

    15%

    - Deux courts travaux individuels : ▪ choisir une technique de bioremédiation, végétale ou microbienne par exemple, et décrire un cas réel ▪ choisir une famille enzymatique, par exemple laccases ou peroxydases, et expliquer son rôle dans le traitement des pollutions - Critères : clarté, rigueur scientifique et lien avec des situations réelles.

    Analyse d’une étude de cas

    10%

    - Travail collectif : ▪ analyser une étude publiée de bioremédiation environnementale ou de remédiation enzymatique ▪ préparer une courte synthèse critique : objectifs, méthodologie, résultats et effet sur la durabilité - Cas réels simples possibles : dégradation de colorants par les laccases ou bioremédiation d’une marée noire.

    Quiz et exercices en séance

    10%

    - Deux à trois quiz courts sur : ▪ les principes clés : oxydoréductases et hydrolases, mécanismes de phytoremédiation, etc. ▪ des applications élémentaires : associer enzymes et polluants, choisir les stratégies de bioremédiation les mieux adaptées.

    Participation et contribution

    5%

    - Assiduité - Participation active aux discussions, notamment aux études de cas et exercices courts - Travail constructif en équipe.

    Examen final : 60%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Cummings, S. P. (2010). Bioremediation. Human Press.

    Sharma, B., Dangi, A. K., & Shukla, P. (2018). Contemporary enzyme based technologies for bioremediation: a review. Journal of environmental management, 210, 10-22.

    Kumar, A., & Sharma, S. (2019). Microbes and enzymes in soil health and bioremediation (pp. 353-366). Springer.

    Singh, A., Kuhad, R. C., & Ward, O. P. (Eds.). (2009). Advances in applied bioremediation (pp. 1-19). Berlin: Springer-Verlag.

    Fingerman, M. (Ed.). (2016). Bioremediation of aquatic and terrestrial ecosystems. CRC Press.

    Singh, S. N., & Tripathi, R. D. (Eds.). (2007). Environmental bioremediation technologies. Springer Science & Business Media.

  9. Santé et sécurité au travail
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S5
    Santé et sécurité au travail

    Repères

    b) Prérequis recommandés

    Aucun prérequis nécessaire.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Ce cours propose une formation immersive en santé et sécurité au travail, nourrie par l’expérience industrielle et adaptée aux biotechnologies et aux bioprocédés. Au cours de séances appliquées coanimées par des professionnels, les étudiants étudient les dangers au travail, la sécurité biologique, les outils d’évaluation des risques, les cadres réglementaires et les facteurs humains influençant la culture de sécurité. Les activités pratiques, études de cas et simulations d’audit les préparent à intégrer la sécurité dans leurs projets de recherche, de fin d’études et industriels.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants seront capables de :

    Expliquer les notions clés et les principes réglementaires de santé et sécurité au travail applicables aux environnements de biotechnologie et de bioprocédés.

    Identifier et évaluer les dangers biologiques, chimiques, physiques et ergonomiques à l’aide d’outils usuels d’évaluation des risques et de stratégies de maîtrise.

    Appliquer des mesures de sécurité et de sûreté biologiques au laboratoire et à l’échelle pilote, notamment les équipements de protection individuelle, le confinement et les procédures d’urgence.

    Analyser des accidents et incidents réels, en identifier les causes profondes et proposer des plans de prévention.

    Intégrer la planification de la sécurité dans les projets de recherche, industriels ou de fin d’études : matrices de risques, procédures opératoires normalisées et plans de maîtrise des dangers.

    Participer à un audit de sécurité en équipe en utilisant des listes de contrôle ou des outils numériques pour évaluer la conformité et recommander des améliorations.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Séance

    Thème

    Contenu et axes regroupés

    Activités principales

    1

    Fondements de la santé et sécurité au travail dans les bio-industries

    - Définitions, contexte historique et cadres réglementaires - Culture de sécurité et facteurs humains - Rôles, obligations et responsabilité juridique

    • Vidéo sur la culture de sécurité et jeu de rôle • Discussion : législations algériennes et internationales

    2

    Identification des dangers et évaluation des risques

    - Dangers biologiques, chimiques et physiques - Risque = danger × exposition - Matrices de risques et hiérarchie des mesures de maîtrise

    • Cartographie collective des dangers • Exercice de hiérarchisation des risques par matrice

    3

    Sécurité au laboratoire et sûreté biologique

    - Bonnes pratiques de laboratoire, procédures opératoires normalisées, équipements de protection individuelle et niveaux de sécurité biologique - Sûreté biologique, transport et risques de double usage

    • Jeu d’association des niveaux de sécurité biologique • Débat sur un dilemme éthique lié au double usage

    4

    Sécurité industrielle et réponse aux urgences

    - Dangers industriels : confinement, consignation des énergies et risques liés à la pression - Types d’urgences et réponses - Analyse des causes profondes : cinq pourquoi et diagramme d’Ishikawa

    • Cas d’incendie ou de déversement • Audit des procédures d’urgence

    5

    Ergonomie et santé au travail

    - Risques ergonomiques, lésions dues aux contraintes et charge mentale - Bruit, ventilation, éclairage et santé psychologique

    • Autoévaluation des risques au poste de travail • Simulation de fatigue mentale au laboratoire

    6

    Sécurité dans la conception des projets et procédés

    - Intégration de la sécurité dans les projets étudiants ou industriels - Liens entre sécurité, durabilité et innovation

    • Travail de groupe : compléter une liste de contrôle pour un projet de fin d’études

    7

    Études de cas, simulation d’audit et réflexion finale

    - Analyse d’accidents réels - Séminaires étudiants - Simulation d’audit et utilisation d’outils - Synthèse du cours

    • Audit simulé avec des outils réels, par exemple SafetyCulture • Retours des pairs

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Participation et engagement professionnel

    Assiduité, participation active aux discussions, analyses de cas, activités collectives et séances de questions-réponses avec les professionnels.

    20%

    Notes hebdomadaires de réflexion et d’application

    Après les séances 1 à 5, les étudiants remettent une page comprenant : • les principaux enseignements des experts industriels • les liens avec des expériences en biotechnologie ou au laboratoire • une idée d’amélioration du projet de fin d’études ou de l’environnement de travail.

    10%

    Travail sur les apports du génie enzymatique à la sécurité

    Court rapport individuel d’une à deux pages proposant comment les connaissances en génie enzymatique peuvent améliorer la sécurité ou la durabilité en biotechnologie ou dans les bioprocédés.

    10%

    Plan de sécurité du projet : travail en équipe

    Les équipes choisissent un projet étudiant, par exemple un projet de fin d’études ou un atelier, identifient les dangers et préparent un plan de sécurité et de maîtrise à l’aide des outils du cours : matrice de risques, hiérarchie des mesures de maîtrise, etc.

    20%

    Examen final

    40%

    Présentation d’une étude de cas : travail en équipe

    Les équipes analysent un incident réel de l’industrie ou de la littérature et présentent : • les défaillances • l’analyse des causes profondes par diagramme d’Ishikawa ou cinq pourquoi • une stratégie de prévention fondée sur les notions du cours.

    20%

    Audit de sécurité simulé et rapport avec outil numérique

    Travail collectif final : • réaliser un audit simulé à l’aide d’un modèle ou d’une application, par exemple SafetyCulture ou Google Forms • remettre un bref rapport d’audit avec des propositions d’amélioration.

    20%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Collins, L. R. (2000). Disaster management and preparedness. CRC Press.

    Guerdan, B. R. (2009). Disaster preparedness and disaster management. Am J Clin Med, 6, 32-40.

    Schmitt, T., Eisenberg, J., & Rao, R. R. (Eds.). (2007). Improving disaster management: the role of IT in mitigation, preparedness, response, and recovery. National Academies Press.

    Alston, F., & Okorie, O. (2023). Occupational exposures: chemical carcinogens and mutagens. CRC Press.

    Noroozi, E., & Taherian, A. R. (2023). Occupational Health and Safety in the Food and Beverage Industry. CRC Press.

    Kohn, J. P., Friend, M. A., Friend, M., & Kohn, J. (2023). Fundamentals of occupational safety and health. Rowman & Littlefield.

  10. Anglais pour la recherche et les projets
    1 créditsCoefficient 1Volume semestriel: 22h30
    Cours / semaine: -TD / semaine: 1h30TP / semaine: -Autres heures: 2h30

    Évaluation: contrôle continu 60 % · examen 40 %

    Explorer la matière
    S5
    Anglais pour la recherche et les projets

    Repères

    b) Prérequis :

    Réussite du cours d’anglais pour la communication scientifique.

    Pouvoir s’exprimer en anglais sur des sujets scientifiques, décrire un travail expérimental et participer à des échanges élémentaires sur les sciences biologiques.

    Objectifs

    a) Objectifs du cours

    Le cours développe l’anglais et la communication nécessaires à la conception, à la réalisation et à la diffusion d’une recherche, ainsi qu’à la gestion collaborative de projets internationaux. Il traite des propositions et rapports clairs, des présentations efficaces, de la conduite et participation aux réunions et de la correspondance professionnelle. L’accent porte sur la langue fonctionnelle, les conventions des genres et la communication interculturelle.

    Acquis d’apprentissage :

    À la fin du cours, les étudiants pourront :

    Structurer et rédiger propositions, revues de littérature, résumés et rapports d’avancement ;

    Présenter résultats et actualités de projet avec clarté et assurance ;

    Employer un langage adapté aux réunions, négociations et informations aux parties prenantes ;

    Collaborer à l’écrit et à l’oral par courriel, messagerie et documents partagés ;

    Se relire pour améliorer clarté et style.

    a) Objectifs du projet

    Le projet immerge les étudiants dans un environnement réel de recherche et leur apprend à planifier, conduire et évaluer de manière critique une investigation en génie enzymatique. L’expérimentation et le travail autonome consolident les méthodes de recherche appliquée et la communication scientifique.

    Outre la rigueur scientifique, il encourage innovation, esprit entrepreneurial, créativité, initiative et analyse critique : repérer le potentiel innovant des résultats et explorer transfert technologique, startups ou PME. Il prépare à la recherche, à la poursuite d’études et à la contribution à la bioéconomie et aux industries de la connaissance.

    À la fin du projet, l’étudiant pourra :

    Démontrer une connaissance approfondie d’un sujet de génie enzymatique ;

    Analyser la littérature de façon critique et systématique et identifier les lacunes pertinentes ;

    Concevoir et réaliser un plan expérimental structuré avec des méthodes adaptées ;

    Travailler seul selon les bonnes pratiques de laboratoire en comprenant finalité et résultats possibles de chaque expérience ;

    Évaluer rigoureusement les données et formuler des conclusions étayées ;

    Transformer les résultats en applications innovantes et repérer développement technologique, brevetabilité ou opportunités entrepreneuriales ;

    Planifier, gérer le temps et répartir les ressources ;

    Rédiger un mémoire clair, structuré et conforme aux exigences académiques et éthiques ;

    Communiquer par soutenance, rapports et, lorsque pertinent, publications ou diffusion scientifique ;

    Faire preuve de créativité, d’initiative et de résolution de problèmes techniques et sociétaux complexes.

    b) Contenu du projet

    Planification, expérimentation et développement de l’innovation

    À partir de la proposition remise en fin de semestre quatre, l’étudiant conduit une investigation suivie, critique et autonome, pertinente pour le génie enzymatique et ses applications sociétales. Il relie théories et concepts aux méthodes et preuves expérimentales, applique des techniques validées et formule des conclusions étayées. L’autonomie, la compréhension de chaque étape et l’anticipation/interprétation des résultats sont encouragées.

    L’approche associe compétences scientifiques et techniques à une perspective innovante et entrepreneuriale. Le projet peut concerner produit, optimisation ou preuve de concept à application réelle, avec une attention aux idées susceptibles de déboucher sur une startup ou PME. L’étudiant examine potentiel d’innovation, transfert technologique, dépôt de brevet et recherche orientée marché.

    Rédaction scientifique et mémoire

    Le mémoire final présente objectifs, méthodologie, résultats, analyse, discussion et perspectives, avec clarté et rigueur. La publication dans des revues à comité de lecture est encouragée, ainsi que la protection intellectuelle des résultats applicatifs lorsqu’elle est pertinente.

    Programme

    c) Contenu du cours

    Module

    Titre

    Activités principales

    1

    Fondements de la communication de recherche et de projet

    • Public, objectif et ton selon les genres académiques et professionnels • Réécriture d’un paragraphe dense pour spécialiste ou grand public, équipe ou financeur • Cohésion, balisage du discours et collocations

    2

    Proposition de recherche

    • Analyse des justifications, objectifs, méthode et calendrier • Mini-proposition de 500–700 mots et revue par les pairs • Atténuation, renforcement et formulation d’une lacune de recherche

    3

    Conduite et rédaction d’une revue de littérature

    • Synthèse thématique de 3–4 sources • Verbes de citation et citations intégrées ou non à la phrase • Position critique : accord, désaccord, lacunes

    4

    Méthodes et données

    • Description séquencée d’un procédé avec voix grammaticale adaptée • Commentaire de données et légende à partir d’un graphique/tableau • Langage qualitatif et quantitatif

    5

    Documentation et avancement

    • Réalisations, retards et explications • Compte rendu et suivi d’actions à partir d’une réunion simulée enregistrée • Entrées concises de registre des risques/problèmes

    6

    Présentations académiques et professionnelles

    • Actualité de recherche ou pitch de 5–7 minutes avec diapositives • Transitions, description des diapositives et questions-réponses • Accentuation, pauses et intonation

    7

    Correspondance et communication numérique

    • Dossier de courriels : renseignement, actualisation, demande, excuses, relance • Ton adapté au courriel, à Slack ou Teams • Communication directe/indirecte selon les cultures

    8

    Réunions et collaboration interculturelle

    • Jeu de rôles : lancement ou revue d’avancement • Présidence, remue-méninges et accord/désaccord diplomatique • Compte rendu et réflexion interculturelle

    9

    Révision et projet final

    • Autocorrection de grammaire, longueur et style • Relecture d’un collègue et retour constructif • Dossier final : proposition, revue, commentaire, rapport, enregistrement, courriels et réflexion

    Évaluation

    d) Modalités d’évaluation

    Composante

    Description

    Pondération

    Contrôle continu

    60%

    Présentation orale

    Présentation enregistrée ou directe de 5–7 minutes, actualité de recherche ou pitch, avec diapositives ; organisation, transitions, prononciation, accentuation, rythme, questions et mobilisation du public.

    25%

    Correspondance et réunions

    Participation active aux simulations, comptes rendus et dossier de messages professionnels ; stratégies de communication, registre, diplomatie et conscience interculturelle.

    20%

    Révision et revue par les pairs

    Deux tâches : corriger seul un texte comportant des erreurs de grammaire, style et cohésion ; puis commenter constructivement la production d’un pair selon une grille. Exactitude, qualité du retour et stratégies de révision évaluées.

    15%

    Examen final

    40%

    Dossier écrit

    Proposition de recherche/projet ou synthèse exécutive, revue de littérature, commentaire de données, rapport d’avancement et correspondance ; clarté, respect du genre, structure et exactitude linguistique.

    40%

    d) Modalités d’évaluation

    Contrôle continu : 50%

    Soutenance du projet : 50%

    Références

    e) Références : livres, polycopiés, sites internet, etc.

    Cunningham, S., Moor, P., Crace, A., Greene, S., & Cosgrave, A. (2013). Cutting Edge: Elementary. Pearson Education Limited.

    Faust, B., & Faust, M. (2002). Pitch yourself: stand out from the CV crowd with a personal elevator pitch. Pearson Education.

    Folse, K. S. (1996). Discussion starters: Speaking fluency activities for advanced ESL/EFL students. University of Michigan Press.

    Soars, J., & Soars, L. (2010). New headway: beginner student's book. Oxford: Oxford University Press, 2010.

    Soars, J., Soars, L., Falla, T., & Cassette, W. (2002). American Headway: Starter: Student Book. Oxford University Press.

    CTU (C/E)

    Projet de fin d’études

    Programme : projet de fin d’études

Consulter les syllabus disponibles
Semestre 61 matière
  1. Graduation Project
    30 créditsCoefficient 17Volume semestriel: 750
    Cours / semaine: 75TD / semaine: 300TP / semaine: 375Autres heures: -

    Évaluation: contrôle continu 50 % · examen 50 %

    Programme détaillé non disponible.

Consulter les syllabus disponibles